Мир науки. Рибосомы есть у растений

Рибосома — Википедия РУ

Рибосо́ма — важнейший немембранный органоид живой клетки, служащий для биосинтеза белка из аминокислот по заданной матрице на основе генетической информации, предоставляемой матричной РНК (мРНК). Этот процесс называется трансляцией. Рибосомы имеют сферическую или слегка эллипсоидную форму, диаметром от 15—20 нанометров (прокариоты) до 25—30 нанометров (эукариоты), состоят из большой и малой субъединиц.

В эукариотических клетках рибосомы располагаются на мембранах эндоплазматической сети, хотя могут быть локализованы и в неприкреплённой форме в цитоплазме. Нередко с одной молекулой мРНК ассоциировано несколько рибосом, такая структура называется полирибосомой (полисомой). Синтез рибосом у эукариот происходит в специальной внутриядерной структуре — ядрышке.

Константа седиментации (скорость оседания в ультрацентрифуге) у цитоплазматических рибосом эукариотических клеток равняется 80S (большая и малая субъединицы 60S и 40S, соответственно), у рибосом бактериальных клеток (а также у рибосом митохондрий и пластид) — 70S (большая и малая субъединицы 50S и 30S, соответственно).

Состав рибосомы

Рибосома состоит из специфических (рибосомных) РНК, специфических (рибосомных) белков и небольшого количества низкомолекулярных компонентов.

Рибосомные РНК

Структурно и функционально рибосома — это, прежде всего, её РНК.[1] Рибосомная РНК (рРНК) в составе рибосомы очень компактна, имеет сложную третичную структуру и плотно инкрустирована молекулами различных рибосомных белков. Очищенные от белков высокомолекулярные рибосомные РНК в специально подобранных условиях (20 мМ Mg2+, ионная сила 0,3—0,5, иногда условия включают также присутствие ди- и полиаминов, этанола) самопроизвольно сворачиваются в компактные частицы, морфологически (формой, внутренней структурой и размерами) очень схожие с рибосомными субчастицами, основу которых они составляют.[2] Таким образом, общий план структурной организации рибосомы задаётся свойствами рРНК. Третичная структура рРНК выступает каркасом для размещения рибосомных белков, белки же в определённом смысле играют лишь второстепенную роль в формировании и поддержании структуры рибосомы и её функционировании.[1]

Как полагают, эволюция рибосомы началась ещё в добелковую эру. Предположительно «предками» рибосом являлись некие древние рибозимы. Полагают, что в ходе прогрессивной эволюции (с усложнением уровня организации живых систем) некие рибозимы, способные катализировать образование амидных связей, также прогрессировали («обрастали» дополнительными модулями, а позже — также и синтезируемыми ими полипептидами), вплоть до образования современного аппарата белкового синтеза, включая рибосому. Современная рибосома, по своей сути, продолжает оставаться рибозимом — основная структурно-функциональная нагрузка лежит на её РНК, а не на белках, как когда-то полагали. В состав пептидилтрансферазного центра — наиболее древней, эволюционно консервативной и функционально важной части рибосомы — входит исключительно РНК. Тот факт, что в то время как практически во всех процессах жизнедеятельности ведущую роль играют белки, в синтезе самих белков ведущая роль принадлежит РНК, является сильным аргументом в пользу гипотезы РНК-мира как древнего добелкового этапа эволюции живой материи.

РНК малой субъединицы

Рибосомная РНК малой субъединицы рибосомы обозначается как 16S рРНК (в случае бактериальных рибосом) или 16S-подобная рРНК (в других случаях). В большинстве случаев рРНК малой субъединицы представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. Однако 16S-подобная рРНК митохондриальных рибосом некоторых протистов фрагментирована (например, у Chlamydomonas reinhardtii она состоит из четырёх отдельных полирибонуклеотидов).[3]

Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 16S и 16S-подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. В рибосомах бактерий, архей и в рибосомах пластидов высших растений эти молекулы имеют размер около 1500 нуклеотидных остатков (Escherichia coli — 1542). Для 16S-подобных рРНК эукариотических цитоплазматических рибосом, а также для митохондриальных рибосом грибов и высших растений характерна длина до 2000 нуклеотидных остатков (18S рРНК). Митохондриальные рибосомы млекопитающих содержат относительно короткие 16S-подобные рРНК (10—12S), которые состоят из ~950 нуклеотидных остатков. Ещё более короткие 16S-подобные рРНК, размером всего ~600 нуклеотидных остатков, обнаружены в рибосомах кинетопласта трипаносоматид.[3]

РНК большой субъединицы

Высокомолекулярная РНК, составляющая структурную основу большой субъединицы рибосомы, обозначается как 23S рРНК (в случае бактериальных рибосом) или 23S-подобная рРНК (в других случаях). Бактериальная 23S рРНК, также как и 16S рРНК, представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. В то же время 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом эукариот состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей — 28S и 5,8S рРНК (5,8S рРНК является структурным эквивалентом 5′-концевого ~160-нуклеотидного сегмента 23S рРНК, который оказался «отщеплён» в виде ковалентно обособленного фрагмента). 23S-подобная рРНК рибосом пластидов растений также состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей и содержит 4,5S рРНК — структурный эквивалент 3′-концевого сегмента 23S рРНК. Известны случаи и ещё более глубоко зашедшей фрагментированности РНК, примером чего может служить 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом некоторых протистов. Так, у Crithidia fasciculata она состоит из 7 отдельных фрагментов, а у Euglena gracilis — из 14.[4]

