Физиология растений. Заключение физиология растений

Физиология растений | Реферат, доклад, сообщение, краткое содержание, лекция, шпаргалка, конспект, ГДЗ, тест

worldofschool.ru

Физиология растений

Описание:

В учебнике рассмотрены процессы жизнедеятельности и функции растения на клеточном, субклеточном, молекулярном уровнях и на уровне целостного организма. Большое внимание уделено фотосинтезу, дыханию, минеральному питанию, водообмену, росту и развитию растений. Изложено учение о регуляторных системах растительного организма. Даны теоретические положения физиологии растении как научной основы растениеводства и земледелия, системные подходы при разработке интенсивных технологий возделывания сельскохозяйственных культур. В третьем издании (второе вышло в 1982 г.) отражены новейшие достижения науки. Для студентов вузов по агрономическим специальностям.

Оглавление:

Введение [3]  Предмет физиологии растении и основные направления исследовании [3]  Краткая история физиологии растений [8]  Методы физиологии растений [14]  Задачи физиологии растений [16]Физиология и биохимия растительной клетки [17]  Сущность жизни и характерные свойства живого организма [17]  Анализ и синтез (интегратизм) в биологии [18]  Физико-химические основы энергетики растительной клетки [21]  Клетка как носитель жизни [29]  Клеточные структуры [55]  Мембранные системы клетки и их проницаемость [64]  Биокатализаторы-ферменты [68]  Клетка как целостная живая система [88]  Биоэлектрические потенциалы и токи в клетке [91]  Поглощение и выделение веществ и энергии клеткой [92]  Взаимосвязь и взаимодействие клеток в тканях и органах целостного растения [101]  Вопросы для самоконтроля [102]Водообмен у растений [103]  Растительная клетка как осмотическая система [105]  Понятие о химическом потенциале воды и водном потенциале клетки [109]  Поглощение воды растительной клеткой [113]  Корневая система как орган поглощения воды. Корневое давление [116]  Влияние внешних условий на поглощение воды растением [123]  Водоудерживающие силы почвы. Коэффициент завядания [125]  Транспирация [126]  Передвижение воды в растении [137]  Влияние избытка воды на растение [143]  Физиологические основы орошения сельскохозяйственных культур [144]  Антитранспиранты [146]  Вопросы для самоконтроля [148]Фотосинтез [149]  Лист как орган фотосинтеза [150]  Хлоропласты [151]  Особенности строения, физические и химические свойства хлорофиллов [159]  Химические и физические свойства каротиноидов, их роль в растении [165]  Фикобилины [171]  Состояние хлорофилла в живых пластидах [172]  Биофизика и биохимия фотосинтеза [177]  Карбоксилирование, фотосинтез как окислительно-восстановительный процесс [192]  Особенности фотосинтеза у некоторых видов растений тропического происхождения (С*-путь фотосинтеза) [197]  Фотосинтез у бактерий [201]  Фотодыхание [202]  Эндогенная регуляция фотосинтеза [203]  Замедленная флуоресценция и использование ее для оценки состояния фотосинтетического аппарата растений [205]  Влияние внешних условий и особенностей растений на фотосинтез [207]  Фотосинтез и урожайность [226]  Вопросы для самоконтроля [233]Дыхание растений [234]  Дыхательный коэффициент [236]  Химизм дыхания [238]  Окислительно-восстановительные системы растений [240]  Анаэробное и аэробное дыхание [245]  Глиоксилатный цикл [253]  Пентозофосфатный цикл [255]  Превращение энергии при биологическом окислении и энергетика дыхательных процессов [258]  Хекиосхотическая гипотеза окисления и фосфорилирования [263]  Зависимость дыхания растений от условий среды и отдельных факторов. Способы управления дыханием растений [266]  Взаимосвязь между фотосинтезом и дыханием [274]  Вопросы для самоконтроля [279]Минеральное питание растений [280]  Диагностика потребности растений в элементах минерального питания и питательной ценности почв [282]  Физиологическая роль элементов минерального питания [284]  Учение о биогеохимических провинциях [304]  Корневая система как орган поглощения, усвоения минеральных солей и обмена веществ [305]  Антагонизм ионов и уравновешенные растворы. Синергизм и аддитивность [313]  Особенности почвы как субстрата, питающего растение [315]  Механизмы поступления питательных веществ из почвы в корни растений [318]  Корневые выделения, вторичное использование (реутилизация) элементов [319]  Реакция растений на содержание в почве солей кальция и концентрацию водородных ионов [322]  Микориза и ризосфера [323]  Питание растений азотом [326]  Минеральные удобрения и урожайность [339]  Физиологические основы применения удобрений [340]  Лист как орган интегральной информации о питании растения [344]  Особенности минерального питания при орошении сельскохозяйственных культур [345]  Выращивание растений без почвы. Гидропоника [346]  Теория интегрирования питания растений [350]  О генетике минерального питания [351]  Вопросы для самоконтроля [352]Обмен и транспорт органических веществ в растениях [353]  Превращение углеводов [353]  Биосинтез и превращение белков [357]  Биосинтез липидов [365]  Биосинтез жирных кислот и жиров [367]  Состав и свойства растительных воском, фосфатидов и стероидов [368]  Важнейшие витамины и их роль в растениях [370]  Вещества вторичного происхождения [375]  Конституционные и запасные вещества [390]  Метаболиты и антиметаболиты (ингибиторы) [391]  Взаимосвязь процессов обмена веществ [392]  Транспорт органических веществ в растении [394]  Вопросы для самоконтроля [401]Рост растений [402]  Зависимость роста от генетических факторов [403]  Прорастание семени [404]  Фазы роста и их особенности [405]  Культура изолированных растительных клеток и тканей [408]  Типы роста органов растений. Периодичность роста [412]  Влияние температуры, света, влажности почвы и воздуха на рост растений [415]  Явление покоя [417]  Периодичность и ритмичность роста растений [421]  Движения растений [422]  Взаимодействие органов растения. Корреляция и полярность [430]  Влияние электрического и магнитного полей на рост и развитие растений [433]  Раздражимость, возбуждение, биоэлектрическая поляризация [436]  Системы регуляции, координации и интеграции процессов и функций растительного организма [438]  Учение о фитогормонах и природных ингибиторах растений [440]  Синтетические аналоги физиологически активных веществ. Гербициды [451]  Дефолианты и десиканты. Сеникация [454]  Вопросы для самоконтроля [455]Развитие растений [456]  Понятие об онтогенезе [456]  Фотопериодизм [460]  Фитохромная система растений [464]  Термопериодизм [469]  Гормональная теория развития растений [470]  Теория циклического старения и омоложения растений [472]  Молекулярная теория индивидуального развития растений [474]  Физиология опыления и оплодотворения растений [480]  Макроспорогенез, микроспорогенез, гаметогенез и оплодотворение у покрытосемянных [487]  Вопросы для самоконтроля [489]Созревание семян, плодов и других продуктовых частей растений [490]  Созревание зерновых злаков и бобовых культур [490]  Созревание семян масличных культур [492]  Созревание клубнеплодов и корнеплодов [493]  Особенности созревания сочных плодов [497]  Основные закономерности изменения качества урожая в зависимости от почвенно-климатических условий [499]  Вопросы для самоконтроля [503]Приспособление к условиям внешней среды и устойчивость растений [504]  Жароустойчивость и засухоустойчивость [504]  Характеристика различных групп растений по их отношению к водному режиму [509]  Холодоустойчивость и морозоустойчивость [511]  Повреждения озимых растений в осенний, зимний и весенний периоды [518]  Реакция растений на засоление почвы [519]  Устойчивость к полеганию [520]  Метаболизм органических загрязнителей воздуха (ксенобиотиков) в растениях [521]  Газоустойчивость [523]  Устойчивость к болезням [524]  Химическое взаимодействие растений, или аллелопатия [527]  Вопросы для самоконтроля [529]Заключение [530]Литература [532]Предметный указатель [534]

Физиология растений

АКАДЕМИЯ ЭКОЛОГИИ, МОРСКОЙ БИОЛОГИИ И БИОТЕХНОЛОГИИ

В. И. МалиновскийФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ

Владивосток

2004

УДК 581.1

Физиология растений. Учеб. пособие. – Владивосток: Изд-во ДВГУ, 2004. с.

В учебном пособии кратко изложены основные разделы физиологии растений: физиология растительной клетки, водный обмен, минеральное питание, фотосинтез, брожение и дыхание, гетеротрофное питание, транспорт и выделение веществ, рост и развитие, движения растений, механизмы защиты растений от факторов внешней среды, в том числе и от патогенов.

Рекомендуется студентам биологических специальностей высших учебных заведений.

Ил. 20 , библ. 14.

