17. Механизмы образования атф в клетках животных и растений:. Синтез атф у растений
17. Механизмы образования атф в клетках животных и растений:
а) Фотосинтетическое фосфорилирование – синтез АТФ у растений за счет квантов солнечной энергии.
б) Окислительное фосфорилирование – синтез АТФ за счет энергии, выделяющейся при окислении водорода субстрата кислородом с участием дыхательной цепи. Основной способ синтеза АТФ для большинства клеток.
в) Субстратное фосфорилирование – синтез АТФ за счет энергии гидролиза макроэргической связи субстрата (пример: фосфоглицераткиназная и пируваткиназная реакции анаэробного гликолиза).
Для митохондрий характерно ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ.
18. Окислительное фосфорилирование – синтез АТФ за счет энергии, выделяющейся при окислении водорода органических субстратов кислородом с участием дыхательной цепи.
Основные положения хемиосмотической теории Митчелла:
а) Энергия, выделяющаяся при транспорте электронов I, III и IV комплексами дыхательной цепи, используется для перекачивания протонов в межмембранное пространство, генерируя градиент pH.
б) Обратный поток протонов по протонным каналам АТФ-синтазы в матрикс обеспечивает энергией головку АТФ-синтазы для синтеза АТФ.
19. Метаболический путь – последовательность химических превращений конкретного вещества в клетке:
а) Циклический метаболический путь – замкнутая последовательность химических превращений, приводящая в итоге к регенерации исходного вещества. Примеры: цикл лимонной кислоты, орнитиновый цикл мочеобразования Кребса.
б) Линейный метаболический путь – линейная последовательность химических реакций. Примеры: гликолиз, пентозофосфатный путь.
Регуляторные ферменты – ферменты, регулирующие метаболизм клеток, которые обычно располагаются либо в начале метаболических путей, либо в местах ключевых разветвлений, где сходятся два и большее число путей и которые катализируют в клетке либо практически необратимые реакции, либо реакции, протекающие наиболее медленно. Примером может служить фосфофруктокиназа-1, ацетил-КоА-карбоксилаза, пируваткарбоксилаза, протеинкиназа.
20. Цикл Кребса – центральный метаболический путь.
| Цикл Кребса является центральным метаболическим путем, т.к. 1) связывает в клетке процессы катаболизма и анаболизма (пример: образующийся оксалоацетат используется в процессах глюконеогенеза, синтеза заменымых АК, цитрат – в синтезе жирных кислот и т.д.) 2) объединяет белки, жиры, углеводы, в нем сходятся почти все метаболические пути 3) является общим путем окончательного окисления большей части органических молекул в форме ацетил-КоА, играющих роль клеточного «топлива» 4) является основным путем, обеспечивающим энергией большинство клеток. |
21.
Энергетический баланс окисления ацетил~КоА: 1 ГТФ в ходе ЦТК + 3*3 АТФ (за счет НАД-переносчика) + 2 АТФ (за счет ФАД-переносчика) = 12 АТФ
22. См. вопрос 21.
Витамины, принимающие участие в работе цикла:
| Витамин | Кофермент в составе витамина |
| Тиамин | ТПФ |
| Никотиновая кислота | НАД |
| Рибофлавин | ФАД |
| Пантотеновая кислота | КоА |
Также для нормальной работы цикла необходимо витаминоподобное вещество – липоевая кислота.
Недостаток хотя бы одного из витаминов, используемых в синтезе небелковых компонентов ферментов цикла, сопровождается лактатным ацидозом и нарушением энергопродукции в клетке.
studfiles.net
Синтез АТФ: особенности данного процесса
Энергетический обмен, который проходит во всех клетках живого организма, называют диссимиляцией. Он представляет собой совокупность реакций разложения органических соединений, при которых выделяется определенное количество энергии.
Диссимиляция проходит в два или три этапа, что зависит от вида живых организмов. Так, у аэробов энергетический обмен состоит из подготовительного, бескислородного и кислородного этапов. У анаэробов (организмы, которые способны функционировать в бескислородной среде) диссимиляция не требует последнего этапа.
Конечная стадия энергетического обмена у аэробов заканчивается полным окислением. При этом происходит расщепление молекул глюкозы с образованием энергии, которая частично идет на образование АТФ.
Стоит отметить, что синтез АТФ происходит в процессе фосфорилирования, когда к АДФ присоединяется неорганический фосфат. При этом аденозинтрифосфорная кислота синтезируется в митохондриях при участии АТФ-синтазы.
Какая реакция происходит при образовании данного энергетического соединения?
Аденозиндифосфат и фосфат соединяются с образованием АТФ и макроэргической связи, на образование которой затрачивается около 30,6 кДж / моль. Аденозинтрифосфат обеспечивает клетки энергией, поскольку значительное его количество высвобождается при гидролизе именно макроэргических связей АТФ.
Молекулярной машиной, которая отвечает за синтез АТФ, является специфическая синтаза. Она состоит из двух частей. Одна из них находится в мембране и представляет собой канал, по которому протоны попадают внутрь митохондрии. При этом высвобождается энергия, которая улавливается другой структурной частью АТФ под названием F1. Она содержит статор и ротор. Статор в мембране размещается неподвижно и состоит из дельта-области, а также альфа- и бета-субъединиц, которые отвечают за химический синтез АТФ. Ротор содержит гамма-, а также эпсилон-субъединицы. Эта часть крутится, используя энергию протонов. Данная синтаза обеспечивает синтез АТФ, если протоны с внешней мембраны направлены к середине митохондрий.
Необходимо отметить, что химическим реакциям в клетке свойственна пространственная упорядоченность. Продукты химических взаимодействий веществ распределяются асимметрично (положительно заряженные ионы идут в одну сторону, а отрицательно заряженные частицы направляются в другую сторону), создавая на мембране электрохимический потенциал. Он состоит из химической и электрической компоненты. Следует сказать, что именно этот потенциал на поверхности митохондрий становится универсальной формой запасания энергии.
Данная закономерность была обнаружена английским ученым П. Митчеллом. Он предположил, что вещества после окисления имеют вид не молекул, а положительно и отрицательно заряженных ионов, которые размещаются на противоположных сторонах мембраны митохондрий. Данное предположение позволило выяснить природу образования макроэргических связей между фосфатами в процессе синтеза аденозинтрифосфата, а также сформулировать хемиосмотическую гипотезу этой реакции.
fb.ru
Синтез АТФ
Анаэробный синтез АТФ: субстратное фосфорилирование, синтез АТФ из фосфокреатина, аденилаткиназная реакция
АТФ (аденозинтрифосфат): молекула, обеспечивающая энергией живые клетки
Рис. 10.1. Строение аденозинтрифосфата (АТФ) Молекулы АТФ жизненно необходимы. АТФ служит источником энергии, необходимой для сокращения мышц, проведения нервного импульса, протекания многих биохимических реакций и т.п. В покое расходуется 28 г (1 унция) АТФ в минуту, что эквивалентно 1,4 кг (3 фунта) в час, а при физической нагрузке расход АТФ достигает 0,5 кг в минуту! АТФ состоит из аденина, рибозы и трех фосфатных групп, которые называются а-, β- и у-фосфатными группами (рис. 10.1). Гидролиз высокоэнергетических фосфоангидридных связей между β- и у-атомами фосфора или между а- и β-атомами фосфора высвобождает энергию, необходимую для проведения биохимических реакций, т.е. для поддержания жизни организма.