Кроме вышеуказанной 23S(-подобной) рРНК, большая субъединица обычно содержит также относительно низкомолекулярную РНК — так называемую 5S рРНК. В отличие от вышеупомянутых 5,8S и 4,5S рРНК, 5S рРНК менее прочно ассоциирована с 23S(-подобной) рРНК, транскрибируется с отдельного гена и, таким образом, не может быть рассмотрена как отщеплённый фрагмент высокополимерной рРНК. 5S рРНК входит в состав большой субъединицы цитоплазматических рибосом всех прокариот и эукариот, но, по-видимому, не является непременной составляющей любой функциональной рибосомы, так как 5S рРНК отсутствуют в митохондриальных рибосомах млекопитающих (так называемых «минирибосомах»).[4]

Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 23S и 23S-подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. Например, 23S рРНК Escherichia coli состоит из 2904 нуклеотидных остатков, цитоплазматическая 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3392, митохондриальная 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3273, цитоплазматическая 28S рРНК Homo sapiens — из 5025. Большие субъединицы митохондриальных рибосом млекопитающих содержат относительно короткие 23S-подобные рРНК — всего 1560—1590 нуклеотидных остатков. Молекула 5,8S рРНК комплекса 28S•5,8S рРНК, характерного для цитоплазматических эукариотических рибосом, имеет длину около 160 нуклеотидных остатков. Длина 5S рРНК довольно консервативна и составляет 115—125 нуклеотидных остатков.[4]

Рибосомные белки

Помимо рРНК, рибосома содержит также около 50 (прокариотические рибосомы) или 80 (цитоплазматические рибосомы эукариот) различных белков. Почти каждый из этих белков представлен лишь одной копией на каждую рибосому. Преобладают умеренно-осно́вные белки.[5] Большинство рибосомных белков эволюционно консервативны, многие белки рибосом из различных источников могут быть соотнесены как гомологи, что учитывается в современной универсальной номенклатуре рибосомных белков.[6] Рибосома на 30—50 % состоит из белка.[7]

Низкомолекулярные компоненты

Механизм трансляции

Трансляция — синтез белка рибосомой на основе информации, записанной в матричной РНК (мРНК). У прокариот мРНК связывается с малой субъединицей рибосомы в результате взаимодействия 3′-конца 16S рРНК с комплементарной ему последовательностью Шайн — Дальгарно 5′-конца мРНК (для связывания малой субъединицы эукариотической рибосомы помимо специфического мотива в нуклеотидной последовательности мРНК, необходимо также наличие кэп-структуры на её 5′-конце). Далее происходит позиционирование стартового кодона (как правило, AUG) мРНК на малой субъединице. Дальнейшая ассоциация малой и большой субъединиц происходит при связывании инициаторной тРНК (у прокариот — это формилметионил-тРНК, обозначаемая как fMet-тРНКfMet) и при участии факторов инициации (IF1, IF2 и IF3 у прокариот; в случае эукариотических рибосом в инициации трансляции участвуют аналоги прокариотических факторов, а также дополнительные факторы). Таким образом, распознавание антикодона (в тРНК) происходит на малой субъединице.

После ассоциации, fMet-тРНКfMet находится в P- (peptidyl-) сайте каталитического (пептидилтрансферазного) центра рибосомы. Следующая тРНК, несущая на 3′-конце аминокислоту и комплементарная второму кодону на мРНК, находясь в комплексе с заряженным (GTP) фактором элонгации EF-Tu, поступает в А- (aminoacyl-) сайт рибосомы. Затем, образуется пептидная связь между формилметионином (связанным с тРНКfMet, находящейся в Р-сайте) и аминокислотой, принесённой тРНК, находящейся в А-сайте. Механизм катализа реакции транспептидации (образования пептидной связи в пептидилтрансферазном центре) до сих пор полностью не выяснен. Существует несколько гипотез, объясняющих детали этого процесса:

1. Оптимальное позиционирование субстратов (induced fit)[9]
2. Исключение из активного центра воды, способной прервать образование пептидной цепи посредством гидролиза[10]
3. Участие нуклеотидов рРНК (таких как А2450 и А2451) в переносе протона[11][12]
4. Участие 2′-гидроксильной группы 3′-концевого нуклеотида тРНК (А76) в переносе протона[13]

Вероятно, высокая эффективность катализа достигается сочетанием этих факторов.

После образования пептидной связи, полипептид оказывается связанным с тРНК, находящейся в А-сайте. На следующем этапе деацилированная тРНКfMet сдвигается из Р-сайта в Е-сайт (exit-), пептидил-тРНК — из А-сайта в Р-сайт, а мРНК продвигается на один триплет нуклеотидов (кодон). Этот процесс называется транслокацией и происходит с затратой энергии (GTP) при участии фактора EF-G.

Далее, тРНК, комплементарная следующему кодону мРНК, связывается с освободившимся А-сайтом рибосомы, что ведёт к повторению описанных шагов, а образуемый полипептид удлинняется на один аминокислотный остаток с каждым циклом. Стоп-кодоны (UGA, UAG и UAA) сигнализируют об окончании трансляции. Процесс окончания трансляции и освобождения готового полипетида, рибосомы и мРНК называется терминацией. У прокариот он происходит при участии факторов терминации RF1, RF2, RF3 и RRF.

История исследований рибосомы

Рибосомы впервые были описаны как уплотнённые частицы, или гранулы, американским клеточным биологом румынского происхождения Джорджем Паладе в середине 1950-х годов[14]. В 1974 г. Джордж Паладе и Кристиан Де Дюв получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине «за открытия, касающиеся структурной и функциональной организации клетки».

Термин «рибосома» был предложен Ричардом Робертсом в 1958 вместо «рибонуклеопротеидная частица микросомальной фракции» на первом симпозиуме, посвящённом этим частицам и их роли в биосинтезе белка[15]. Биохимические и мутационные исследования рибосомы начиная с 1960-х позволили описать многие функциональные и структурные особенности рибосомы.