ОГЛАВЛЕНИЕ1. Введение …………………………………………………………………………………………. 6

2. Физиология растительной клетки …………………………………………….……………… 7

2.1. Раздражимость ……………………………………………………………………..………. 7

2.2. Репликация, транскрипция и трансляция …………………………..………………….. 8

2.3. Регуляция ферментативной активности в клетке …………………………….…….. 13

2.4. Поступление воды в клетку ………………………….………………………………….. 16

2.5. Поступление ионов в клетку …………………………………………………………….. 19

3. Водный обмен ……………………………………………………………………….…………. 22

3.1. Значение воды для растения ………………………………………..………………….. 22

3.2. Формы почвенной влаги …………………………………………….…………………… 22

3.3. Формы воды в растении ………………………………………………...……………….. 23

3.4. Корневая система как орган поглощения воды ……………………………………… 24

3.5. Передвижение воды по сосудистой системе ………………………………..……….. 26

3.6. Транспирация …………………………………………………………………..………….. 26

3.7. Особенности водного обмена у растений разных экологических групп ……….... 29

4. Минеральное питание ……………………………………………………….……………….. 32

4.1. Почва как источник питательных веществ ………………………………...…………. 32

4.2. Содержание минеральных элементов в растениях ………………..……………….. 32

4.3. Физиолого-биохимическая роль основных элементов питания ……………...…… 33

4.3.1. Углерод ……………………………………………………………………………...…. 33

4.3.2. Азот …………………………………………………………………..…………………. 34

4.3.2.1. Доступные для растений формы азота ……………………………………..... 34

4.3.2.2. Биологическая азотфиксация ………………………………………..………… 35

4.3.2.3. Редукция нитрата ………………………………………………...………………. 37

4.3.2.4. Пути ассимиляции аммиака …………………………………..………………… 37

4.3.3. Фосфор …………………………………………………………………….…………… 39

4.3.4. Сера ……………………………………………………………………….…………….. 40

4.3.5. Калий ……………………………………………………….…………………………… 40

4.3.6. Кальций ………………………………………………………………..……………….. 41

4.3.7. Магний ………………………………………………………………………………….. 43

4.3.8. Кремний …………………………..…………………………………………………….. 44

4.3.9. Микроэлементы …………………………….…………..………………………..……. 44

4.4. Применение удобрений ………………………………………………………………….. 46

5. Фотосинтез ………………………………………………………………..……………………. 49

5.1. Пигменты …………………………………………………………………...………………. 49

5.1.1. Хлорофиллы ………………………………………………………….……………….. 49

5.1.2. Каротиноиды ……………………………………………………………….………….. 49

5.1.3. Фикобилины …………………………………………………………………………… 50

5.2. Световая фаза фотосинтеза ………………………………………….………………… 50

5.2.1. Поглощение света и возбуждение хлорофилла ………………………..………. 51

5.2.2. Нециклический и циклический транспорт электронов ………………….……… 52

5.3. Темновая фаза фотосинтеза ……………………………………………...……………. 53

5.3.1. С3-путь фотосинтеза или цикл Кальвина ………………………………...………. 53

5.3.2. С4-путь фотосинтеза или цикл Хетча-Слэка ……………………..……………… 54

5.3.3. Фотосинтез по типу толстянковых (суккулентов) ……………………..………… 55

5.3.4. Фотодыхание ………………………………………………………………………….. 55

5.4. Влияние внутренних и внешних факторов на фотосинтез ………………………… 56

5.5. Значение фотосинтезирующих организмов для биосферы ……………………….. 57

6. Брожение и дыхание растений ……………………………………..………………………. 59

6.1. Брожение …………………………………………………………………………………… 59

6.2. Дыхание ………………………………………………………………..…………………… 59

6.2.1. Субстраты дыхания ………………………………………………………………….. 59

6.2.2. Оксиредуктазы ………………………………………………………………..………. 60

6.2.3. Гликолитический путь ………………………………………………...……………… 60

6.2.3.1. Гликолиз …………………………………………………………...………………. 60

6.2.3.2. Цикл ди- и трикарбоновых кислот (цикл Кребса) ………….……………….. 61

6.2.3.3. Глиоксилатный цикл ……………………………………….…………………….. 61

6.2.4. Апотомический путь ……………………………………………………..…………… 61

6.2.5. Прямое окисление сахаров …………………………………….…………………… 62

6.2.6. Дыхательная электронтранспортная цепь и окислительное

фосфорилирование ………………………………………………………………….. 62

6.2.7. Влияние внешних и внутренних факторов на дыхание ………………………... 63

6.2.8. Взаимосвязь дыхания с другими процессами обмена ………..……………….. 64

7. Гетеротрофный способ питания у растений ……………………………………………… 66

8. Транспорт веществ по растению …………………………………………………………… 68

9. Выделение веществ ……………………………………………..……………………………. 71

10. Рост и развитие растений …………………………………………….……………………. 72

10.1. Особенности роста клеток ……………………………………………..………………. 72

10.2. Этапы онтогенеза высших растений …………………………………………………. 73

10.3. Дифференцировка и рост растений ……………………………..…………………… 75

10.4. Регенерация у растений …………………………………………..……………………. 77

10.5. Кинетика ростовых процессов …………………………………...……………………. 78

10.6. Влияние факторов внешней среды на рост растений …………………..………… 79

10.7. Фитогормоны …………………………………………………..…………………………. 80

10.7.1. Ауксины ……………………………………………………………………………….. 80

10.7.2. Цитокинины …………………………………………………….…………………….. 80

10.7.3. Гиббереллины ……………………………………………………………………….. 80

10.7.4. Абсцизовая кислота …………………………………………..…………………….. 81

10.7.5. Этилен …………………………………………………………...……………………. 81

10.7.6. Брассиностероиды ………………………………………….………………………. 81

10.7.7. Синтетические регуляторы роста …………………………..……………………. 81

11. Движения растений ……………………………………….…………………………………. 83

11.1. Верхушечный рост ………………………………………………………………………. 83

11.2. Ростовые движения ………………………………………………….………………….. 83

11.2.1. Тропизмы ………………………………………………………...…………………… 83

11.2.2. Ростовые настии ……………………………………………………………………. 84

11.2.3. Круговые нутации ……………………………………………………..…………….. 84

11.3. Тургорные обратимые движения ……………………………………..………………. 84

12. Механизмы устойчивости растений ……..………………………….……………………. 86

12.1. Физиология стресса …………………………………………………..………………… 86

12.2. Засухоустойчивость и устойчивость к перегреву ……………………….…………. 87

12.3. Устойчивость растений к низким температурам …………………………………… 88

12.4. Солеустойчивость …………………………………………………..…………………… 89

12.5. Устойчивость к недостатку кислорода ……………………………...……………….. 90

12.6. Газоустойчивость …………………………………………….………………………….. 90

12.7. Радиоустойчивость …………………………………………………..…………………. 91

12.8. Устойчивость растений к патогенам …………………………….…………………… 92

Литература

1. ВВЕДЕНИЕФизиология растений – это наука о процессах, происходящих в растительном организме: почвенное, воздушное и гетеротрофное питание, синтез, транспорт и распад веществ, рост и развитие, движения растений, взаимодействие с патогенами, реакции на неблагоприятные факторы внешней среды.

Физиология растений занимается процессами, происходящими на разных уровнях организации: молекулярном, субклеточном, клеточном, тканевом, органном, организменном и биоценотическом. Однако надо всегда иметь в виду, что в растении все процессы на любом уровне организации взаимосвязаны. Изменение какого-либо процесса сказывается на всей жизнедеятельности организма. Кроме того, надо учитывать следующие факторы:

• растения являются продуктом длительной эволюции, в ходе которой изменялись строение и обмен веществ растений под влиянием изменяющихся условий внешней среды,
• растительный организм неотделим от внешней среды, которая в значительной мере влияет на обмен веществ в растении,
• растительный организм развивается в течение всей своей жизни.

Изучение закономерностей жизнедеятельности растений является теоретической основой для получения высоких урожаев сельскохозяйственных культур и, в дальнейшем, создания промышленных установок по производству продуктов питания, материалов и топлива.

^ Все клетки обладают такими свойствами живого как способность к самовоспроизведению, метаболизм (обмен веществ), раздражимость, рост, изменчивость и адаптация к внешней среде. Однако надо учитывать, что каждая клетка многоклеточного организма находится в тесном взаимодействии с другими клетками и что организм - это единое целое, а не сумма клеток.

Клетка обладает сложной структурной организацией и представляет собой систему, дифференцированную на отдельные органеллы. Растительная клетка имеет клеточную стенку и протопласт. Протопласт состоит из ядра с ядрышком, цитоплазмы и включенных в нее мембранных (вакуоль, пластиды, митохондрии, аппарат Гольджи, лизосомы, эндоплазматический ретикулум) и немембранных (микротрубочки, рибосомы) органелл. Все органеллы погружены в матрикс цитоплазмы - гиалоплазму или основную плазму (рис. 2.1).

Рис. 2.1. Схема строения клетки мезофилла листа (по В. В. Полевому).

Все окруженные полупроницаемой мембраной компоненты клетки представляют собой замкнутые образования, в которых происходят разнообразные биохимические реакции. Цитоплазматический матрикс также разделен на отсеки эндоплазматической сетью. Тем самым достигается дополнительное пространственное разделение (компартментализация).