Самый энергетически выгодный метод синтеза АТФ — это аэробное окислительное фосфорилирование. Однако АТФ может также образоваться в анаэробных условиях, хотя и с меньшей эффективностью. Существует три способа анаэробного синтеза АТФ: субстратное фосфорилирование, образование АТФ из фосфокреатина и в результате аденилаткиназной реакции. Хотя анаэробный синтез АТФ и не так энергетически выгоден, способность синтезировать АТФ в бескислородной среде может иметь жизненно важное значение.
Синтез АТФ путем субстратного фосфорилирования
На рис. 10.2 показано, что АТФ образуется в процессе гликолиза в ходе фосфоглицераткиназной и пируваткиназной реакций, а также в цикле Кребса в ходе реакции, катализируемой ферментом сукцинил-КоА-синтетазой с участием нуклеозидцифосфаткиназы (рис. 10.3). Примечание: для этих реакций кислород не требуется.
-
Рис. 10.2. Образование АТФ в ходе гликолиза путем субстратного фосфорилирования
-
Рис. 10.3. В цикле Кребса путем субстратного фосфорилирования образуется ГТФ, который затем под действием нуклеозиддифосфаткиназы превращается в АТФ
Получение АТФ из фосфокреатина
Фосфокреатин — это «аварийный запас» высокоэнергетического фосфата, который можно использовать для быстрого образования АТФ, необходимого для сокращения мышц в анаэробных условиях. Этот интенсивный механизм синтеза АТФ может в экстренных ситуациях спасти жизнь; однако запасы фосфокреатина расходуются очень быстро, всего за несколько секунд.
В периоды покоя, когда молекул АТФ много, креатинкиназа фосфорилирует креатин с образованием фосфокреатина. Особенно важна роль этой реакции в мышцах. Если вдруг требуется сделать резкий рывок, фосфокреатин фосфорилирует АДФ до АТФ, необходимого для сокращения мышц (рис. 10.4) По этой причине фосфокреатин еще называют «фосфаген».
Рис. 10.4. Образование АТФ из фосфокреатина при физической нагрузке и синтез фосфокреатина из креатина в период покоя Креатин выводится в форме креатинина
Креатин — это аминокислота, не входящая в состав белков. Креатин синтезируется из аргинина и выводится с мочой в форме креатинина. Уровень креатинина в крови и клиренс креатинина используются для оценки скорости клубочковой фильтрации при нарушении работы почек. Примечание: не путайте креатин, креатинин и карнитин.
Прием креатина повышает работоспособность
Эргогенные средства — это вещества, которые повышают скорость, силу или выносливость спортсмена. Многие из них опасны и запрещены к использованию. Мнения противоречивы, тем не менее многие ученые сходятся на том, что креатин — единственное эргогенное средство, для которого научно доказано его свойство повышать работоспособность как при спринтерских, так и при продолжительных нагрузках.
Образование АТФ из АДФ под действием аденилаткиназы
После того как АТФ гидролизуется для высвобождения энергии, необходимой для сокращения мышц, в клетках образуется и накапливается АДФ. Но АДФ тоже содержит энергоемкую а-фосфоангидридную связь (рис. 10.1). Природа изобретательна: эта энергия становится доступной после того, как в анаэробных условиях две молекулы АДФ под действием аденилаткиназы образуют АТФ (рис. 10.5) (раньше фермент аденилаткиназу называли миокиназой).
Рис. 10.5. Образование АТФ из двух молекул АДФ в процессе аденилаткиназной реакции Аэробный синтез АТФ
Синтез АТФ в дыхательной цепи путем окислительного фосфорилирования
Митохондрия
Рис. 11.1. Схема строения митохондрии Считается, что митохондрия — пример эндосимбиоза. Внутренняя мембрана митохондрии с заключенным в ней содержимым когда-то была древней анаэробной бактерией, которая проникла в примитивную клетку на ранних этапах эволюции. Сохранились и следы прошлого: так, митохондрия имеет свою собственную ДНК (мтДНК), кодирующую 37 генов. 24 из них участвуют в трансляции мтДНК, остальные кодируют белки дыхательной цепи. Примечательно, что только 13 из всех белков митохондриальной дыхательной цепи (а всего их более 85) закодированы в мтДНК. Остальные кодирует ядерная ДНК, и они транспортируются в митохондрию из цитоплазмы.
Дыхательная цепь
Рис. 11.2. Транспорт электронов в дыхательной цепи. На схеме показан поток электронов от промежуточных метаболитов цикла Кребса (малата и сукцината) к кислороду по цепи переноса электронов, через комплексы I, II, III, IV Дыхательная цепь — эффективный путь получения АТФ с использованием НАДН и ФАДН2, которые образуются в процессе окисления метаболического «топлива» [прежде всего углеводов и жирных кислот]. Дыхательная цепь состоит из пяти комплексов — I, II, III, IV и сложного комплекса грибовидной формы (комплекс V). Грибовидный «мультикомплекс» состоит из субъединиц F1 (субъединица «один») и F0 (субъединица «О», связывает олигомицин). Некоторые из комплексов дыхательной цепи содержат цитохромы, которые транспортируют электроны по цепи: комплекс III содержит цитохром b, а комплекс IV — цитохром а/аЗ. Кроме того, в транспорте электронов принимают участие убихинон (кофермент Q10) и цитохром С. Все комплексы дыхательной цепи расположены во внутренней мембране митохондрий. Комплексы I, III и IV не только переносят электроны, но также выполняют функцию молекулярных протонных насосов: они «выкачивают» протоны из матрикса в межмембранное пространство. Внутренняя мембрана непроницаема, в частности, она непроницаема для протонов, поэтому они возвращаются в матрикс только одним путем — через протонный канал комплекса F1/F0, который в этот момент синтезирует АТФ.
Поток электронов упрощенно показан на рис.
Патологии митохондрий
Существуют различные нарушения дыхательной цепи. Многие из них наследственно передаются по материнской линии, поскольку все митохондрии зиготы происходят из митохондрий яйцеклетки. При делении клетки тысячи молекул мтДНК случайным образом распределяются между дочерними клетками, поэтому разные ткани могут содержать как нормальные, так и мутантные молекулы мтДНК (это состояние называется гетероплазмией). Вследствие этого клиническая картина при таких патологиях очень изменчива. Мутации в ядерных генах, кодирующих белки дыхательной цепи, передаются по аутосомному типу и обычно вызывают более тяжелые нарушения.