В начале 2000-х были построены модели с атомным разрешением (до 2,4 Å) структур отдельных субъединиц, а также полной прокариотической рибосомы, связанной с различными субстратами, которые позволили понять механизм декодинга (распознавания антикодона тРНК, комплементарного кодону мРНК) и детали взаимодействий между рибосомой, тРНК, мРНК, факторами трансляции, а также различными антибиотиками. Это крупнейшее достижение в молекулярной биологии было отмечено Нобелевской премией по химии 2009 года («За исследования структуры и функций рибосомы»). Награды были удостоены американец Томас Стейц, британец индийского происхождения Венкатраман Рамакришнан и израильтянка Ада Йонат. В 2010 году в лаборатории Марата Юсупова была определена трехмерная структура эукариотической рибосомы[16].

В 2009 году канадские биохимики Константин Боков и Сергей Штейнберг из Монреальского университета, исследовав третичную структуру рибосомной РНК бактерии Escherichia coli, высказали обоснованное предположение, что рибосомы могли сформироваться в результате постепенной эволюции из очень простой маленькой молекулы РНК — «проторибосомы», способной катализировать реакцию соединения двух аминокислот. Все остальные структурные блоки рибосомы последовательно добавлялись к проторибосоме, не нарушая её структуру и постепенно повышая эффективность её работы[17].

Примечания

1. ↑ 1 2 Спирин, 2011, с. 109.
2. ↑ Спирин, 2011, с. 120—121.
3. ↑ 1 2 Спирин, 2011, с. 110.
4. ↑ 1 2 3 Спирин, 2011, с. 110—111.
5. ↑ Спирин, 2011, с. 133—134.
6. ↑ Спирин, 2011, с. 136—137.
7. ↑ Спирин, 2011, с. 84—85.
8. ↑ 1 2 Спирин, 2011, с. 84.
9. ↑ Sievers A, Beringer M, Rodnina MV, Wolfenden R. The ribosome as an entropy trap. Proc Natl Acad Sci U S A. 2004 May 25;101(21):7897-901.
10. ↑ T.M. Schmeing, K.S. Huang, S.A. Strobel and T.A. Steitz, An induced-fit mechanism to promote peptide bond formation and exclude hydrolysis of peptidyl-tRNA. Nature 438 (2005), pp. 520—524.
11. ↑ A.E. Hesslein, V.I. Katunin, M. Beringer, A.B. Kosek, M.V. Rodnina and S.A. Strobel, Exploration of the conserved A+C wobble pair within the ribosomal peptidyl transferase center using affinity purified mutant ribosomes, Nucleic Acids Res. 32 (2004), pp. 3760-3770.
12. ↑ P. Nissen, J. Hansen, N. Ban, P.B. Moore and T.A. Steitz, The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis, Science 289 (2000), pp. 920—930.
13. ↑ T.M. Schmeing, K.S. Huang, D.E. Kitchen, S.A. Strobel and T.A. Steitz, Structural insights into the roles of water and the 2′ hydroxyl of the P site tRNA in the peptidyl transferase reaction, Mol. Cell 20 (2005), pp. 437—448
14. ↑ G.E. Palade. (1955) «A small particulate component of the cytoplasm.» J Biophys Biochem Cytol. Jan;1(1): pages 59-68. PMID 14381428
15. ↑ Roberts, R. B., editor. (1958) «Introduction» in Microsomal Particles and Protein Synthesis. New York: Pergamon Press, Inc.
16. ↑ Ben-Shem A., Jenner L., Yusupova G., Yusupov M. «Crystal structure of the eukaryotic ribosome.» // Science. 2010. V. 330. P. 1203-1209.
17. ↑ Konstantin Bokov, Sergey V. Steinberg. «A hierarchical model for evolution of 23S ribosomal RNA» // Nature. 2009. V. 457. P. 977—980.

Литература

Спирин А. С. Молекулярная биология. Рибосомы и биосинтез белка / Рецензенты: акад. РАН, д-р хим. наук, проф. Богданов А. А.; чл.-кор. РАН, д-р хим. наук Цетлин В. И.; ред. Пирогова И. В.; тех. ред. Крайнова О. Н.; комп. верстка Никитина Г. Ю.; кор. Петрова Г. Н.. — изд. (2). — М.: «Академия», 2011. — 496 + 16 (цв. илл.) с. — (Высшее профессиональное образование). — 1000 экз. — ISBN 978-5-7695-6668-4.

Ссылки

• «Тайна происхождения рибосом разгадана?», Александр Марков, 27.02.2009 [1]
• Сайт одного из ведущих учёных по исследованию структуры рибосом, содержит большое количество иллюстраций, в том числе анимированных [2]  (англ.)

http-wikipediya.ru

Рибосома — википедия орг

Рибосо́ма — важнейший немембранный органоид живой клетки, служащий для биосинтеза белка из аминокислот по заданной матрице на основе генетической информации, предоставляемой матричной РНК (мРНК). Этот процесс называется трансляцией. Рибосомы имеют сферическую или слегка эллипсоидную форму, диаметром от 15—20 нанометров (прокариоты) до 25—30 нанометров (эукариоты), состоят из большой и малой субъединиц.

В эукариотических клетках рибосомы располагаются на мембранах эндоплазматической сети, хотя могут быть локализованы и в неприкреплённой форме в цитоплазме. Нередко с одной молекулой мРНК ассоциировано несколько рибосом, такая структура называется полирибосомой (полисомой). Синтез рибосом у эукариот происходит в специальной внутриядерной структуре — ядрышке.