Основные физиологические функции структурных компонентов клетки: клеточная стенка - обеспечение прочности, защита, опорная функция; плазмалемма - транспорт веществ из и внутрь клетки, защита, рецепция; ядро - хранение и передача генетической информации; ядрышко - синтез РНК; вакуоль - осморегуляция, запасание веществ, переваривание; основная плазма - гликолиз; митохондрии - дыхание; хлоропласты – фотосинтез; аппарат Гольджи - секреция, образование компонентов клеточной стенки; эндоплазматическая ретикулум - транспорт веществ в клетке; лизосомы - внутриклеточное пищеварение; сферосомы - накопление и хранение жира; микротела (пероксисомы, глиоксисомы) - фотодыхание, глиоксалатный цикл; микротрубочки - ориентация микрофибрилл целлюлозы; рибосомы - синтез белка. 2.1. РаздражимостьЭто способность клетки реагировать на действие внешних и внутренних факторов – раздражителей и передавать возбуждение в другие клетки. Восприятие раздражения обозначают термином перцепция или рецепция. У растений нет органов чувств, но есть рецепторные белки и клетки, воспринимающие разные воздействия. Различают фото-, хемо- и механорецепторы.

Возбуждение представляет собой измененное состояние клетки. В отсутствие раздражения растительная клетка имеет отрицательный потенциал покоя от -50 до -200 мВ, то есть протоплазма заряжена отрицательно по отношению к наружной поверхности. Это связано с тем. что внутри клетки находится больше ионов хлора и калия, но меньше ионов кальция, чем снаружи.

В ответ на раздражение возникает потенциал противоположного знака - потенциал действия, который может распространяться и на время сравняться или превысить потенциал покоя. Потенциал действия образуется в результате выхода ионов хлора из клетки и поступления ионов кальция в клетку.

Раздражение воспринимается клеткой, если его сила превышает пороговую величину. Следующие друг за другом подпороговые раздражения могут суммироваться, если интервалы между ними незначительны. Минимальное время, необходимое для рецепции, называют временем презентации.

Установлены следующие законы раздражимости:

1. Закон силы раздражения: чем больше раздражение, тем сильнее ответная реакция.
2. Закон длительности раздражения: чем длительнее раздражение, тем сильнее ответная реакция.
3. Закон количества раздражения: чем больше сила раздражения, тем меньше время презентации.
4. Закон градиента раздражения: чем выше скорость нарастания силы раздражителя, тем больше ответная реакция.

Реституция - это восстановление исходного состояния после раздражения. Она идет с затратой энергии и тормозится под действием наркотиков, ингибиторов дыхания, при недостатке кислорода и снижении температуры. Во время реституции клетки находятся в рефрактерном периоде, когда новое раздражение не вызывает возбуждения.2.2. Репликация, транскрипция и трансляцияХранение наследственной информации осуществляется дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК). ДНК - это полимер, мономерами которого являются дезоксирибонуклеотиды. В их состав входят углевод 2-дезокси--D-рибоза, остаток фосфорной кислоты и азотистые основания четырех типов: два пуриновых - аденин и гуанин, и два пиримидиновых - тимин и цитозин. Молекула ДНК состоит из двух полинуклеотидных цепочек, скрепленных между собой водородными связями между азотистыми основаниями. Полинуклеотидная цепочка образована чередующимися остатками 2-дезокси--D-рибозы и фосфорной кислоты, которая присоединена к 5 атому углерода кольца углевода с одной стороны и к 3 атому с другой стороны. Азотистые основания ответвляются от цепочки, присоединяясь к 1 атому углерода кольца углевода. Азотистые основания, противостоящие друг другу в полинуклеотидных цепочках, комплементарны друг другу: пуриновому основанию соответствует пиримидиновое (аденину – тимин, гуанину – цитозин). У каждой цепочки молекулы ДНК один конец заканчивается пятым (фосфатным), а другой - третьим (гидроксильным) углеродным атомом углевода. Они обозначаются как 5’ и 3’- концы. Цепочки в молекуле ДНК антипараллельны. В одной цепочке нуклеотиды связаны в направлении 5’  3’, а в другой - 3’  5’. Полинуклеотидные цепочки образуют двойную спираль. Каждый виток спирали содержит 10 пар азотистых оснований (рис. 2.2).

Рис. 2.2. Схема строения молекулы ДНК в виде двойной спирали (а) и прямой лесенки (б) (по В. Олфри и А. Мирскому).

1 – остаток 2-дезокси-β-D-рибозы, 2, 3, 4, 5 – азотистые основания (тимин, аденин, гуанин, цитозин, соответственно), 6 – остатки фосфорной кислоты.Во время репликации (синтеза) ДНК каждая из цепей родительской ДНК служит матрицей для образования комплементарной дочерней цепи из предшественников – дезоксирибонуклеозидтрифосфатов: дезоксиаденозин-, дезоксицитидин-, дезоксигуанозин- и дезокситимидинтрифосфата. При их полимеризации происходит освобождение молекул пирофосфата, которые расщепляются пирофосфатазой. Репликация ДНК осуществляется по полуконсервативному механизму: одна из цепей дочерней молекулы ДНК является частью родительской молекулы, а другая – вновь синтезированной.

ДНК-полимераза способна синтезировать ДНК только в направлении от 5-конца к 3-концу. Поэтому на одной цепи ДНК образование дочерней цепи, называемой ведущей, происходит непрерывно, синтез другой цепи происходит прерывисто в виде коротких фрагментов Оказаки, получивших свое название в честь ученого, впервые их обнаружившего. Эта вторая дочерняя цепь получила название отстающей. Фрагменты Оказаки также синтезируются в направлении 5  3, но перемещение ДНК-полимеразы вдоль матричной цепи ДНК при образовании каждого фрагмента противоположно направлению движения при синтезе ведущей цепи. Ведущая и отстающая цепи ДНК синтезируются координировано, что обеспечивается димеризацией ДНК-полимеразных комплексов у бактерий и наличием разных ДНК-полимераз у эукариотов. Для соединения двух фрагментов Оказаки ДНК-лигазой сначала удаляется РНК-затравка с помощью экзонуклеазы и РНКазы Н – нуклеазы, специфически расщепляющей РНК в ДНК-РНК-гибридах.

Процесс репликации ДНК разделяют на три этапа: инициацию, элонгацию и терминацию. Для начала репликации необходим праймер (затравка) – короткий олигодезокси- или олигорибонуклеотид, комплементарный соответствующему участку ДНК-матрицы.

В ходе репликации ДНК ее цепи расходятся из точки репликации, образуя Y-подобную структуру, которая называется репликативной вилкой. Именно в этом месте локализован репликативный комплекс, состоящий из нескольких белков. ДНК-хеликаза перемещается в репликативной вилке впереди ДНК-синтезирующего комплекса, расплетает цепи родительской ДНК и стимулирует образование затравок праймазой. ДНК-синтезирующий комплекс содержит ДНК-полимеразу, подвижный связывающий белок RPA и ДНК-зависимую АТФазу, которая узнает и связывается с единственным праймером ведущей цепи ДНК и с каждым праймером фрагментов Оказаки отстающей цепи, что делает возможным присоединение к праймерам ДНК-полимеразы и белка RPA. RPA связывается с образующимися одноцепочечными участками, облегчая процесс расплетения. RPA охватывает молекулу ДНК позади ДНК-зависимой АТФазы, стимулирует АТФазную активность и оставляет 3-конец праймера доступным для ДНК-полимеразы. ДНК-полимераза начинает элонгацию цепей ДНК, присоединяя первый дезоксирибонуклеозидмонофосфат к 3-концевому нуклеотиду РНК-затравки.

Передача информации от ДНК осуществляется посредством информационной или матричной рибонуклеиновой кислоты (мРНК). Синтез мРНК называется транскрипцией. Молекула мРНК, комплементарная одной из цепей матричной ДНК, образуется в ходе сополимеризации четырех рибонуклеозидтрифосфатов (аденин-, гуанозин-, цитозин- и урацилтрифосфата) с образованием 3-5-фосфодиэфирных связей и освобождением неорганического пирофосфата. Транскрипцию осуществляет фермент ДНК-зависимая РНК-полимераза. Синтез мРНК молекулами РНК-полимеразы начинается в определенных местах ДНК, называемых промоторами, и завершается на особых нуклеотидных последовательностях – терминаторах. Совокупность нуклеотидов ДНК, заключенных между промотором и терминатором, называют транскрипционной единицей или транскриптоном.

Процесс транскрипции подразделяют на 4 стадии: связывание РНК-полимеразы с ДНК и распознавание промотора, инициация, элонгация и терминация. Предполагается, что после первоначального непрочного связывания с ДНК в случайном месте молекула РНК-полимеразы перемещается вдоль двойной спирали ДНК до тех пор, пока не обнаружит последовательность нуклеотидов промотора. В этом месте связывание молекулы фермента с ДНК становится более прочным. Инициация транскрипции начинается с образования на промоторе предъиниционного комплекса, состоящего из РНК-полимеразы и матричной ДНК. После сборки предъинициационный комплекс претерпевает температурно-зависимые конформационные изменения, которые сопровождаются локальным плавлением, то есть расплетением двойной спирали ДНК, и комплекс становится способным к транскрипции. При наличии рибонуклеозидтрифосфатов происходит образование первых фосфодиэфирных связей в молекуле синтезируемой мРНК, после чего начинается стадия элонгации, то есть последовательное удлинение синтезируемой молекулы мРНК.