Атрофия зрительного нерва Лебера
Атрофия зрительного нерва Лебера вызывается мутацией участка митохондриальной ДНК, который кодирует одну из субъединиц комплекса I. От этого нарушения дыхательной цепи митохондрий сильнее всего страдает, по-видимому, зрительный нерв. Болезнь проявляется во взрослом возрасте и приводит к потере зрения.
Митохондриальная энцефаломиопатия, лактацидоз и инсультоподобные эпизоды (синдром MELAS)
Причина синдрома MELAS — мутация гена мтДНК, кодирующего лейциновую транспортную РНК митохондрий. Эта мутация влияет на трансляцию мтДНК, и поэтому при синдроме MELAS нарушена структура всех комплексов дыхательной цепи, кроме комплекса II, который полностью кодируется ядерным геномом.
Болезнь Ли
Болезнь Ли — дегенеративное заболевание центральной нервной системы с характерными патологическими изменениями. Обычно развивается в раннем возрасте. Заболевание генетически гетерогенно: чаще всего причиной болезни являются мутации участков ядерных геномов, кодирующих компоненты дыхательной цепи, однако в некоторых случаях болезнь Ли развивается из-за мутаций митохондриальных генов. При болезни Ли может быть нарушена активность АТФ-синтетазы (комплекса V) или комплексов I, II, III, IV. При некоторых формах болезни Ли имеют место нарушения активности пируватдегидрогеназного комплекса.
Недостаточность пируватдегидрогеназного комплекса приводит к повышению в крови концентраций пирувата, лактата и аланина. У некоторых больных наблюдается улучшение состояния при приеме липоевой кислоты или тиамина (коферментов пируватдегидрогеназного комплекса). С ограниченным успехом применяется лечение кетогенной низкоуглеводной диетой. (Кетоновые тела легко проходят гематоэнцефалический барьер, и при их катаболизме образуется ацетил-КоА независимо от пируватдегирогеназного комплекса.)
Биосинтез АТФ путем окислительного фосфорилирования (часть I)
Биосинтез АТФ в дыхательной цепи, в котором принимает участие как поток электронов (е-), так и поток протонов (Н+), происходит путем окислительного фосфорилирования. Дыхательная цепь состоит из четырех комплексов (I, II, III, IV) и структуры грибовидной формы — АТФ-синтаза с субъединицами F0/F1 или комплекса V, который синтезирует АТФ из АДФ и неорганического фосфата (Фн). Ниже будет рассмотрено, как создается поток электронов и протонов в дыхательной цепи: первый начинается от комплекса I, второй — от комплекса II. 
Комплекс I
Поток электронов начинается от НАДН. Энергия для синтеза АТФ возникает благодаря разделению зарядов в комплексе I, которое вызывает движение электронов (электрический ток) и протонов (протонный ток). Молекулярный насос комплекса I выкачивает четыре протона в межмембранное пространство. Другие комплексы (III и VI) тоже выкачивают протоны в межмембранное пространство, и образуется электрохимический градиент протонов; в конечном итоге все эти протоны возвращаются обратно через протонный канал АТФ-синтазы (см. ниже). В комплексе I электроны переносятся с НАДН на убихинон (кофермент Q). Два электрона и два протона восстанавливают убихинон до убихинола (Qh3), и убихинол движется в толще мембраны к комплексу III.
Комплекс II
Поток протонов начинается от ФАДН2. Комплекс II содержит ФАД в виде простетических групп нескольких дегидрогеназ (например, сукцинатдегидрогеназы). Этот ФАД восстанавливается до ФАДН2. Далее комплекс II передает электроны убихинону (Q) для последующего переноса электронов к комплексу III. Примечание, комплекс II не выкачивает протоны.
Комплекс III
В роли донора электронов выступает убихинол Qh3, который при этом окисляется до убихинона Q и в этом виде может возвращаться обратно и принимать следующую пару электронов и протонов. Убихинол передает электроны на цитохром, который транспортирует их в комплекс IV. Протонный насос комплекса III выбрасывает 4 протона в межмембранное пространство.
Комплекс IV
Электроны, поступившие от цитохрома с, передаются кислороду, и кислород полностью восстанавливается с образованием воды. Комплекс IV выбрасывает в межмембранное пространство только 2 протона.
АТФ-синтаза (комплекс V)
Этот комплекс состоит из «ножки гриба» — субъединицы F0, содержащей протонный канал, и из «выпуклой части» — АТФ-синтазы (или F1). Субъединица F0 получила свое название благодаря тому, что она ингибируется олигомицином, а субъединица F1 была первой открытой и выделенной «фракцией» среди всех элементов дыхательной цепи. Поток протонов проходит через протонный канал и запускает молекулярный двигатель, который заставляет АДФ и Фн реагировать друг с другом, образуя молекулы АТФ.
Чтобы синтезировать одну молекулу АТФ и транспортировать ее в цитозоль, требуется 4 протона. При окислении 1 молекулы НАДН+ высвобождается 10 протонов, энергия которых достаточно для образования 2,5 молекул АТФ. При окислении 1 молекулы ФАДН2 высвобождается 6 протонов, энергии которых достаточно для синтеза 1,5 молекул АТФ[1].
Утечка электронов приводит к образованию активных форм кислорода
Примерно 2% электронов высвобождаются из дыхательной цепи и связываются непосредственно с кислородом, образуя активные формы кислорода (АФК). Если работа дыхательной цепи нарушена, АФК образуются в большем количестве. Эти вещества повреждают митохондрии, вызывая все большие нарушения дыхательной цепи. Возникает порочный круг, и в результате из-за накопления различных повреждений под действием АФК происходит старение клетки.
Дыхательные яды
Вещества, которые ингибируют образование АТФ, потенциально токсичны для организма.
Амитал и ротенон блокируют транспорт электронов в комплексе I. Ротенон выделяют из корней растения деррис (Derris scandens) и нередко используют в качестве природного пестицида. Он малотоксичен для человека, поскольку плохо всасывается в желудочно-кишечном тракте. Однако ротенон ядовит для рыб, так как быстро всасывается через жабры. К тому же при долговременном воздействии ротенон опасен и для человека, так как вызывает развитие болезни Паркинсона.
Антимицин блокирует транспорт электронов в комплексе III.
Цианиды(CN-), угарный газ (СО) и азиды (N3-) ингибируют комплекс IV. Поэтому при отравлении цианидом блокируются аэробные метаболические процессы, несмотря на то что кровь достаточно насыщена кислородом. Из-за остановки аэробного метаболизма венозная кровь принимает цвет артериальной крови. Кроме того, наблюдается гипервентиляция, поскольку из-за накопления молочной кислоты стимулируется дыхательный центр.
Олигомицин блокирует протонный канал (F0 в комплексе V) и не дает протонам возвращаться в матрикс. Поэтому АТФ-синтаза (F1) теряет способность синтезировать АТФ.