Рибосомы представляют собой нуклеопротеид, в составе которого соотношение РНК/белок составляет 1:1 у высших животных и 60-65:35-40 у бактерий. Рибосомная РНК составляет около 70 % всей РНК клетки. Рибосомы эукариот включают четыре молекулы рРНК, из них 16S, 5,8S и 28S рРНК синтезируются в ядрышке РНК-полимеразой I в виде единого предшественника (45S), который затем подвергается модификациям и нарезанию. 5S рРНК синтезируются РНК-полимеразой III в другой части генома и не нуждаются в дополнительных модификациях. Почти вся рРНК находится в виде магниевой соли, что необходимо для поддержания структуры; при удалении ионов магния рибосома подвергается диссоциации на субъединицы.

Константа седиментации (скорость оседания в ультрацентрифуге) у цитоплазматических рибосом эукариотических клеток равняется 80S (большая и малая субъединицы 60S и 40S, соответственно), у рибосом бактериальных клеток (а также у рибосом митохондрий и пластид) — 70S (большая и малая субъединицы 50S и 30S, соответственно).

Состав рибосомы

Рибосома состоит из специфических (рибосомных) РНК, специфических (рибосомных) белков и небольшого количества низкомолекулярных компонентов.

Рибосомные РНК

Структурно и функционально рибосома — это, прежде всего, её РНК.[1] Рибосомная РНК (рРНК) в составе рибосомы очень компактна, имеет сложную третичную структуру и плотно инкрустирована молекулами различных рибосомных белков. Очищенные от белков высокомолекулярные рибосомные РНК в специально подобранных условиях (20 мМ Mg2+, ионная сила 0,3—0,5, иногда условия включают также присутствие ди- и полиаминов, этанола) самопроизвольно сворачиваются в компактные частицы, морфологически (формой, внутренней структурой и размерами) очень схожие с рибосомными субчастицами, основу которых они составляют.[2] Таким образом, общий план структурной организации рибосомы задаётся свойствами рРНК. Третичная структура рРНК выступает каркасом для размещения рибосомных белков, белки же в определённом смысле играют лишь второстепенную роль в формировании и поддержании структуры рибосомы и её функционировании.[1]

Как полагают, эволюция рибосомы началась ещё в добелковую эру. Предположительно «предками» рибосом являлись некие древние рибозимы. Полагают, что в ходе прогрессивной эволюции (с усложнением уровня организации живых систем) некие рибозимы, способные катализировать образование амидных связей, также прогрессировали («обрастали» дополнительными модулями, а позже — также и синтезируемыми ими полипептидами), вплоть до образования современного аппарата белкового синтеза, включая рибосому. Современная рибосома, по своей сути, продолжает оставаться рибозимом — основная структурно-функциональная нагрузка лежит на её РНК, а не на белках, как когда-то полагали. В состав пептидилтрансферазного центра — наиболее древней, эволюционно консервативной и функционально важной части рибосомы — входит исключительно РНК. Тот факт, что в то время как практически во всех процессах жизнедеятельности ведущую роль играют белки, в синтезе самих белков ведущая роль принадлежит РНК, является сильным аргументом в пользу гипотезы РНК-мира как древнего добелкового этапа эволюции живой материи.

РНК малой субъединицы

Рибосомная РНК малой субъединицы рибосомы обозначается как 16S рРНК (в случае бактериальных рибосом) или 16S-подобная рРНК (в других случаях). В большинстве случаев рРНК малой субъединицы представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. Однако 16S-подобная рРНК митохондриальных рибосом некоторых протистов фрагментирована (например, у Chlamydomonas reinhardtii она состоит из четырёх отдельных полирибонуклеотидов).[3]

Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 16S и 16S-подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. В рибосомах бактерий, архей и в рибосомах пластидов высших растений эти молекулы имеют размер около 1500 нуклеотидных остатков (Escherichia coli — 1542). Для 16S-подобных рРНК эукариотических цитоплазматических рибосом, а также для митохондриальных рибосом грибов и высших растений характерна длина до 2000 нуклеотидных остатков (18S рРНК). Митохондриальные рибосомы млекопитающих содержат относительно короткие 16S-подобные рРНК (10—12S), которые состоят из ~950 нуклеотидных остатков. Ещё более короткие 16S-подобные рРНК, размером всего ~600 нуклеотидных остатков, обнаружены в рибосомах кинетопласта трипаносоматид.[3]

РНК большой субъединицы

Высокомолекулярная РНК, составляющая структурную основу большой субъединицы рибосомы, обозначается как 23S рРНК (в случае бактериальных рибосом) или 23S-подобная рРНК (в других случаях). Бактериальная 23S рРНК, также как и 16S рРНК, представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. В то же время 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом эукариот состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей — 28S и 5,8S рРНК (5,8S рРНК является структурным эквивалентом 5′-концевого ~160-нуклеотидного сегмента 23S рРНК, который оказался «отщеплён» в виде ковалентно обособленного фрагмента). 23S-подобная рРНК рибосом пластидов растений также состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей и содержит 4,5S рРНК — структурный эквивалент 3′-концевого сегмента 23S рРНК. Известны случаи и ещё более глубоко зашедшей фрагментированности РНК, примером чего может служить 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом некоторых протистов. Так, у Crithidia fasciculata она состоит из 7 отдельных фрагментов, а у Euglena gracilis — из 14.[4]

Кроме вышеуказанной 23S(-подобной) рРНК, большая субъединица обычно содержит также относительно низкомолекулярную РНК — так называемую 5S рРНК. В отличие от вышеупомянутых 5,8S и 4,5S рРНК, 5S рРНК менее прочно ассоциирована с 23S(-подобной) рРНК, транскрибируется с отдельного гена и, таким образом, не может быть рассмотрена как отщеплённый фрагмент высокополимерной рРНК. 5S рРНК входит в состав большой субъединицы цитоплазматических рибосом всех прокариот и эукариот, но, по-видимому, не является непременной составляющей любой функциональной рибосомы, так как 5S рРНК отсутствуют в митохондриальных рибосомах млекопитающих (так называемых «минирибосомах»).[4]

Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 23S и 23S-подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. Например, 23S рРНК Escherichia coli состоит из 2904 нуклеотидных остатков, цитоплазматическая 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3392, митохондриальная 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3273, цитоплазматическая 28S рРНК Homo sapiens — из 5025. Большие субъединицы митохондриальных рибосом млекопитающих содержат относительно короткие 23S-подобные рРНК — всего 1560—1590 нуклеотидных остатков. Молекула 5,8S рРНК комплекса 28S•5,8S рРНК, характерного для цитоплазматических эукариотических рибосом, имеет длину около 160 нуклеотидных остатков. Длина 5S рРНК довольно консервативна и составляет 115—125 нуклеотидных остатков.[4]

Рибосомные белки

Помимо рРНК, рибосома содержит также около 50 (прокариотические рибосомы) или 80 (цитоплазматические рибосомы эукариот) различных белков. Почти каждый из этих белков представлен лишь одной копией на каждую рибосому. Преобладают умеренно-осно́вные белки.[5] Большинство рибосомных белков эволюционно консервативны, многие белки рибосом из различных источников могут быть соотнесены как гомологи, что учитывается в современной универсальной номенклатуре рибосомных белков.[6] Рибосома на 30—50 % состоит из белка.[7]

Низкомолекулярные компоненты

Кроме биополимеров (РНК и белков) в состав рибосом входят также некоторые низкомолекулярные компоненты. Это молекулы воды, ионы металлов (главным образом Mg2+ — до 2 % сухой массы рибосомы),[8] ди- и полиамины (такие как путресцин, кадаверин, спермидин, спермин — могут составлять до 2,5 % сухой массы рибосомы).[8]

Механизм трансляции

Трансляция — синтез белка рибосомой на основе информации, записанной в матричной РНК (мРНК). У прокариот мРНК связывается с малой субъединицей рибосомы в результате взаимодействия 3′-конца 16S рРНК с комплементарной ему последовательностью Шайн — Дальгарно 5′-конца мРНК (для связывания малой субъединицы эукариотической рибосомы помимо специфического мотива в нуклеотидной последовательности мРНК, необходимо также наличие кэп-структуры на её 5′-конце). Далее происходит позиционирование стартового кодона (как правило, AUG) мРНК на малой субъединице. Дальнейшая ассоциация малой и большой субъединиц происходит при связывании инициаторной тРНК (у прокариот — это формилметионил-тРНК, обозначаемая как fMet-тРНКfMet) и при участии факторов инициации (IF1, IF2 и IF3 у прокариот; в случае эукариотических рибосом в инициации трансляции участвуют аналоги прокариотических факторов, а также дополнительные факторы). Таким образом, распознавание антикодона (в тРНК) происходит на малой субъединице.

После ассоциации, fMet-тРНКfMet находится в P- (peptidyl-) сайте каталитического (пептидилтрансферазного) центра рибосомы. Следующая тРНК, несущая на 3′-конце аминокислоту и комплементарная второму кодону на мРНК, находясь в комплексе с заряженным (GTP) фактором элонгации EF-Tu, поступает в А- (aminoacyl-) сайт рибосомы. Затем, образуется пептидная связь между формилметионином (связанным с тРНКfMet, находящейся в Р-сайте) и аминокислотой, принесённой тРНК, находящейся в А-сайте. Механизм катализа реакции транспептидации (образования пептидной связи в пептидилтрансферазном центре) до сих пор полностью не выяснен. Существует несколько гипотез, объясняющих детали этого процесса:

1. Оптимальное позиционирование субстратов (induced fit)[9]
2. Исключение из активного центра воды, способной прервать образование пептидной цепи посредством гидролиза[10]
3. Участие нуклеотидов рРНК (таких как А2450 и А2451) в переносе протона[11][12]
4. Участие 2′-гидроксильной группы 3′-концевого нуклеотида тРНК (А76) в переносе протона[13]

Вероятно, высокая эффективность катализа достигается сочетанием этих факторов.

После образования пептидной связи, полипептид оказывается связанным с тРНК, находящейся в А-сайте. На следующем этапе деацилированная тРНКfMet сдвигается из Р-сайта в Е-сайт (exit-), пептидил-тРНК — из А-сайта в Р-сайт, а мРНК продвигается на один триплет нуклеотидов (кодон). Этот процесс называется транслокацией и происходит с затратой энергии (GTP) при участии фактора EF-G.

Далее, тРНК, комплементарная следующему кодону мРНК, связывается с освободившимся А-сайтом рибосомы, что ведёт к повторению описанных шагов, а образуемый полипептид удлинняется на один аминокислотный остаток с каждым циклом. Стоп-кодоны (UGA, UAG и UAA) сигнализируют об окончании трансляции. Процесс окончания трансляции и освобождения готового полипетида, рибосомы и мРНК называется терминацией. У прокариот он происходит при участии факторов терминации RF1, RF2, RF3 и RRF.

История исследований рибосомы

Рибосомы впервые были описаны как уплотнённые частицы, или гранулы, американским клеточным биологом румынского происхождения Джорджем Паладе в середине 1950-х годов[14]. В 1974 г. Джордж Паладе и Кристиан Де Дюв получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине «за открытия, касающиеся структурной и функциональной организации клетки».

Термин «рибосома» был предложен Ричардом Робертсом в 1958 вместо «рибонуклеопротеидная частица микросомальной фракции» на первом симпозиуме, посвящённом этим частицам и их роли в биосинтезе белка[15]. Биохимические и мутационные исследования рибосомы начиная с 1960-х позволили описать многие функциональные и структурные особенности рибосомы.