В 1992 г. М. Чэмберлен с сотрудниками разработали общую модель элонгации мРНК, согласно которой перемещение РНК-полимеразы вдоль ДНК и присоединение нуклеотидов к растущей цепи мРНК в активном центре фермента разделены во времени. Это разделение возможно потому, что у РНК-полимеразы имеется два сайта (участка), удерживающих растущую цепь мРНК, и два участка связывания ДНК-матрицы. Молекула РНК-полимеразы перемещается вдоль ДНК подобно гусенице: когда один сайт связывания ДНК фиксирован, другой перемещается вперед. ДНК-зависимые РНК-полимеразы фагов, состоящие из одной субъединицы, синтезируют РНК в условиях in vitro со скоростью 200-400 нуклеотидов в секунду. При перемещении фермента вдоль матрицы цепи ДНК подвергаются плавлению и повторному отжигу, в результате которого восстанавливается исходная структура ДНК. Стадия элонгации заканчивается после достижения РНК-полимеразой терминатора транскрипции. Затем синтезированная РНК и РНК-полимераза освобождаются из транскрипционного комплекса. Только минус-цепь ДНК служит матрицей для синтеза мРНК.

Участки ДНК, несущие информацию о строении белка - экзоны, разделены неинформативными интронами. В процессе транскрипции считывается информация как с экзонов, так и с интронов. Образуется предшественник мРНК - про-мРНК. Молекулы про-мРНК претерпевают созревание - процессинг. В ядре из про-мРНК происходит вырезание интронов и объединение экзонов - сплайсинг. К образовавшейся мРНК прикрепляется особая группировка поли-А и к одному из концов мРНК присоединяется защитная химическая группировка КЭП. После этого мРНК соединяется с белком, образуя инфорсому. Она выходит через поры в ядерной оболочке в цитоплазму. мРНК высвобождается из инфорсомы и одноцепочечная неспирализованная молекула мРНК присоединяется к участку малой субъединицы рибосомы, который примыкает к большой субъединице. К рибосоме прикрепляется небольшой участок цепи мРНК, содержащий один кодон, состоящий из трех азотистых оснований. Один кодон соответствует одной аминокислоте. Однако некоторые аминокислоты кодируются несколькими разными кодонами. Таким образом, первый этап синтеза белка - трансляции заключается в образовании комплекса между мРНК и рибосомой.

Перенос аминокислот в цитоплазме к рибосомам осуществляется транспортными РНК ( тРНК или 4S-РНК) из 70-80 нуклеотидов с молекулярной массой 25-30 кД. Они составляют почти 10 % от всей клеточной РНК и растворены в гиалоплазме. Поэтому тРНК еще называют растворимой РНК. В состав белков входят 20 аминокислот и каждой аминокислоте соответствует своя тРНК. Благодаря определенному расположению комплементарных нуклеотидов полинуклеотидная цепочка тРНК образует вторичную структуру, получившей название “клеверного листа”. Рентгеноструктурный анализ позволил установить третичную структуру тРНК. Она оказалась составленной из двух стеблей наподобие латинской буквы L.

Каждая тРНК имеет триплет оснований - антикодон, ответственный за прикрепление к комплементарному кодону мРНК. Для того, чтобы аминокислота присоединилась к тРНК необходима ее активация или обогащение энергией. Активация аминокислоты происходит за счет ее реакции с аденозинтрифосфорной кислотой (АТФ) - вещества с макроэргическими связями (). Реакция идет при участии фермента аминоацилсинтетазы (кодазы). Образовавшийся аминоациладенилат остается связанным с ферментом и вступает в реакцию с тРНК с образованием аминоацил-тРНК.

Аминоацил-тРНК антикодоном присоединяется к кодону мРНК на малой субъединице рибосомы. После того как первая аминокислота со своей тРНК вошла в малую субъединицу рибосомы, происходит смыкание малой и большой субъединиц рибосомы. После смыкания субъединиц тРНК вместе с аминокислотой переносится на большую субъединицу. Одновременно мРНК перемещается на один кодон. В результате в малую субъединицу входит следующий кодон, кодирующий другую аминокислоту. К этому кодону с помощью антикодона присоединяется вторая тРНК со своей аминокислотой. В рибосоме оказываются две аминокислоты, ориентированные друг около друга таким образом, что карбоксильная группа первой аминокислоты оказывается рядом с аминогруппой второй аминокислоты. В результате сближения этих групп и с участием фермента большой субъединицы рибосомы пептидилтрансферазы аминокислоты соединяются пептидной связью. Образовавшийся дипептид присоединен ко второй тРНК, а первая тРНК освобождается и уходит в цитоплазму. В результате дипептид со второй тРНК оказывается связанным с большой субъединицей рибосомы, а мРНК перемещается еще на один кодон (рис. 2.3). Присоединение аминокислотных остатков - элонгация повторяется многократно, пока не образуется полипептидная цепочка белка. Окончание образования полипептидной цепочки - терминация связано с тем, что в малую субъединицу вступает терминальный кодон мРНК. Образовавшаяся полипептидная цепочка покидает рибосому. Большое значение имеет объединение рибосом в цепочки - полисомы. В этом случае одна молекула мРНК может последовательно присоединяться к ним и служить матрицей для синтеза нескольких одинаковых молекул белка. Когда синтез белка закончен, мРНК распадается. Синтез белковой молекулы идет с большой скоростью и поэтому время жизни мРНК невелико (от нескольких секунд до 1-2 минут). Однако, на определенных фазах развития растений (например, в набухающих и прорастающих семенах) синтезируются так называемые долгоживущие молекулы мРНК.

Рис. 2.3. Схема синтеза полипептидной цепи в рибосоме (по В. В. Полевому).В заключение можно сказать, что из поколения в поколение передаются молекулы ДНК, которые несут в себе информацию о составе белковых молекул. План построения белка записан в ДНК с помощью триплетного кода, представленного чередованием азотистых оснований. Под влиянием внешних условий или спонтанно ДНК может изменяться. Эти изменения могут быть полезными, бесполезными и вредными. Полезные изменения, дающие организмам преимущество в борьбе за существование, могут закрепляться по наследству в ходе естественного или искусственного отбора.

Возникающие в процессе трансляции белки являются полимерами, мономерами которых служат аминокислоты. Белки представляют собой цепочки остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Молекулярная масса белков зависит от количества мономеров и колеблется от нескольких тысяч до миллионов. Разнообразие белков определяется различной последовательностью аминокислотных остатков. Белки, также как и аминокислоты - амфотерные соединения, то есть имеют положительный и отрицательные заряды. У каждого белка своя изоэлектрическая точка - значение рН, при которой молекула белка не имеет заряда.

Молекула белка имеет первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру. Первичная структура определяется последовательностью аминокислотных остатков в белковой молекуле. Между аминокислотами, входящими в полипептидную цепочку, возможны водородные и другие связи. В результате этого полипептидная цепочка приобретает особенное расположение в пространстве, чаще всего в виде спирали. Это вторичная структура. По конформации полипептидной цепи различают фибриллярные и глобулярные белки. Фибриллярные белки сохраняют вытянутую форму спирали. У глобулярных белков спираль сворачивается в шарообразную глобулу, которая представляет собой третичную структуру белка. Она поддерживается кроме водородных связей гидрофобными взаимодействиями и дисульфидными связями, возникающими между двумя сульфгидрильными (SH) группами. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепочек и их взаимное расположение в пространстве и вокруг друг друга представляет собой четвертичную структуру.2.3. Регуляции ферментативной активности в клеткеХимические процессы в клетке протекают с большой скоростью благодаря действию биологических катализаторов - ферментов или энзимов. Белковую часть фермента называют апоферментом. Небелковый компонент, прочно связанный, называют простетической группой, слабо связанный, обслуживающий несколько ферментов - коферментом. В состав простетических групп и коферментов входят металлы (железо, медь, цинк), витамины и их производные. Эндоферменты функционируют в клетке, а экзоферменты выделяются из клетки или локализуются в плазмалемме и действуют снаружи от нее.

Ферменты обладают специфичностью как к субстратам (субстратная специфичность), так и к определенным химическим реакциям (специфичность действия). Названия ферментов обычно заканчиваются суффиксом “аза”, за исключением некоторых общепринятых названий, например, пепсин, трипсин и другие. Название, как правило, отражает природу субстрата (хитиназа расщепляет хитин), или функцию фермента (аминотрансфераза переносит аминогруппы), или же то и другое вместе (алкогольдегидрогеназа). Ферменты разделяют на 6 классов: 1) оксиредуктазы - катализируют окислительно-восстановительные реакции, 2) трансферазы - перенос целых атомных группировок от одного соединения к другому, 3) гидролазы - распад органических соединений с участием воды, 4) лиазы - присоединение какой-либо атомной группировки к органическим соединениям или отщепление от субстратов определенной группы без участия воды, 5) изомеразы - превращение одних изомеров в другие, 6) лигазы или синтетазы - синтез органических соединений, происходящий при участии АТФ с использованием энергии этой кислоты.

Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию и встречающиеся у одного организма, но различающиеся по своим физико-химическим свойствам (например, по электрофоретической подвижности, следовательно, по молекулярной массе и заряду) называют изоферментами или изозимами. Наличие изоферментов позволяет организмам лучше приспосабливаться к меняющимся условиям внешней среды.

Катализ осуществляется в результате образования фермент-субстратного комплекса, что приводит к сближению реагирующих молекул или созданию напряженных химических связей путем их растягивания. Субстрат должен соответствовать активному центру не только пространственно, но и по распределению зарядов, расположению групп атомов и так далее. Окончательная подгонка происходит лишь в процессе взаимодействия субстрата с ферментом, претерпевающим при этой реакции конформационные изменения. Продукты реакции отделяются от фермента и молекулы фермента регенерируются. Благодаря своей способности регенерироваться, то есть возвращаться к первоначальному состоянию, одна и та же молекула фермента может катализировать большой объем превращений.