Биосинтез АТФ путем окислительного фосфорилирования (часть II)
На рис. 13.1 показан поток электронов и протонов в дыхательной цепи. Электроны и протоны от НАДН+ через комплекс I и от ФАДН2 через комплекс II передаются комплексу III. Затем электроны транспортируются в комплекс IV, где они присоединяются к кислороду. В это время протоны выкачиваются протонными насосами из матрикса в межмембранное пространство и возвращаются обратно в матрикс через протонный канал F0-субъединицы АТФ-синтазы (комплекс V). Поток протонов (протонный ток) включает молекулярным двигатель — F1-субъединицу АТФ-синтазного комплекса, и она располагает молекулы АДФ и Фн таким образом, что они объединяются в молекулы АТФ.
Источники
- ↑ В отечественных учебниках биохимии принято считать эти значения равными «3» и «2» соответственно, т.е. при окислении 1 молекулы НАДН образуется 3 молекулы АТФ, а при окислении ФАДН2 — 2 молекулы АТФ, что отражает теоретический максимум синтеза АТФ.
sportguardian.ru
Функции АТФ. Какую функцию выполняет АТФ?
Если перефразировать известное выражение «движение – это жизнь», становится понятным, что все проявления живой материи - рост, размножение, процессы синтеза питательных веществ, дыхание - являются, по сути, движением атомов и молекул, входящих в состав клетки. Возможны ли эти процессы без участия энергии? Конечно, нет.
Откуда же живые тела, начиная от гигантских организмов, например, таких как синий кит или американская секвойя, и заканчивая ультрамикроскопическими бактериями, черпают ее запасы?
Биохимия нашла ответ на этот вопрос. Аденозинтрифосфорная кислота – вот универсальное вещество, используемое всеми обитателями нашей планеты. В этой статье мы рассмотрим строение и функции АТФ у различных групп живых организмов. Кроме этого, определим, какие органеллы ответственны за его синтез в растительных и животных клетках.
История открытия
В начале ХХ века в лаборатории Гарвардской медицинской школы несколько ученых, а именно Суббарис, Ломан и Фриске, обнаружили соединение, близкое по строению к адениловому нуклеотиду рибонуклеиновых кислот. Однако оно содержало не один, а целых три остатка фосфатной кислоты, соединенных с моносахаридом рибозой. Через два десятка лет Ф. Липман, изучая функции АТФ, подтвердил научное предположение о том, что данное соединение переносит энергию. С этого момента биохимикам представилась прекрасная возможность детально ознакомиться со сложным механизмом синтеза данного вещества, происходящего в клетке. В дальнейшем было открыто ключевое соединение: фермент - АТФ-синтаза, отвечающий за образование молекул кислоты в митохондриях. Чтобы определить, какую функцию выполняет АТФ, выясним, какие же процессы, протекающие в живых организмах, не могут осуществиться без участия этого вещества.
Формы существования энергии в биологических системах
Многообразные реакции, происходящие в живых организмах, требуют различных видов энергии, способных трансформироваться друг в друга. К ним относятся механические процессы (движение бактерий и простейших, сокращение миофибрилл в мышечной ткани), биохимический синтез. В этот список также входят электрические импульсы, лежащие в основе возбуждения и торможения, тепловые реакции, поддерживающие постоянную температуру тела у теплокровных животных и человека. Люминесцентное свечение морского планктона, некоторых насекомых и глубоководных рыб тоже относится к разновидностям энергии, продуцируемой живыми телами.
Все выше описанные явления, происходящие в биологических системах, невозможны без молекул АТФ, функции которых заключаются в запасании энергии в виде макроэргических связей. Они возникают между адениловым нуклеозидом и остатками фосфатной кислоты.
Откуда берется клеточная энергия?
Согласно законам термодинамики, появление и исчезновение энергии происходит по определенным причинам. Расщепление органических соединений, входящих в состав пищи: белков, углеводов и особенно липидов приводит к выделению энергии. Первичные процессы гидролиза происходят в пищеварительном тракте, где макромолекулы органических соединений подвергаются действию ферментов. Часть полученной энергии рассеивается в виде тепла или идет на поддержание оптимальной температуры внутреннего содержимого клетки. Оставшаяся же порция аккумулируется в виде в митохондриях – силовых станциях клетки. Это и есть основная функция молекулы АТФ – обеспечение и пополнение энергетических потребностей организма.
Какова роль катаболических реакций
Элементарная единица живой материи – клетка, может функционировать только при условии постоянного обновления энергии в ее жизненном цикле. Для выполнения этого условия в клеточном метаболизме существует направление, названное диссимиляцией, катаболизмом или энергетическим обменом. В его бескислородном этапе, являющемся самым простым способом образования и запасания энергии, из каждой молекулы глюкозы, при условии отсутствия кислорода, синтезируется 2 молекулы энергоемкого вещества, обеспечивающего главные функции АТФ в клетке – снабжение ее энергией. Большинство реакций бескислородного этапа происходит в цитоплазме.
В зависимости от того, каково строение клетки, он может протекать различными путями, например, в виде гликолиза, спиртового или молочнокислого брожения. Однако биохимические особенности этих метаболических процессов не влияют на то, какую функцию выполняет АТФ в клетке. Она универсальна: сохранить энергетические запасы клетки.
Как строение молекулы связано с ее функциями
Ранее мы установили тот факт, что в составе аденозинтрифосфорной кислоты находится три фосфатных остатка, соединенных с нитратным основанием – аденином, и моносахаридом – рибозой. Так как практически все реакции в цитоплазме клетки осуществляются в водной среде, молекулы кислоты под действием гидролитических ферментов разрывают ковалентные связи с образованием сначала аденозиндифосфорной кислоты, а затем АМФ. Обратные реакции, приводящие к синтезу аденозинтрифосфорной кислоты, происходят в присутствии фермента фосфотрансферазы. Так как АТФ выполняет функцию универсального источника клеточной жизнедеятельности, в нее входят две макроэргические связи. При последовательном разрыве каждой из них выделяется по 42 кДж. Этот ресурс используется в метаболизме клетки, в ее ростовых и репродуктивных процессах.
Значение АТФ-синтаз
В органеллах общего значения - митохондриях, находящихся в растительных и животных клетках, расположена ферментативная система - дыхательная цепь. Она содержит энзим – АТФ-синтазу. Молекулы биокатализатора, имеющие вид гексамера, состоящего из глобул протеина, погружены как в мембрану, так и в строму митохондрии. Благодаря активности фермента, из АДФ и остатков неорганической фосфатной кислоты происходит синтез энергетического вещества клетки. Образовавшиеся молекулы АТФ выполняют функцию аккумулирования энергии, необходимой для ее жизнедеятельности. Отличительной чертой биокатализатора является то, что при избыточной концентрации энергетических соединений он ведет себя как гидролитический фермент, расщепляя их молекулы.