В начале 2000-х были построены модели с атомным разрешением (до 2,4 Å) структур отдельных субъединиц, а также полной прокариотической рибосомы, связанной с различными субстратами, которые позволили понять механизм декодинга (распознавания антикодона тРНК, комплементарного кодону мРНК) и детали взаимодействий между рибосомой, тРНК, мРНК, факторами трансляции, а также различными антибиотиками. Это крупнейшее достижение в молекулярной биологии было отмечено Нобелевской премией по химии 2009 года («За исследования структуры и функций рибосомы»). Награды были удостоены американец Томас Стейц, британец индийского происхождения Венкатраман Рамакришнан и израильтянка Ада Йонат. В 2010 году в лаборатории Марата Юсупова была определена трехмерная структура эукариотической рибосомы[16].

В 2009 году канадские биохимики Константин Боков и Сергей Штейнберг из Монреальского университета, исследовав третичную структуру рибосомной РНК бактерии Escherichia coli, высказали обоснованное предположение, что рибосомы могли сформироваться в результате постепенной эволюции из очень простой маленькой молекулы РНК — «проторибосомы», способной катализировать реакцию соединения двух аминокислот. Все остальные структурные блоки рибосомы последовательно добавлялись к проторибосоме, не нарушая её структуру и постепенно повышая эффективность её работы[17].

Примечания

1. ↑ 1 2 Спирин, 2011, с. 109.
2. ↑ Спирин, 2011, с. 120—121.
3. ↑ 1 2 Спирин, 2011, с. 110.
4. ↑ 1 2 3 Спирин, 2011, с. 110—111.
5. ↑ Спирин, 2011, с. 133—134.
6. ↑ Спирин, 2011, с. 136—137.
7. ↑ Спирин, 2011, с. 84—85.
8. ↑ 1 2 Спирин, 2011, с. 84.
9. ↑ Sievers A, Beringer M, Rodnina MV, Wolfenden R. The ribosome as an entropy trap. Proc Natl Acad Sci U S A. 2004 May 25;101(21):7897-901.
10. ↑ T.M. Schmeing, K.S. Huang, S.A. Strobel and T.A. Steitz, An induced-fit mechanism to promote peptide bond formation and exclude hydrolysis of peptidyl-tRNA. Nature 438 (2005), pp. 520—524.
11. ↑ A.E. Hesslein, V.I. Katunin, M. Beringer, A.B. Kosek, M.V. Rodnina and S.A. Strobel, Exploration of the conserved A+C wobble pair within the ribosomal peptidyl transferase center using affinity purified mutant ribosomes, Nucleic Acids Res. 32 (2004), pp. 3760-3770.
12. ↑ P. Nissen, J. Hansen, N. Ban, P.B. Moore and T.A. Steitz, The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis, Science 289 (2000), pp. 920—930.
13. ↑ T.M. Schmeing, K.S. Huang, D.E. Kitchen, S.A. Strobel and T.A. Steitz, Structural insights into the roles of water and the 2′ hydroxyl of the P site tRNA in the peptidyl transferase reaction, Mol. Cell 20 (2005), pp. 437—448
14. ↑ G.E. Palade. (1955) «A small particulate component of the cytoplasm.» J Biophys Biochem Cytol. Jan;1(1): pages 59-68. PMID 14381428
15. ↑ Roberts, R. B., editor. (1958) «Introduction» in Microsomal Particles and Protein Synthesis. New York: Pergamon Press, Inc.
16. ↑ Ben-Shem A., Jenner L., Yusupova G., Yusupov M. «Crystal structure of the eukaryotic ribosome.» // Science. 2010. V. 330. P. 1203-1209.
17. ↑ Konstantin Bokov, Sergey V. Steinberg. «A hierarchical model for evolution of 23S ribosomal RNA» // Nature. 2009. V. 457. P. 977—980.

Литература

Спирин А. С. Молекулярная биология. Рибосомы и биосинтез белка / Рецензенты: акад. РАН, д-р хим. наук, проф. Богданов А. А.; чл.-кор. РАН, д-р хим. наук Цетлин В. И.; ред. Пирогова И. В.; тех. ред. Крайнова О. Н.; комп. верстка Никитина Г. Ю.; кор. Петрова Г. Н.. — изд. (2). — М.: «Академия», 2011. — 496 + 16 (цв. илл.) с. — (Высшее профессиональное образование). — 1000 экз. — ISBN 978-5-7695-6668-4.

Ссылки

• «Тайна происхождения рибосом разгадана?», Александр Марков, 27.02.2009 [1]
• Сайт одного из ведущих учёных по исследованию структуры рибосом, содержит большое количество иллюстраций, в том числе анимированных [2]  (англ.)

www-wikipediya.ru

Рибосома размеры - Справочник химика 21

    Правильная ориентация активированных аминокислот на матричной РНК—м-РНК достигается в частицах с молекулярной массой около 3-10 —так называемых рибосомах. На поверхности рибосомы определенные участки фиксируют в оптимальном расположении активированные аминокислоты (включающие и т-РНК, и м-РНК) и продукт реакции, т. е. белковую цепочку. Для синтеза кроме особых ферментов требуется еще присутствие ионов магния. Рибосома — двойная частица рибосома кишечной палочки имеет общий размер около 20,0 нм, причем одна из составляющих рибосому частиц примерно в два раза больше другой свойства этих частиц (константы седиментации) не вполне одинаковы. Оба типа частиц содержат РНК и белки в основном структурного типа. Матричную функцию выполняют лишь м-РНК, доля которой от общего содержания РНК в рибосомах довольно мала (несколько процентов). [c.392]