Скорость и направленность ферментативных реакций в клетке зависит от количества фермента, температуры и рН. Как всякая химическая реакция, ферментативные реакции зависят от температуры, что принято оценивать величиной температурного коэффициента (Q10), который показывает во сколько раз данный процесс ускоряется при повышении температуры на 10 Со. Поскольку ферменты являются белками, то повышение температуры свыше 35-40 Со вызывает их частичную инактивацию, а дальнейшее повышение температуры приводит уже к необратимой денатурации. У каждого фермента имеется свой оптимум рН, при котором лучше всего проявляется его активность. Это связано с тем, что рН влияет на заряд функциональных групп фермента, составляющих его активный центр, а от заряда зависит возможность образования фермент-субстратного комплекса.

Известны следующие механизмы внутриклеточной регуляции функционирования ферментов:

1. Метаболитная регуляция. Она происходит в результате изменения концентрации метаболитов и не затрагивает активность или число ферментных молекул. Различают регуляцию в местах разветвления путей обмена веществ и регуляцию по принципу обратной связи. В первом случае ферменты конкурируют за один и тот же субстрат и выбор пути определяется концентрацией общего для конкурирующих ферментов субстрата и степенью сродства фермента к субстрату. Под обратной связью понимается влияние более позднего члена цепи взаимосвязанных реакций на более ранний.

2. Ферментная регуляция. При этом типе регуляции изменяется активность ферментов. Изменение ферментативной активности может осуществляться несколькими путями: а) Обратимое или необратимое превращение неактивных предшественников ферментов - зимогенов в активные ферменты. Например, -амилаза инактивирована в запасающих клетках эндосперма семян злаков из-за соединения с запасными белками посредством дисульфидных связей ( -S-S-). К началу прорастания семян из живых клеток алейронового слоя в эндосперм поступают вещества, разрушающие дисульфидные связи. Активированная -амилаза принимает участие в гидролизе запасного крахмала; б) Изменение активности фермента под влиянием эффекторов. Связываясь с ферментом, эффекторы могут повышать его активность - это положительные эффекторы - активаторы или уменьшать ее - это отрицательные эффекторы - ингибиторы. Эффектор может влиять на активность фермента, взаимодействуя с активным центром (изостерический эффект) или изменяя конформацию ферментной молекулы в результате связывания с ее аллостерическим центром (аллостерический эффект). Изостерический эффект происходит в том случае, когда эффектор и субстрат похожи по своему строению и конкурируют друг с другом за активный центр фермента. Такой тип ингибирования называют конкурентным ингибированием.

3. Генная регуляция. В этом случае изменяется количество ферментных молекул в клетке из-за включения или выключения синтеза ферментов. Регулирующие факторы действуют на ДНК, РНК или рибосомы.

4. Мембранная регуляция. Различают контактную и дистанционную мембранную регуляцию активности ферментов. Контактная регуляция – связывание ферментов с мембранами или их освобождение меняет их активность. Дистанционная мембранная регуляция активности ферментов осуществляется косвенным путем в результате транспорта через мембраны субстратов и коферментов, удаления продуктов реакции, ионных и рН сдвигов в компартментах клетки. 2.4. Поступление воды в клеткуПри температуре выше абсолютного нуля все молекулы находятся в постоянном движении. Диффузия - это процесс, ведущий к равномерному распределению молекул газов или растворенного вещества и растворителя благодаря их постоянному движению. Диффузия всегда направлена от большей концентрации вещества к меньшей. Количество вещества

mir.zavantag.com

Физиология растений

АКАДЕМИЯ ЭКОЛОГИИ, МОРСКОЙ БИОЛОГИИ И БИОТЕХНОЛОГИИ

В. И. Малиновский

ФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ

Владивосток

2004

УДК 581.1

Физиология растений. Учеб. пособие. – Владивосток: Изд-во ДВГУ, 2004. с.

В учебном пособии кратко изложены основные разделы физиологии растений: физиология растительной клетки, водный обмен, минеральное питание, фотосинтез, брожение и дыхание, гетеротрофное питание, транспорт и выделение веществ, рост и развитие, движения растений, механизмы защиты растений от факторов внешней среды, в том числе и от патогенов.

Рекомендуется студентам биологических специальностей высших учебных заведений.

Ил. 20 , библ. 14.