Особенности синтеза аденозинтрифосфорной кислоты
Растения имеют серьезную особенность обмена веществ, кардинально отличающую эти организмы от животных. Она связана с автотрофным способом питания и способностью к процессу фотосинтеза. Образование молекул, содержащих макроэргические связи, происходит у растений в клеточных органоидах – хлоропластах. Уже известный нам фермент АТФ-синтаза входит у них в состав тилакоидов и стромы хлоропластов. Функции АТФ в клетке – это запасание энергии как у автотрофных, так и гетеротрофных организмов, в том числе человека.
Соединения с макроэргическими связями синтезируются у сапротрофов и гетеротрофов в реакциях окислительного фосфорилирования, проходящих на кристах митохондрий. Как видим, в процессе эволюции у различных групп живых организмов сформировался совершенный механизм синтеза такого соединения, как АТФ, функции которого заключаются в обеспечении клетки энергией.
fb.ru
АТФ и ее роль в обмене веществ
Любой организм может существовать до тех пор, пока происходит поступление питательных веществ из внешней среды и пока продукты его жизнедеятельности выделяются в эту среду. Внутри клетки происходит непрерывный очень сложный комплекс химических превращений, благодаря которым из питательных веществ образуются компоненты тела клетки. Совокупность процессов превращения материи в живом организме, сопровождающихся постоянным ее обновлением, и называется обменом веществ.
Часть общего обмена, которая состоит в поглощении, усвоении питательных веществ и создании за их счет структурных компонентов клетки, называется ассимиляцией — это конструктивный обмен. Вторую часть общего обмена составляют процессы диссимиляции, т.е. процессы разложения и окисления органических веществ, в результате которых клетка получает энергию, — это энергетический обмен. Конструктивный и энергетический обмен составляют единое целое.
В процессе конструктивного обмена клетка из довольно ограниченного числа низкомолекулярных соединений синтезирует биополимеры своего тела. Биосинтетические реакции протекают при участии разнообразных ферментов и требуют затрат энергии.
Живые организмы могут использовать только химически связанную энергию. Каждое вещество обладает определенным запасом потенциальной энергии. Главными материальными носителями ее являются химические связи, разрыв или преобразование которых приводит к освобождению энергии. Энергетический уровень одних связей имеет величину 8—10 кДж — эти связи называются нормальными. В других связях заключена значительно большая энергия — 25—40 кДж — это так называемые макроэргические связи. Почти все известные соединения, обладающие такими связями, имеют в своем составе атомы фосфора или серы, по месту которых в молекуле и локализованы эти связи. Одним из соединений, играющих важнейшую роль в жизнедеятельности клетки, является аденозинтрифосфорная кислота (АТФ).
Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) состоит из органического основания аденина (I), углевода рибозы (II) и трех остатков фосфорной кислоты (III). Соединение аденина и рибозы называется аденозином. Пирофосфатные группы имеют макроэргические связи, обозначенные значком ~. Разложение одной молекулы АТФ с участием воды сопровождается отщеплением одной молекулы фосфорной кислоты и выделением свободной энергии, которая равна 33—42 кДж/моль. Все реакции с участием АТФ регулируются ферментными системами.
Рис.1. Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ)
Энергетический обмен в клетке. Синтез АТФ
Синтез АТФ происходит в мембранах митохондрий в процессе дыхания, поэтому все ферменты и кофакторы дыхательной цепи, все ферменты окислительного фосфорилирования локализованы в данных органеллах.
Синтез АТФ происходит таким образом, что два иона Н+ отщепляются от АДФ и фосфата (Р) с правой стороны мембраны, компенсируя потерю двух Н+ при восстановлении вещества В. Один из кислородных атомов фосфата переносится на другую сторону мембраны и, присоединив два иона Н+ из левого отсека, образует Н2О. Остаток фосфорила присоединяется к АДФ, образуя АТФ.
Рис.2. Схема окисления и синтеза АТФ в митохондриальных мембранах
В клетках организмов изучено много биосинтетических реакций, использующих энергию, заключенную в АТФ, в ходе которых происходят процессы карбоксилирования и декарбоксилирования, синтеза амидных связей, образования макроэргических соединений, способных переносить энергию от АТФ к анаболическим реакциям синтеза веществ. Эти реакции играют важную роль в процессах обмена веществ растительных организмов.
С участием АТФ и других макроэргических нуклеозидполифосфатов (ГТФ, ЦТФ, УГФ) может происходить активирование молекул моносахаридов, аминокислот, азотистых оснований, ацилглицеринов путем синтеза активных промежуточных соединений, являющихся производными нуклеотидов. Так, например, в процессе синтеза крахмала с участием фермента АДФ-глюкозо-пирофосфорилазы образуется активированная форма глюкозы — аденозиндифосфатглюкоза, которая легко становится донором глюкозных остатков при формировании структуры молекул этого полисахарида.
Синтез АТФ происходит в клетках всех организмов в процессе фосфорилирования, т.е. присоединения неорганического фосфата к АДФ. Энергия для фосфорилирования АДФ образуется в ходе энергетического обмена. Энергетический обмен, или диссимиляция, представляет собой совокупность реакций расщепления органических веществ, сопровождающихся выделением энергии. В зависимости от среды обитания диссимиляция может протекать в два или три этапа.
У большинства живых организмов — аэробов, живущих в кислородной среде, — в ходе диссимиляции осуществляется три этапа: подготовительный, бескислородный и кислородный, в процессе которых органические вещества распадаются до неорганических соединений. У анаэробов, обитающих в среде, лишенной кислорода, или у аэробов при его недостатке диссимиляция протекает лишь в два первых этапа с образованием промежуточных органических соединений, еще богатых энергией.
Первый этап — подготовительный — заключается в ферментативном расщеплении сложных органических соединений на более простые (белков — на аминокислоты, жиров — на глицерин и жирные кислоты, полисахаридов — на моносахариды, нуклеиновых кислот — на нуклеотиды). Распад органических субстратов пищи осуществляется на разных уровнях желудочно-кишечного тракта многоклеточных организмов. Внутриклеточное расщепление органических веществ происходит под действием гидролитических ферментов лизосом. Высвобождающаяся при этом энергия рассеивается в виде теплоты, а образующиеся малые органические молекулы могут подвергнуться дальнейшему расщеплению или использоваться клеткой как «строительный материал» для синтеза собственных органических соединений.
Второй этап — неполное окисление (бескислородный) — осуществляется непосредственно в цитоплазме клетки, в присутствии кислорода не нуждается и заключается в дальнейшем расщеплении органических субстратов. Главным источником энергии в клетке является глюкоза. Бескислородное, неполное расщепление глюкозы называют гликолизом.
Гликолиз — многоступенчатый ферментативный процесс превращения шестиуглеродной глюкозы в две трехуглеродные молекулы пировиноградной кислоты (пирувата, ПВК) С3Н4О3. В ходе реакций гликолиза выделяется большое количество энергии — 200 кДж/моль. Часть этой энергии (60%) рассеивается в виде теплоты, остальное (40%) используется на синтез АТФ.