    Рибосомы находятся в цитоплазме клеток. Обычно они шаровидны, их размер составляет всего 15—35 нм. В рибосомах происходит биосинтез белка. В 1943 г. рибосомы были обнаружены в цитоплазме бактерий, а затем в цитоплазме животных, растений и дрожжей. Они находятся на поверхности мембраны (тогда они активны) либо свободно плавают в цитоплазме. В состав рибосом входят рибонуклеопротеиды, т. е. РНК и белковый комплекс. Молекулярная масса рибосом составляет около 10 . Белки и РНК в рибосомах содержатся в количестве примерно по 40—60%. [c.20]

    Рибосомы эукариот (клеток, содержащих ядра) характеризуются большим значением 5 o.w(80S, а не 70 S), м. м. (4,1—4,7) 10 и несколько большими размерами (сухой объем 5 10 нм ). 70 S-рибосомы состоят из дву субъединиц 30 S и 50 S, иа которые они распадаются при уменьшении концентрации двухвалентных ионов (Mg ) или при увеличении концентраций одновалентных ионов. М. м. 50 S-частиц 1,8 10 , 30 S-частиц (0,7-1,0) 10 . [c.272]

    Бактериальные клетки имеют средние размеры 1-10 мкм, клетки растений и животных по размерам сильно различаются от 10 мкм до 10" мкм. Вирусы имеют величину 10-100 нм и не видны в световой микроскоп (разрешение светового микроскопа 200 нм). Размер средней молекулы белка составляет примерно 6,5 нм надмолекулярного комплекса (рибосомы) -10 нм. Субклеточные структуры имеют размеры от 0,1 до 100 нм их изучают с помощью методов электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей. [c.4]

    Оба типа клеток имеют рибосомы, причем рибосомы эукариот (мол. масса 4,2 10 ) значительно большего размера (23 нм в диаметре), чем рибосомы прокариот (мол. масса 2,5 Ю , 8 нм в диаметре). Обычно рибосомы характеризуют по скорости их седиментации в центрифужном поле, которая количественно выражается константой седиментации s в единицах Сведберга S (см. главу 1). Величина s зависит не только от размера частиц, но и от формы и плотности, так что она непропорциональна размеру. Число рибосом в микробной клетке равно примерно 10 , а эукариот —около 101 [c.513]

    Всем прокариотическим организмам, включая грамположительные и грамотрицательные эубактерии, актиномицеты и синезеленые водоросли, а также архебактерии (метабактерии), свойственны 70S рибосомы. Они, соответственно, характеризуются седиментацион-ным коэффициентом около 70S. Их молекулярная масса составляет около 2,5 10 дальтон, а линейные размеры (средний диаметр) в лиофильно-высушенном состоянии около 20—25 нм. По химическому составу они- чистые рибонуклеопротеиды, т. е. состоят только из РНК и белка. [c.52]

    Рибосомы эукариотов (организмов, клетки которых содержат ядра) характеризуются большим значением Sm, ю (80 S, а не 70 S), м. в. (4,1—4,7) 10 и несколько большими размерами [c.578]

    Процесс трансляции у архебактерий происходит по тому же принципиальному пути, что и у других организмов, но обнаружены многочисленные особенности в организации трансляционного аппарата. Рибосомы архебактерий сочетают свойства, присущие эубактериям и эукариотам по размерам они схожи с рибосомами эубактерий (имеют константу седиментации 70S, а их субъединицы — ЗО.У и 505), по форме ближе к 805 рибосомам эукариот. [c.413]

    Константа плавления является тем параметром, который характеризует степень влияния вторичной структуры на процесс трансляции. Процедура определения этого параметра описана ниже. В качестве третьей группы параметров модели рассматривались длина мРНК и линейный размер рибосомы (т.е. количество кодонов МРНК, покрываемых одной рибосомой, принятое равным 26 110 ). [c.162]

    Сразу же после появления в 1953 г. гипотезы Уотсона и Крика было высказано предположение, что рибосомная РНК (рРНК), на долю которой в некоторых клетках приходится до 90% общего количества РНК, является переносчиком генетической информации из ядер в цитоплазму. Однако к 1960 г. было показано, что это предположение цеправильно. Так, в частности, несмотря на значительные различия нуклеотидного состава ДНК, размер и нуклеотидный состав РНК в рибосомах различных бактерий оказались весьма близкими (гл. 2, разд. Г, 8) [34]. Кроме того, к этому времени стало ясно, что перенос информации осуществляется при помощи относительно нестабильной, короткоживущей формы РНК, тогда как рибосомная РНК оказалась очень стабильной [35]. [c.199]

    Масса рибосом Е. соИ составляет приблизительно 2,7-10 дальтон около 65% ее веса приходится на долю РНК, остальные 35%—на белок. В эукариотических клетках масса рибосом больше, чем в бактериальных, приблизительно в 1,6 раза (4,3-10 дальтон). При определенных условиях, и в частности при низкой концентрации ионов Mg2+, цельные рибосомы (для бактерий это 708-рибосомы) диссоциируют на две субчастицы неодинакового размера — 30S- и 505-рибо-сомные субчастицы. 508-субчастица приблизительно в два раза больше 308-субчастпцы в ее состав входят две молекулы РНК (23S и 5S) (табл. 15-4). Меньшая (30S) субчастица содержит одну молекулу 16S-PHK, полинуклеотидная цепь которой включает 1700 нуклеотидов ее длина (если ее целиком распрямить) может превысить 500 нм. Нуклеотидная последовательность этой РНК полностью расшифрована.  [c.227]