ОГЛАВЛЕНИЕ

1. Введение …………………………………………………………………………………………. 6

2. Физиология растительной клетки …………………………………………….……………… 7

2.1. Раздражимость ……………………………………………………………………..………. 7

2.2. Репликация, транскрипция и трансляция …………………………..………………….. 8

2.3. Регуляция ферментативной активности в клетке …………………………….…….. 13

2.4. Поступление воды в клетку ………………………….………………………………….. 16

2.5. Поступление ионов в клетку …………………………………………………………….. 19

3. Водный обмен ……………………………………………………………………….…………. 22

3.1. Значение воды для растения ………………………………………..………………….. 22

3.2. Формы почвенной влаги …………………………………………….…………………… 22

3.3. Формы воды в растении ………………………………………………...……………….. 23

3.4. Корневая система как орган поглощения воды ……………………………………… 24

3.5. Передвижение воды по сосудистой системе ………………………………..……….. 26

3.6. Транспирация …………………………………………………………………..………….. 26

3.7. Особенности водного обмена у растений разных экологических групп ……….... 29

4. Минеральное питание ……………………………………………………….……………….. 32

4.1. Почва как источник питательных веществ ………………………………...…………. 32

4.2. Содержание минеральных элементов в растениях ………………..……………….. 32

4.3. Физиолого-биохимическая роль основных элементов питания ……………...…… 33

4.3.1. Углерод ……………………………………………………………………………...…. 33

4.3.2. Азот …………………………………………………………………..…………………. 34

4.3.2.1. Доступные для растений формы азота ……………………………………..... 34

4.3.2.2. Биологическая азотфиксация ………………………………………..………… 35

4.3.2.3. Редукция нитрата ………………………………………………...………………. 37

4.3.2.4. Пути ассимиляции аммиака …………………………………..………………… 37

4.3.3. Фосфор …………………………………………………………………….…………… 39

4.3.4. Сера ……………………………………………………………………….…………….. 40

4.3.5. Калий ……………………………………………………….…………………………… 40

4.3.6. Кальций ………………………………………………………………..……………….. 41

4.3.7. Магний ………………………………………………………………………………….. 43

4.3.8. Кремний …………………………..…………………………………………………….. 44

4.3.9. Микроэлементы …………………………….…………..………………………..……. 44

4.4. Применение удобрений ………………………………………………………………….. 46

5. Фотосинтез ………………………………………………………………..……………………. 49

5.1. Пигменты …………………………………………………………………...………………. 49

5.1.1. Хлорофиллы ………………………………………………………….……………….. 49

5.1.2. Каротиноиды ……………………………………………………………….………….. 49

5.1.3. Фикобилины …………………………………………………………………………… 50

5.2. Световая фаза фотосинтеза ………………………………………….………………… 50

5.2.1. Поглощение света и возбуждение хлорофилла ………………………..………. 51

5.2.2. Нециклический и циклический транспорт электронов ………………….……… 52

5.3. Темновая фаза фотосинтеза ……………………………………………...……………. 53

5.3.1. С3-путь фотосинтеза или цикл Кальвина ………………………………...………. 53

5.3.2. С4-путь фотосинтеза или цикл Хетча-Слэка ……………………..……………… 54

5.3.3. Фотосинтез по типу толстянковых (суккулентов) ……………………..………… 55

5.3.4. Фотодыхание ………………………………………………………………………….. 55

5.4. Влияние внутренних и внешних факторов на фотосинтез ………………………… 56

5.5. Значение фотосинтезирующих организмов для биосферы ……………………….. 57

6. Брожение и дыхание растений ……………………………………..………………………. 59

6.1. Брожение …………………………………………………………………………………… 59

6.2. Дыхание ………………………………………………………………..…………………… 59

6.2.1. Субстраты дыхания ………………………………………………………………….. 59

6.2.2. Оксиредуктазы ………………………………………………………………..………. 60

6.2.3. Гликолитический путь ………………………………………………...……………… 60

6.2.3.1. Гликолиз …………………………………………………………...………………. 60

6.2.3.2. Цикл ди- и трикарбоновых кислот (цикл Кребса) ………….……………….. 61

6.2.3.3. Глиоксилатный цикл ……………………………………….…………………….. 61

6.2.4. Апотомический путь ……………………………………………………..…………… 61

6.2.5. Прямое окисление сахаров …………………………………….…………………… 62

6.2.6. Дыхательная электронтранспортная цепь и окислительное

фосфорилирование ………………………………………………………………….. 62

6.2.7. Влияние внешних и внутренних факторов на дыхание ………………………... 63

6.2.8. Взаимосвязь дыхания с другими процессами обмена ………..……………….. 64

7. Гетеротрофный способ питания у растений ……………………………………………… 66

8. Транспорт веществ по растению …………………………………………………………… 68

9. Выделение веществ ……………………………………………..……………………………. 71

10. Рост и развитие растений …………………………………………….……………………. 72

10.1. Особенности роста клеток ……………………………………………..………………. 72

10.2. Этапы онтогенеза высших растений …………………………………………………. 73

10.3. Дифференцировка и рост растений ……………………………..…………………… 75

10.4. Регенерация у растений …………………………………………..……………………. 77

10.5. Кинетика ростовых процессов …………………………………...……………………. 78

10.6. Влияние факторов внешней среды на рост растений …………………..………… 79

10.7. Фитогормоны …………………………………………………..…………………………. 80

10.7.1. Ауксины ……………………………………………………………………………….. 80

10.7.2. Цитокинины …………………………………………………….…………………….. 80

10.7.3. Гиббереллины ……………………………………………………………………….. 80

10.7.4. Абсцизовая кислота …………………………………………..…………………….. 81

10.7.5. Этилен …………………………………………………………...……………………. 81

10.7.6. Брассиностероиды ………………………………………….………………………. 81

10.7.7. Синтетические регуляторы роста …………………………..……………………. 81

11. Движения растений ……………………………………….…………………………………. 83

11.1. Верхушечный рост ………………………………………………………………………. 83

11.2. Ростовые движения ………………………………………………….………………….. 83

11.2.1. Тропизмы ………………………………………………………...…………………… 83

11.2.2. Ростовые настии ……………………………………………………………………. 84

11.2.3. Круговые нутации ……………………………………………………..…………….. 84

11.3. Тургорные обратимые движения ……………………………………..………………. 84

12. Механизмы устойчивости растений ……..………………………….……………………. 86

12.1. Физиология стресса …………………………………………………..………………… 86

12.2. Засухоустойчивость и устойчивость к перегреву ……………………….…………. 87

12.3. Устойчивость растений к низким температурам …………………………………… 88

12.4. Солеустойчивость …………………………………………………..…………………… 89

12.5. Устойчивость к недостатку кислорода ……………………………...……………….. 90

12.6. Газоустойчивость …………………………………………….………………………….. 90

12.7. Радиоустойчивость …………………………………………………..…………………. 91

12.8. Устойчивость растений к патогенам …………………………….…………………… 92

Литература

1. ВВЕДЕНИЕ

Физиология растений – это наука о процессах, происходящих в растительном организме: почвенное, воздушное и гетеротрофное питание, синтез, транспорт и распад веществ, рост и развитие, движения растений, взаимодействие с патогенами, реакции на неблагоприятные факторы внешней среды.

Физиология растений занимается процессами, происходящими на разных уровнях организации: молекулярном, субклеточном, клеточном, тканевом, органном, организменном и биоценотическом. Однако надо всегда иметь в виду, что в растении все процессы на любом уровне организации взаимосвязаны. Изменение какого-либо процесса сказывается на всей жизнедеятельности организма. Кроме того, надо учитывать следующие факторы:

• растения являются продуктом длительной эволюции, в ходе которой изменялись строение и обмен веществ растений под влиянием изменяющихся условий внешней среды,
• растительный организм неотделим от внешней среды, которая в значительной мере влияет на обмен веществ в растении,
• растительный организм развивается в течение всей своей жизни.

Изучение закономерностей жизнедеятельности растений является теоретической основой для получения высоких урожаев сельскохозяйственных культур и, в дальнейшем, создания промышленных установок по производству продуктов питания, материалов и топлива.

2. ФИЗИОЛОГИЯ РАСТИТЕЛЬНОЙ КЛЕТКИ

Все клетки обладают такими свойствами живого как способность к самовоспроизведению, метаболизм (обмен веществ), раздражимость, рост, изменчивость и адаптация к внешней среде. Однако надо учитывать, что каждая клетка многоклеточного организма находится в тесном взаимодействии с другими клетками и что организм - это единое целое, а не сумма клеток.

Клетка обладает сложной структурной организацией и представляет собой систему, дифференцированную на отдельные органеллы. Растительная клетка имеет клеточную стенку и протопласт. Протопласт состоит из ядра с ядрышком, цитоплазмы и включенных в нее мембранных (вакуоль, пластиды, митохондрии, аппарат Гольджи, лизосомы, эндоплазматический ретикулум) и немембранных (микротрубочки, рибосомы) органелл. Все органеллы погружены в матрикс цитоплазмы - гиалоплазму или основную плазму (рис. 2.1).

Рис. 2.1. Схема строения клетки мезофилла листа (по В. В. Полевому).

Все окруженные полупроницаемой мембраной компоненты клетки представляют собой замкнутые образования, в которых происходят разнообразные биохимические реакции. Цитоплазматический матрикс также разделен на отсеки эндоплазматической сетью. Тем самым достигается дополнительное пространственное разделение (компартментализация).

Основные физиологические функции структурных компонентов клетки: клеточная стенка - обеспечение прочности, защита, опорная функция; плазмалемма - транспорт веществ из и внутрь клетки, защита, рецепция; ядро - хранение и передача генетической информации; ядрышко - синтез РНК; вакуоль - осморегуляция, запасание веществ, переваривание; основная плазма - гликолиз; митохондрии - дыхание; хлоропласты – фотосинтез; аппарат Гольджи - секреция, образование компонентов клеточной стенки; эндоплазматическая ретикулум - транспорт веществ в клетке; лизосомы - внутриклеточное пищеварение; сферосомы - накопление и хранение жира; микротела (пероксисомы, глиоксисомы) - фотодыхание, глиоксалатный цикл; микротрубочки - ориентация микрофибрилл целлюлозы; рибосомы - синтез белка.

2.1. Раздражимость

Это способность клетки реагировать на действие внешних и внутренних факторов – раздражителей и передавать возбуждение в другие клетки. Восприятие раздражения обозначают термином перцепция или рецепция. У растений нет органов чувств, но есть рецепторные белки и клетки, воспринимающие разные воздействия. Различают фото-, хемо- и механорецепторы.

Возбуждение представляет собой измененное состояние клетки. В отсутствие раздражения растительная клетка имеет отрицательный потенциал покоя от -50 до -200 мВ, то есть протоплазма заряжена отрицательно по отношению к наружной поверхности. Это связано с тем. что внутри клетки находится больше ионов хлора и калия, но меньше ионов кальция, чем снаружи.

В ответ на раздражение возникает потенциал противоположного знака - потенциал действия, который может распространяться и на время сравняться или превысить потенциал покоя. Потенциал действия образуется в результате выхода ионов хлора из клетки и поступления ионов кальция в клетку.

Раздражение воспринимается клеткой, если его сила превышает пороговую величину. Следующие друг за другом подпороговые раздражения могут суммироваться, если интервалы между ними незначительны. Минимальное время, необходимое для рецепции, называют временем презентации.

Установлены следующие законы раздражимости:

1. Закон силы раздражения: чем больше раздражение, тем сильнее ответная реакция.
2. Закон длительности раздражения: чем длительнее раздражение, тем сильнее ответная реакция.
3. Закон количества раздражения: чем больше сила раздражения, тем меньше время презентации.
4. Закон градиента раздражения: чем выше скорость нарастания силы раздражителя, тем больше ответная реакция.

Реституция - это восстановление исходного состояния после раздражения. Она идет с затратой энергии и тормозится под действием наркотиков, ингибиторов дыхания, при недостатке кислорода и снижении температуры. Во время реституции клетки находятся в рефрактерном периоде, когда новое раздражение не вызывает возбуждения.

2.2. Репликация, транскрипция и трансляция

Хранение наследственной информации осуществляется дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК). ДНК - это полимер, мономерами которого являются дезоксирибонуклеотиды. В их состав входят углевод 2-дезокси--D-рибоза, остаток фосфорной кислоты и азотистые основания четырех типов: два пуриновых - аденин и гуанин, и два пиримидиновых - тимин и цитозин. Молекула ДНК состоит из двух полинуклеотидных цепочек, скрепленных между собой водородными связями между азотистыми основаниями. Полинуклеотидная цепочка образована чередующимися остатками 2-дезокси--D-рибозы и фосфорной кислоты, которая присоединена к 5 атому углерода кольца углевода с одной стороны и к 3 атому с другой стороны. Азотистые основания ответвляются от цепочки, присоединяясь к 1 атому углерода кольца углевода. Азотистые основания, противостоящие друг другу в полинуклеотидных цепочках, комплементарны друг другу: пуриновому основанию соответствует пиримидиновое (аденину – тимин, гуанину – цитозин). У каждой цепочки молекулы ДНК один конец заканчивается пятым (фосфатным), а другой - третьим (гидроксильным) углеродным атомом углевода. Они обозначаются как 5’ и 3’- концы. Цепочки в молекуле ДНК антипараллельны. В одной цепочке нуклеотиды связаны в направлении 5’  3’, а в другой - 3’  5’. Полинуклеотидные цепочки образуют двойную спираль. Каждый виток спирали содержит 10 пар азотистых оснований (рис. 2.2).

Рис. 2.2. Схема строения молекулы ДНК в виде двойной спирали (а) и прямой лесенки (б) (по В. Олфри и А. Мирскому).

1 – остаток 2-дезокси-β-D-рибозы, 2, 3, 4, 5 – азотистые основания (тимин, аденин, гуанин, цитозин, соответственно), 6 – остатки фосфорной кислоты.