В результате гликолиза одной молекулы глюкозы образуется по две молекулы ПВК, АТФ и воды, а также атомы водорода, которые запасаются клеткой в форме НАД • Н, т.е. в составе специфического переносчика — никотинамидадениндинуклеотида. Дальнейшая судьба продуктов гликолиза — пирувата и водорода в форме НАД • Н — может складываться по-разному. У дрожжей или в клетках растений при недостатке кислорода происходит спиртовое брожение — ПВК восстанавливается до этилового спирта:
В клетках животных, испытывающих временный недостаток кислорода, например в мышечных клетках человека при чрезмерной физической нагрузке, а также у некоторых бактерий происходит молочнокислое брожение, при котором пируват восстанавливается до молочной кислоты. При наличии в среде кислорода продукты гликолиза претерпевают дальнейшее расщепление до конечных продуктов.
Третий этап — полное окисление (дыхание) — протекает при обязательном участии кислорода. Аэробное дыхание представляет собой цепь реакций, контролируемых ферментами внутренней мембраны и матрикса митохондрии. Попав в митохондрию, ПВК взаимодействует с ферментами матрикса и образует: диоксид углерода, который выводится из клетки; атомы водорода, которые в составе переносчиков направляются к внутренней мембране; ацетилкофермент А (ацетил-КоА), который вовлекается в цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Цикл Кребса — это цепь последовательных реакций, в ходе которых из одной молекулы ацетил-КоА образуются две молекулы СО2, молекула АТФ и четыре пары атомов водорода, передаваемые на молекулы-переносчики — НАД и ФАД (флавинадениндинуклеотид). Суммарную реакцию гликолиза и цикла Кребса можно представить в следующем виде:
Итак, в результате бескислородного этапа диссимиляции и цикла Кребса молекула глюкозы расщепляется до неорганического диоксида углерода (СО2), а высвободившаяся при этом энергия частично расходуется на синтез АТФ, но в основном сберегается в нагруженных электронами переносчиках НАД Н2 и ФАД Н2. Белки-переносчики транспортируют атомы водорода к внутренней мембране митохондрий, где передают их по цепи встроенных в мембрану белков. Транспорт частиц по цепи переноса осуществляется таким образом, что протоны остаются на внешней стороне мембраны и накапливаются в межмембранном пространстве, превращая его в Н+-резервуар, а электроны передаются на внутреннюю поверхность внутренней митохондриальной мембраны, где соединяются в конечном итоге с кислородом.
В результате деятельности ферментов цепи переноса электронов внутренняя мембрана митохондрий изнутри заряжается отрицательно, а снаружи — положительно (за счет Н ), так что между ее поверхностями создается разность потенциалов. Известно, что во внутреннюю мембрану митохондрий встроены молекулы фермента АТФ-синтетазы, обладающие ионным каналом. Когда разность потенциалов на мембране достигает критического уровня (200 мВ), положительно заряженные частицы Н+ силой электрического поля начинают проталкиваться через канал АТФазы и, оказавшись на внутренней поверхности мембраны, взаимодействуют с кислородом, образуя воду.
Нормальное протекание метаболических реакций на молекулярном уровне обусловлено гармоничным сочетанием процессов катаболизма и анаболизма. При нарушении катаболических процессов прежде всего возникают энергетические трудности, нарушаются регенерация АТФ, а также поступление необходимых для биосинтетических процессов исходных субстратов анаболизма. В свою очередь, первичное или связанное с изменениями процессов катаболизма повреждение анаболических процессов ведет к нарушению воспроизведения функционально важных соединений — ферментов, гормонов и др.
Нарушение различных звеньев метаболических цепей неравнозначно по своим последствиям. Наиболее существенные, глубокие патологические изменения катаболизма происходят при повреждении системы биологического окисления при блокаде ферментов тканевого дыхания, гипоксии и др. или повреждении механизмов сопряжения тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования (например, разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования при тиреотоксикозе). В этих случаях клетки лишаются основного источника энергии, почти все окислительные реакции катаболизма блокируются или теряют способность аккумулировать освобождающуюся энергию в молекулах АТФ. При ингибировании реакций цикла трикарбоновых кислот выработка энергии в процессе катаболизма сокращается примерно на две трети.
biofile.ru
17. Механизмы образования атф в клетках животных и растений:
а) Фотосинтетическое фосфорилирование – синтез АТФ у растений за счет квантов солнечной энергии.
б) Окислительное фосфорилирование – синтез АТФ за счет энергии, выделяющейся при окислении водорода субстрата кислородом с участием дыхательной цепи. Основной способ синтеза АТФ для большинства клеток.
в) Субстратное фосфорилирование – синтез АТФ за счет энергии гидролиза макроэргической связи субстрата (пример: фосфоглицераткиназная и пируваткиназная реакции анаэробного гликолиза).
Для митохондрий характерно ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ.
18. Окислительное фосфорилирование – синтез АТФ за счет энергии, выделяющейся при окислении водорода органических субстратов кислородом с участием дыхательной цепи.
Основные положения хемиосмотической теории Митчелла:
а) Энергия, выделяющаяся при транспорте электронов I, III и IV комплексами дыхательной цепи, используется для перекачивания протонов в межмембранное пространство, генерируя градиент pH.
б) Обратный поток протонов по протонным каналам АТФ-синтазы в матрикс обеспечивает энергией головку АТФ-синтазы для синтеза АТФ.
19. Метаболический путь – последовательность химических превращений конкретного вещества в клетке:
а) Циклический метаболический путь – замкнутая последовательность химических превращений, приводящая в итоге к регенерации исходного вещества. Примеры: цикл лимонной кислоты, орнитиновый цикл мочеобразования Кребса.
б) Линейный метаболический путь – линейная последовательность химических реакций. Примеры: гликолиз, пентозофосфатный путь.
Регуляторные ферменты– ферменты, регулирующие метаболизм клеток, которые обычно располагаются либо в начале метаболических путей, либо в местах ключевых разветвлений, где сходятся два и большее число путей и которые катализируют в клетке либо практически необратимые реакции, либо реакции, протекающие наиболее медленно. Примером может служить фосфофруктокиназа-1, ацетил-КоА-карбоксилаза, пируваткарбоксилаза, протеинкиназа.
20. Цикл Кребса – центральный метаболический путь.
| Цикл Кребса является центральным метаболическим путем, т.к. 1) связывает в клетке процессы катаболизма и анаболизма (пример: образующийся оксалоацетат используется в процессах глюконеогенеза, синтеза заменымых АК, цитрат – в синтезе жирных кислот и т.д.) 2) объединяет белки, жиры, углеводы, в нем сходятся почти все метаболические пути 3) является общим путем окончательного окисления большей части органических молекул в форме ацетил-КоА, играющих роль клеточного «топлива» 4) является основным путем, обеспечивающим энергией большинство клеток. |
21.