Во время репликации (синтеза) ДНК каждая из цепей родительской ДНК служит матрицей для образования комплементарной дочерней цепи из предшественников – дезоксирибонуклеозидтрифосфатов: дезоксиаденозин-, дезоксицитидин-, дезоксигуанозин- и дезокситимидинтрифосфата. При их полимеризации происходит освобождение молекул пирофосфата, которые расщепляются пирофосфатазой. Репликация ДНК осуществляется по полуконсервативному механизму: одна из цепей дочерней молекулы ДНК является частью родительской молекулы, а другая – вновь синтезированной.

ДНК-полимераза способна синтезировать ДНК только в направлении от 5-конца к 3-концу. Поэтому на одной цепи ДНК образование дочерней цепи, называемой ведущей, происходит непрерывно, синтез другой цепи происходит прерывисто в виде коротких фрагментов Оказаки, получивших свое название в честь ученого, впервые их обнаружившего. Эта вторая дочерняя цепь получила название отстающей. Фрагменты Оказаки также синтезируются в направлении 5  3, но перемещение ДНК-полимеразы вдоль матричной цепи ДНК при образовании каждого фрагмента противоположно направлению движения при синтезе ведущей цепи. Ведущая и отстающая цепи ДНК синтезируются координировано, что обеспечивается димеризацией ДНК-полимеразных комплексов у бактерий и наличием разных ДНК-полимераз у эукариотов. Для соединения двух фрагментов Оказаки ДНК-лигазой сначала удаляется РНК-затравка с помощью экзонуклеазы и РНКазы Н – нуклеазы, специфически расщепляющей РНК в ДНК-РНК-гибридах.

Процесс репликации ДНК разделяют на три этапа: инициацию, элонгацию и терминацию. Для начала репликации необходим праймер (затравка) – короткий олигодезокси- или олигорибонуклеотид, комплементарный соответствующему участку ДНК-матрицы.

В ходе репликации ДНК ее цепи расходятся из точки репликации, образуя Y-подобную структуру, которая называется репликативной вилкой. Именно в этом месте локализован репликативный комплекс, состоящий из нескольких белков. ДНК-хеликаза перемещается в репликативной вилке впереди ДНК-синтезирующего комплекса, расплетает цепи родительской ДНК и стимулирует образование затравок праймазой. ДНК-синтезирующий комплекс содержит ДНК-полимеразу, подвижный связывающий белок RPA и ДНК-зависимую АТФазу, которая узнает и связывается с единственным праймером ведущей цепи ДНК и с каждым праймером фрагментов Оказаки отстающей цепи, что делает возможным присоединение к праймерам ДНК-полимеразы и белка RPA. RPA связывается с образующимися одноцепочечными участками, облегчая процесс расплетения. RPA охватывает молекулу ДНК позади ДНК-зависимой АТФазы, стимулирует АТФазную активность и оставляет 3-конец праймера доступным для ДНК-полимеразы. ДНК-полимераза начинает элонгацию цепей ДНК, присоединяя первый дезоксирибонуклеозидмонофосфат к 3-концевому нуклеотиду РНК-затравки.

Передача информации от ДНК осуществляется посредством информационной или матричной рибонуклеиновой кислоты (мРНК). Синтез мРНК называется транскрипцией. Молекула мРНК, комплементарная одной из цепей матричной ДНК, образуется в ходе сополимеризации четырех рибонуклеозидтрифосфатов (аденин-, гуанозин-, цитозин- и урацилтрифосфата) с образованием 3-5-фосфодиэфирных связей и освобождением неорганического пирофосфата. Транскрипцию осуществляет фермент ДНК-зависимая РНК-полимераза. Синтез мРНК молекулами РНК-полимеразы начинается в определенных местах ДНК, называемых промоторами, и завершается на особых нуклеотидных последовательностях – терминаторах. Совокупность нуклеотидов ДНК, заключенных между промотором и терминатором, называют транскрипционной единицей или транскриптоном.

Процесс транскрипции подразделяют на 4 стадии: связывание РНК-полимеразы с ДНК и распознавание промотора, инициация, элонгация и терминация. Предполагается, что после первоначального непрочного связывания с ДНК в случайном месте молекула РНК-полимеразы перемещается вдоль двойной спирали ДНК до тех пор, пока не обнаружит последовательность нуклеотидов промотора. В этом месте связывание молекулы фермента с ДНК становится более прочным. Инициация транскрипции начинается с образования на промоторе предъиниционного комплекса, состоящего из РНК-полимеразы и матричной ДНК. После сборки предъинициационный комплекс претерпевает температурно-зависимые конформационные изменения, которые сопровождаются локальным плавлением, то есть расплетением двойной спирали ДНК, и комплекс становится способным к транскрипции. При наличии рибонуклеозидтрифосфатов происходит образование первых фосфодиэфирных связей в молекуле синтезируемой мРНК, после чего начинается стадия элонгации, то есть последовательное удлинение синтезируемой молекулы мРНК.

В 1992 г. М. Чэмберлен с сотрудниками разработали общую модель элонгации мРНК, согласно которой перемещение РНК-полимеразы вдоль ДНК и присоединение нуклеотидов к растущей цепи мРНК в активном центре фермента разделены во времени. Это разделение возможно потому, что у РНК-полимеразы имеется два сайта (участка), удерживающих растущую цепь мРНК, и два участка связывания ДНК-матрицы. Молекула РНК-полимеразы перемещается вдоль ДНК подобно гусенице: когда один сайт связывания ДНК фиксирован, другой перемещается вперед. ДНК-зависимые РНК-полимеразы фагов, состоящие из одной субъединицы, синтезируют РНК в условиях in vitro со скоростью 200-400 нуклеотидов в секунду. При перемещении фермента вдоль матрицы цепи ДНК подвергаются плавлению и повторному отжигу, в результате которого восстанавливается исходная структура ДНК. Стадия элонгации заканчивается после достижения РНК-полимеразой терминатора транскрипции. Затем синтезированная РНК и РНК-полимераза освобождаются из транскрипционного комплекса. Только минус-цепь ДНК служит матрицей для синтеза мРНК.

Участки ДНК, несущие информацию о строении белка - экзоны, разделены неинформативными интронами. В процессе транскрипции считывается информация как с экзонов, так и с интронов. Образуется предшественник мРНК - про-мРНК. Молекулы про-мРНК претерпевают созревание - процессинг. В ядре из про-мРНК происходит вырезание интронов и объединение экзонов - сплайсинг. К образовавшейся мРНК прикрепляется особая группировка поли-А и к одному из концов мРНК присоединяется защитная химическая группировка КЭП. После этого мРНК соединяется с белком, образуя инфорсому. Она выходит через поры в ядерной оболочке в цитоплазму. мРНК высвобождается из инфорсомы и одноцепочечная неспирализованная молекула мРНК присоединяется к участку малой субъединицы рибосомы, который примыкает к большой субъединице. К рибосоме прикрепляется небольшой участок цепи мРНК, содержащий один кодон, состоящий из трех азотистых оснований. Один кодон соответствует одной аминокислоте. Однако некоторые аминокислоты кодируются несколькими разными кодонами. Таким образом, первый этап синтеза белка - трансляции заключается в образовании комплекса между мРНК и рибосомой.

Перенос аминокислот в цитоплазме к рибосомам осуществляется транспортными РНК ( тРНК или 4S-РНК) из 70-80 нуклеотидов с молекулярной массой 25-30 кД. Они составляют почти 10 % от всей клеточной РНК и растворены в гиалоплазме. Поэтому тРНК еще называют растворимой РНК. В состав белков входят 20 аминокислот и каждой аминокислоте соответствует своя тРНК. Благодаря определенному расположению комплементарных нуклеотидов полинуклеотидная цепочка тРНК образует вторичную структуру, получившей название “клеверного листа”. Рентгеноструктурный анализ позволил установить третичную структуру тРНК. Она оказалась составленной из двух стеблей наподобие латинской буквы L.

Каждая тРНК имеет триплет оснований - антикодон, ответственный за прикрепление к комплементарному кодону мРНК. Для того, чтобы аминокислота присоединилась к тРНК необходима ее активация или обогащение энергией. Активация аминокислоты происходит за счет ее реакции с аденозинтрифосфорной кислотой (АТФ) - вещества с макроэргическими связями (). Реакция идет при участии фермента аминоацилсинтетазы (кодазы). Образовавшийся аминоациладенилат остается связанным с ферментом и вступает в реакцию с тРНК с образованием аминоацил-тРНК.