Энергетический баланс окисления ацетил~КоА: 1 ГТФ в ходе ЦТК + 3*3 АТФ (за счет НАД-переносчика) + 2 АТФ (за счет ФАД-переносчика) = 12 АТФ
22. См. вопрос 21.
Витамины, принимающие участие в работе цикла:
| Витамин | Кофермент в составе витамина |
| Тиамин | ТПФ |
| Никотиновая кислота | НАД |
| Рибофлавин | ФАД |
| Пантотеновая кислота | КоА |
Также для нормальной работы цикла необходимо витаминоподобное вещество – липоевая кислота.
Недостаток хотя бы одного из витаминов, используемых в синтезе небелковых компонентов ферментов цикла, сопровождается лактатным ацидозом и нарушением энергопродукции в клетке.
studfiles.net
АТФ-синтаза — WiKi
Аденозинтрифосфатсинта́за (АТФ-синта́за, АТФ-фосфогидролаза) — группа ферментов, относящихся к классу гидролаз, синтезирующих аденозинтрифосфат (АТФ) из аденозиндифосфата (АДФ) и неорганических фосфатов. Название по номенклатуре - АТФ-фосфогидролаза, однако, так как фермент чаще всего работает в обратную сторону, т.е. синтезирует АТФ, его по смыслу называют синтазой. Энергию для синтеза АТФ-синтаза часто получает от протонов, проходящих по электрохимическому градиенту, например, из просвета хлоропласта в его строму, или же из межмембранного пространства в матрикс митохондрии. Реакция синтеза такова:
АДФ + Фн → АТФ + h3OАТФ-синтазы очень важны для жизнедеятельности почти всех организмов, так как АТФ относится к так называемым макроэргическим соединениям, при гидролизе которых происходит освобождение значительного количества энергии.
Антибиотик олигомицин подавляет активность FO-компонента АТФ-синтазы митохондрий.
Структура и номенклатура
Имеющаяся в митохондриях АТФ-синтаза F1FO очень хорошо исследована.
- компонент FO — трасмембранный домен,
- компонент F1 находится вне мембраны, в матриксе.
АТФ-синтазный комплекс FOF1 по форме напоминает плодовое тело гриба, у которого компонент F1 — это шляпка, ножка — это γ-субъединица компонента F1, а «корни» гриба — компонент FO, заякоренный в мембране.
В структурно-функциональном плане АТФ-синтетаза состоит из двух крупных фрагментов, обозначаемых символами F1 и FO. Первый из них (фактор сопряжения F1) обращён в сторону матрикса митохондрии и заметно выступает из мембраны в виде сферического образования высотой 8 нм и шириной 10 нм. Он состоит из девяти субъединиц, представленных пятью типами белков. Полипептидные цепи трёх субъединиц α и стольких же субъединиц β уложены в похожие по строению белковые глобулы, которые вместе образуют гексамер (αβ)3, имеющий вид слегка приплюснутого шара. Подобно плотно уложенным долькам апельсина, последовательно расположенные субъединицы α и β образуют структуру, характеризующуюся осью симметрии третьего порядка с углом поворота 120°. В центре этого гексамера находится субъединица γ, которая образована двумя протяжёнными полипептидными цепями и напоминает слегка деформированный изогнутый стержень длиной около 9 нм. При этом нижняя часть субъединицы γ выступает из шара на 3 нм в сторону мембранного комплекса F0. Также внутри гексамера находится минорная субъединица ε, связанная с γ. Последняя (девятая) субъединица обозначается символом δ и расположена на внешней стороне F1.
Мембранная часть АТФ-синтетазы, называемая фактором сопряжения FO, представляет собой гидрофобный белковый комплекс, пронизывающий мембрану насквозь и имеющий внутри себя два полуканала для прохождения протонов водорода (ядер протия). Всего в состав комплекса FO входит одна белковая субъединица типа а, две копии субъединицы b, а также от 9 до 12 копий мелкой субъединицы c. Субъединица а (молекулярная масса 20 кДа) полностью погружена в мембрану, где образует шесть пересекающих её α-спиральных участков. Субъединица b (молекулярная масса 30 кДа) содержит лишь один сравнительно короткий погружённый в мембрану α-спиральный участок, а остальная её часть заметно выступает из мембраны в сторону F1 и закрепляется за расположенную на её поверхности субъединицу δ. Каждая из 9-12 копий субъединицы c (молекулярная масса 6-11 кДа) представляет собой сравнительно небольшой белок из двух гидрофобных α-спиралей, соединённых друг с другом короткой гидрофильной петлёй, ориентированной в сторону F1, а все вместе образуют единый ансамбль, имеющий форму погружённого в мембрану цилиндра. Выступающая из комплекса F1 в сторону FO субъединица γ как раз и погружена внутрь этого цилиндра и достаточно прочно зацеплена за него.
Номенклатура фермента имеет традиционное происхождение, поэтому довольно непоследовательна.
Обозначение компонента F1 является сокращением от «Fraction 1» (часть 1), а символом FO (в индексе записана буква O, а не ноль) обозначался участок связывания олигомицина.
Некоторые субъединицы фермента имеют также буквенные обозначения:
- Греческие: α, β, γ, δ, ε
- Латинские: a, b, c, d, e, f, g, h
Другие — более сложные обозначения:
- F6 (от «Fraction 6»)
- OSCP — белок, чувствительный к олигомицину (от англ. the oligomycin sensitivity conferral protein), ATP5O
- A6L (названный так по названию гена, кодирующего его в митохондриальном геноме)
- IF1 (фактор ингибирования 1), ATPIF1
Компонент F1 достаточно велик (диаметр его составляет 9 нм), чтобы быть видимым в трансмиссионный электронный микроскоп при негативном окрашивании[1].
Частичками F1 усеяна внутренняя митохондриальная мембрана. Изначально считалось, что они содержат весь дыхательный аппарат митохондрии. Однако после долгих экспериментов группа Эфраима Рекера (впервые выделившая компонент F1 в 1961) показала, что эти частички связаны с АТФазной активностью в том числе и в разделённых митохондриях, и в субмитохондриальных частицах, формирующихся при ультразвуковом воздействии на митохондрии. Множество дальнейших исследований в разных лабораториях подтвердили эту АТФазную активность.
Модель синтеза АТФ: механический катализ
В 60—70 годах XX века Пол Бойер предположил, что синтез АТФ связан с изменениями конфигурации АТФ-синтазы, вызываемыми вращением γ-субъединицы, так называемый механизм изменения участка связывания («перевёртыш», англ. flip-flop). Исследовательской группе под руководством Джона Э. Уокера, относившейся тогда к Лаборатории молекулярной биологии в Кембридже, удалось выделить АТФ-синтазный каталитический комплекс F1 в кристаллической форме. На тот момент это была самая крупная из известных науке асимметричная белковая структура. Её исследования показали, что модель вращающегося катализа, предложенная Бойером, соответствует действительности. За это открытие Бойер и Уокер получили половину Нобелевской премии по химии в 1997 году. Вторую половину получил Йенс Кристиан Скоу «за первое открытие фермента, осуществляющего транспорт ионов — Na+,K+-аденозинтрифосфатазы».
Механизм действия АТФ-синтазы. АТФ показан красным, АДФ и фосфат — розовым, вращающаяся субъединица γ — черным.Кристалл F1 состоит из перемежающихся α- и β-субъединиц (по 3 каждого вида), расположенных как дольки апельсина вокруг асимметричной γ-субъединицы. В соответствии с принятой моделью синтеза АТФ (также называемой моделью непостоянного катализа), градиент электрического поля, направленный поперёк внутренней митохондриальной мембраны и обусловленный электронной транспортной цепочкой, заставляет протоны проходить сквозь мембрану через АТФ-синтазный компонент FO. Часть компонента FO (кольцо из c-субъединиц) вращается, когда протоны проходят через мембрану. Это c-кольцо жёстко связано с асимметричной центральной ножкой (состоящей в основном из γ-субъединицы), которая в свою очередь вращается внутри α3β3-участка компонента F1. Это приводит к тому, что три участка катализа, связывающиеся с нуклеотидами, претерпевают изменения в конфигурации, приводящие к синтезу АТФ.
Основные субъединицы (α3β3) компонента F1 соединены дополнительной боковой ножкой с неподвижным участком FO, что предотвращает их вращение вместе с γ-субъединицей. Структура неповрёжденной АТФ-синтазы с низкой точностью выявлена при помощи электронной криомикроскопии (ЭКМ). Показано, что боковая ножка — это гибкая перемычка, похожая на канат, наматывающаяся на комплекс во время его работы.
При каждом обороте γ-субъединицы на 3600 синтезируются три молекулы АТФ, При этом, видимо, у разных организмов из межмембранного пространства в матрикс проходит от 10 до 14 протонов — по числу с-субъединиц[2].
В определённых условиях каталитическая реакция может протекать в обратном направлении, при этом гидролиз АТФ вызывает прокачку протонов через мембрану.
В механизме изменения участка связывания задействован активный участок β-субъединицы, последовательно проходящий через три состояния[3].
В «открытом» состоянии АДФ и фосфат подходят к активному участку. Затем белок охватывает эти молекулы и свободно связывается с ними («свободное» состояние). Следующее изменение формы белка прижимает молекулы друг к другу («тесное» состояние), что приводит к формированию АТФ. Наконец, активный участок снова переходит в «открытое» состояние, освобождает АТФ и связывает следующую молекулу АДФ и фосфата, после чего цикл производства АТФ повторяется.
Физиологическое значение
Как и у многих других ферментов, действие АТФ-синтазы F1FO обратимо. Большие концентрации АТФ заставляют её расщеплять АТФ и создавать трансмембранный протонный градиент. Такое использование АТФ-синтазы отмечено у анаэробных бактерий, не имеющих электронной транспортной цепочки. Эти бактерии применяют гидролиз АТФ для создания протонного градиента, который задействован в движении жгутиков и клеточном питании.
У аэробных бактерий в нормальных условиях АТФ-синтаза, как правило, работает в обратном направлении, производя АТФ за счёт энергии электрохимического потенциала, создаваемого электронной транспортной цепочкой. В целом данный процесс называется окислительным фосфорилированием. Он протекает и в митохондриях эукариот, на внутренней мембране которых расположены молекулы АТФ-синтазы, причём компонент F1 находится в матриксе, где и протекает процесс синтеза АТФ из АДФ и фосфата.
КПД АТФ-синтазы близок к 100%[4].
АТФ-синтаза у разных организмов
АТФ-синтаза растений
У растений АТФ-синтаза CF1FO присутствует в хлоропластах. Она встроена в мембрану тилакоида, причём компонент CF1 выступает в строму, где протекают реакции тёмного фотосинтеза (также называемые светонезависимыми реакциями Кальвиновского цикла). Структура и механизм катализа АТФ-синтазы хлоропластов почти такая же, как и в митохондриях. Однако электрохимический потенциал у хлоропластов формируется не дыхательной электротранспортной цепочкой, а фотосинтетическими белками.
АТФ-синтаза E. coli
АТФ-синтаза кишечной палочки — самая простая из всех известных АТФ-синтаз. Она состоит всего из 8 видов субъединиц.
АТФ-синтаза дрожжей
Напротив, АТФ-синтаза дрожжей — самая сложная из известных. Она состоит из 20 различных видов субъединиц.
Эволюция АТФ-синтазы
Эволюция АТФ-синтазы считается примером модульной эволюции, при которой две субъединицы, каждая обладающая своими функциями, соединились и получили новые функции.
Гексамер α3β3, входящий в состав компонента F1 проявляет существенное сходство с гексамерной ДНК-геликазой. Оба типа ферментов образуют кольцо с вращательной симметрией 3 порядка, обладающее центральной пóрой. Действие каждого из них также зависит от относительного вращения макромолекулы внутри поры: геликазы используют спиральную форму ДНК для движения вдоль неё и для обнаружения суперскручивания, тогда как α3β3-гексамер использует изменения своей конфигурации из-за вращения γ-субъединицы для осуществления каталитической реакции.
Протонный мотор компонента FO проявляет большое функциональное сходство с протонными моторами жгутиков. И там, и там присутствует кольцо из множества небольших богатых α-спиралями белков, вращающихся относительно соседних неподвижных белков за счёт энергии протонного градиента. Это, конечно, очень зыбкое сходство, так как структура жгутиковых моторов гораздо сложнее, чем FO, а вращающееся белковое кольцо гораздо крупнее и состоит из 30 субъединиц против 10, 11 или 14, входящих в состав компонента FO.
Теория молекулярной эволюции предполагает, что две субъединицы с независимыми функциями — ДНК-геликаза с дополнительным АТФ-азным действием и протонный мотор — смогли соединяться, причём вращение мотора вызывало проявление АТФ-азной активности геликазы. Или же, наоборот, в первичной связке ДНК-геликазы и протонного мотора гидролиз АТФ на геликазе заставлял работать протонный мотор. Это соединение затем постепенно оптимизировалось, получило возможность катализировать обратную реакцию и через какое-то время превратилось в сложную АТФ-синтазу, существующую в настоящее время. Однако, до сих пор неясен механизм происхождения протонного мотора, который без геликазы или других комплексов не представляет никакой пользы.
См. также
Примечания
- ↑ Fernandez-Moran et al., Journal of Molecular Biology, Vol 22, p 63, 1962
- ↑ Протонный градиент АТФ-синтетазы (англ.)
- ↑ Gresser MJ, Myers JA, Boyer PD (1982). «Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model». J. Biol. Chem. 257 (20): 12030–8. PMID 6214554.
- ↑ K. Kinosita, Jr. R. Yasuda, H. Noji, K. Adachi. А rotary molecular motor that can work at near 100% efficiency. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 2000 April 29; 355(1396): 473—489.
Литература
Ссылки
ru-wiki.org