Аминоацил-тРНК антикодоном присоединяется к кодону мРНК на малой субъединице рибосомы. После того как первая аминокислота со своей тРНК вошла в малую субъединицу рибосомы, происходит смыкание малой и большой субъединиц рибосомы. После смыкания субъединиц тРНК вместе с аминокислотой переносится на большую субъединицу. Одновременно мРНК перемещается на один кодон. В результате в малую субъединицу входит следующий кодон, кодирующий другую аминокислоту. К этому кодону с помощью антикодона присоединяется вторая тРНК со своей аминокислотой. В рибосоме оказываются две аминокислоты, ориентированные друг около друга таким образом, что карбоксильная группа первой аминокислоты оказывается рядом с аминогруппой второй аминокислоты. В результате сближения этих групп и с участием фермента большой субъединицы рибосомы пептидилтрансферазы аминокислоты соединяются пептидной связью. Образовавшийся дипептид присоединен ко второй тРНК, а первая тРНК освобождается и уходит в цитоплазму. В результате дипептид со второй тРНК оказывается связанным с большой субъединицей рибосомы, а мРНК перемещается еще на один кодон (рис. 2.3). Присоединение аминокислотных остатков - элонгация повторяется многократно, пока не образуется полипептидная цепочка белка. Окончание образования полипептидной цепочки - терминация связано с тем, что в малую субъединицу вступает терминальный кодон мРНК. Образовавшаяся полипептидная цепочка покидает рибосому. Большое значение имеет объединение рибосом в цепочки - полисомы. В этом случае одна молекула мРНК может последовательно присоединяться к ним и служить матрицей для синтеза нескольких одинаковых молекул белка. Когда синтез белка закончен, мРНК распадается. Синтез белковой молекулы идет с большой скоростью и поэтому время жизни мРНК невелико (от нескольких секунд до 1-2 минут). Однако, на определенных фазах развития растений (например, в набухающих и прорастающих семенах) синтезируются так называемые долгоживущие молекулы мРНК.

Рис. 2.3. Схема синтеза полипептидной цепи в рибосоме (по В. В. Полевому).

В заключение можно сказать, что из поколения в поколение передаются молекулы ДНК, которые несут в себе информацию о составе белковых молекул. План построения белка записан в ДНК с помощью триплетного кода, представленного чередованием азотистых оснований. Под влиянием внешних условий или спонтанно ДНК может изменяться. Эти изменения могут быть полезными, бесполезными и вредными. Полезные изменения, дающие организмам преимущество в борьбе за существование, могут закрепляться по наследству в ходе естественного или искусственного отбора.

Возникающие в процессе трансляции белки являются полимерами, мономерами которых служат аминокислоты. Белки представляют собой цепочки остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Молекулярная масса белков зависит от количества мономеров и колеблется от нескольких тысяч до миллионов. Разнообразие белков определяется различной последовательностью аминокислотных остатков. Белки, также как и аминокислоты - амфотерные соединения, то есть имеют положительный и отрицательные заряды. У каждого белка своя изоэлектрическая точка - значение рН, при которой молекула белка не имеет заряда.

Молекула белка имеет первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру. Первичная структура определяется последовательностью аминокислотных остатков в белковой молекуле. Между аминокислотами, входящими в полипептидную цепочку, возможны водородные и другие связи. В результате этого полипептидная цепочка приобретает особенное расположение в пространстве, чаще всего в виде спирали. Это вторичная структура. По конформации полипептидной цепи различают фибриллярные и глобулярные белки. Фибриллярные белки сохраняют вытянутую форму спирали. У глобулярных белков спираль сворачивается в шарообразную глобулу, которая представляет собой третичную структуру белка. Она поддерживается кроме водородных связей гидрофобными взаимодействиями и дисульфидными связями, возникающими между двумя сульфгидрильными (SH) группами. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепочек и их взаимное расположение в пространстве и вокруг друг друга представляет собой четвертичную структуру.

2.3. Регуляции ферментативной активности в клетке

Химические процессы в клетке протекают с большой скоростью благодаря действию биологических катализаторов - ферментов или энзимов. Белковую часть фермента называют апоферментом. Небелковый компонент, прочно связанный, называют простетической группой, слабо связанный, обслуживающий несколько ферментов - коферментом. В состав простетических групп и коферментов входят металлы (железо, медь, цинк), витамины и их производные. Эндоферменты функционируют в клетке, а экзоферменты выделяются из клетки или локализуются в плазмалемме и действуют снаружи от нее.

Ферменты обладают специфичностью как к субстратам (субстратная специфичность), так и к определенным химическим реакциям (специфичность действия). Названия ферментов обычно заканчиваются суффиксом “аза”, за исключением некоторых общепринятых названий, например, пепсин, трипсин и другие. Название, как правило, отражает природу субстрата (хитиназа расщепляет хитин), или функцию фермента (аминотрансфераза переносит аминогруппы), или же то и другое вместе (алкогольдегидрогеназа). Ферменты разделяют на 6 классов: 1) оксиредуктазы - катализируют окислительно-восстановительные реакции, 2) трансферазы - перенос целых атомных группировок от одного соединения к другому, 3) гидролазы - распад органических соединений с участием воды, 4) лиазы - присоединение какой-либо атомной группировки к органическим соединениям или отщепление от субстратов определенной группы без участия воды, 5) изомеразы - превращение одних изомеров в другие, 6) лигазы или синтетазы - синтез органических соединений, происходящий при участии АТФ с использованием энергии этой кислоты.

Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию и встречающиеся у одного организма, но различающиеся по своим физико-химическим свойствам (например, по электрофоретической подвижности, следовательно, по молекулярной массе и заряду) называют изоферментами или изозимами. Наличие изоферментов позволяет организмам лучше приспосабливаться к меняющимся условиям внешней среды.

Катализ осуществляется в результате образования фермент-субстратного комплекса, что приводит к сближению реагирующих молекул или созданию напряженных химических связей путем их растягивания. Субстрат должен соответствовать активному центру не только пространственно, но и по распределению зарядов, расположению групп атомов и так далее. Окончательная подгонка происходит лишь в процессе взаимодействия субстрата с ферментом, претерпевающим при этой реакции конформационные изменения. Продукты реакции отделяются от фермента и молекулы фермента регенерируются. Благодаря своей способности регенерироваться, то есть возвращаться к первоначальному состоянию, одна и та же молекула фермента может катализировать большой объем превращений.

Скорость и направленность ферментативных реакций в клетке зависит от количества фермента, температуры и рН. Как всякая химическая реакция, ферментативные реакции зависят от температуры, что принято оценивать величиной температурного коэффициента (Q10), который показывает во сколько раз данный процесс ускоряется при повышении температуры на 10 Со. Поскольку ферменты являются белками, то повышение температуры свыше 35-40 Со вызывает их частичную инактивацию, а дальнейшее повышение температуры приводит уже к необратимой денатурации. У каждого фермента имеется свой оптимум рН, при котором лучше всего проявляется его активность. Это связано с тем, что рН влияет на заряд функциональных групп фермента, составляющих его активный центр, а от заряда зависит возможность образования фермент-субстратного комплекса.

Известны следующие механизмы внутриклеточной регуляции функционирования ферментов:

1. Метаболитная регуляция. Она происходит в результате изменения концентрации метаболитов и не затрагивает активность или число ферментных молекул. Различают регуляцию в местах разветвления путей обмена веществ и регуляцию по принципу обратной связи. В первом случае ферменты конкурируют за один и тот же субстрат и выбор пути определяется концентрацией общего для конкурирующих ферментов субстрата и степенью сродства фермента к субстрату. Под обратной связью понимается влияние более позднего члена цепи взаимосвязанных реакций на более ранний.

2. Ферментная регуляция. При этом типе регуляции изменяется активность ферментов. Изменение ферментативной активности может осуществляться несколькими путями: а) Обратимое или необратимое превращение неактивных предшественников ферментов - зимогенов в активные ферменты. Например, -амилаза инактивирована в запасающих клетках эндосперма семян злаков из-за соединения с запасными белками посредством дисульфидных связей ( -S-S-). К началу прорастания семян из живых клеток алейронового слоя в эндосперм поступают вещества, разрушающие дисульфидные связи. Активированная -амилаза принимает участие в гидролизе запасного крахмала; б) Изменение активности фермента под влиянием эффекторов. Связываясь с ферментом, эффекторы могут повышать его активность - это положительные эффекторы - активаторы или уменьшать ее - это отрицательные эффекторы - ингибиторы. Эффектор может влиять на активность фермента, взаимодействуя с активным центром (изостерический эффект) или изменяя конформацию ферментной молекулы в результате связывания с ее аллостерическим центром (аллостерический эффект). Изостерический эффект происходит в том случае, когда эффектор и субстрат похожи по своему строению и конкурируют друг с другом за активный центр фермента. Такой тип ингибирования называют конкурентным ингибированием.

3. Генная регуляция. В этом случае изменяется количество ферментных молекул в клетке из-за включения или выключения синтеза ферментов. Регулирующие факторы действуют на ДНК, РНК или рибосомы.

4. Мембранная регуляция. Различают контактную и дистанционную мембранную регуляцию активности ферментов. Контактная регуляция – связывание ферментов с мембранами или их освобождение меняет их активность. Дистанционная мембранная регуляция активности ферментов осуществляется косвенным путем в результате транспорта через мембраны субстратов и коферментов, удаления продуктов реакции, ионных и рН сдвигов в компартментах клетки.

2.4. Поступление воды в клетку

При температуре выше абсолютного нуля все молекулы находятся в постоянном движении. Диффузия - это процесс, ведущий к равномерному распределению молекул газов или растворенного вещества и растворителя благодаря их постоянному движению. Диффузия всегда направлена от большей концентрации вещества к меньшей. Количество вещества

lib.znate.ru

Смотрите также

• 
  Гидрофиты комнатные растения
• 
  Агротехника комнатных растений
• 
  Примеры гинкговые растения
• 
  Описание растения панданус
• 
  Растения эндемики кубани
• 
  Растение комнатное селагинелла
• 
  Фото растение ястребинка
• 
  Рудбекия многолетняя растение
• 
  Экологическая азбука растений
• 
  Фото прострел растение
• 
  Тенелюбивые огородные растения