    Установление точных размеров и формы рибосом представляет собой трудную задачу. В настоящее время считают, что диаметр бактериальных рибосом составляет приблизительно 22 нм, а длина частицы, возможно, 30 нм. Рибосомы эукариотических клеток имеют приблизительна в 1,17 раз большие линейные размеры и содержат значительно большее число белков —около тридцати в малой субчастице и около сорока в большой [89]. Однако есть основание думать, что число белков, существенных для функционирования, в рибосомах эукариотических клеток такое же, как и в рибосомах Е. oli [90]. Интересно, что белки эукариотических рибосом (так же, как и молекулы рРНК) значительно крупнее, чем белки бактериальных рибосом. Митохондриальные рибосомы в некоторых отношениях напоминают бактериальные, но имеют большие размеры и содержат приблизительно 66% белка (в рибосомах Е. oli содержание белка составляет лишь 35%). [c.228]

    Кроме того, эукариотическая клетка имеет специальные рибосомы в таких внутриклеточных органеллах, как митохондрии и, в случае растений, хлорпласты. Рибосомы этих органелл отличаются от цитоплазматических рибосом слегка меньшими размерами, другим химическим составом и некоторыми функциональными свойствами. Они образуются непосредственно в органеллах. [c.52]

    ЖИВОТНЫХ, Грибы, растения и простейших, содержит несколько более крупные 80S рибосомы. Их молекулярная масса составляет около 4 10 дальтон, а линейные размеры от 25 до 30 нм (в лиофильно-высушенном состоянии). Они также включают только два типа биополимеров — РНК и белок, но содержание белка в них существенно больше, чем в прокариотических рибосомах соотношение масс РНК белок около 1 1, парциальный удельный объем около 0,65 смз/г и плавучая плотность в s l 1,55—1,59 г/смз. Важно отметить, что абсолютное количество как РНК, так и белка (а не только пропорция белка) в 80S рибосомах существенно больше, чем в 70S рибосомах. Рибосомная РНК 80S рибосом также связана, в основном, с такими двувалентными катионами, как Mg2+ и Са2+, а также с небольшим количеством полиаминов и диаминов (спермин, спермидин, путресцин). [c.53]

    Однако хлоропласты и митохондрии эукариотических клеток содержат рибосомы, отличные от 80S типа. Рибосомы хлоропластов высших растений принадлежат к истинному 70S типу и практически не отличимы от рибосом эубактерий и синезеленых водорослей по вышеприведенным показателям и по более детальным молекулярным характеристикам. Митохондриальные рибосомы более разнообразны в зависимости от принадлежности организма к тому или иному царству эукариот. Наиболее изучены рибосомы митохондрий грибов и млекопитающих. Митохондриальные рибосомы грибов (Sa haromy es, Neurospora) похожи на прокариотические 70S рибосомы, но, может быть, лишь слегка крупнее (около 75S) и содержат относительно больше белка абсолютное содержание рибосомной РНК в них, повидимому, почти такое же, как в типичных 70S рибосомах. Митохондриальные рибосомы млекопитающих, однако, существенно мельче типичных 70S рибосом, имея также и существенно меньшее абсолютное количество рибосомной РНК на частицу их иногда называют мини-рибосомами . Действительно, коэффициент седиментации рибосом из митохондрий млекопитающих составляет всего около 55S, а тотальная масса рибосомной РНК на частицу более чем на 1/3 меньше, чем в типичных 70S рибосомах. В то же время, митохондриальные рибосомы млекопитающих содержат довольно много белка, так что общие размеры их как будто бы не сильно отличаются от таковых прокариотических рибосом. В целом, несмотря на ряд необычных черт, по ряду своих признаков, и в том числе по функциональному поведению, митохондриальные рибосомы млекопитающих все же близки к прокариотическим 70S рибосомам. [c.54]

    Какова же скорость движения рибосомы вдоль информационной РНК В бактериальной клетке, например, Е. oli, белок размером около 300 аминокислотных остатков, синтезируется приблизи- [c.54]

    S субчастица рибосомы хлоропластов высших растений имеет 16S РНК приблизительно такого же размера (1490 нуклеотидных остатков у Zea mays). РНК малой рибосомной субчастицы митохондрий грибов и высших растений несколько крупнее (1661 нуклеотидный остаток у дрожжей). Наоборот, минирибосомы митохондрий млекопитающих содержат в малой субчастице относительно короткую РНК, обозначаемую как 12S РНК (954—956 нуклеотидных остатков у человека и мыши, соответственно). [c.69]

    В рибосоме Е. соИ только в одном экземпляре. Наиболее крупный белок содержится в малой субчастице это S1 (557 аминокислотных остатков, молекулярная масса 61160 дальтон) он довольно лабильно связан с рибосомой и легко теряется при выделении. Остальные белки много меньше по размеру молекулярная масса самых крупных из них (S2, S3) —около 26000 дальтон. Самые маленькие белки — L29, L30, L31, L32, L33 и L34 — представляют собой основные полипептиды с длиной около 50—60 аминокислотных остатков (молекулярная масса около 5000—7000 дальтон), и все сосредоточены в большой рибосомной субчастице. Размеры рибосомных белков Е. oli представлены в табл. 1. [c.92]

    Впервые этот принцип организации рибосомы был выведен И. Н. Сердюком и др. из экспериментов по измерению радиусов инерции (Rg) рибосомных субчастиц. Прежде всего, радиус инерции, измеренный методом диффузного малоуглового рассеяния рентгеновских лучей, оказался существенно меньше, чем можно было ожидать из размеров (объема) субчастицы, если бы она была однородно плотным телом. Отсюда следовал вывод, что электронно более плотный компонент частицы (РНК) локализуется преимущественно ближе к центру тяжести частицы, в то время как менее плотный компонент (белок) имеет тенденцию располагаться в среднем ближе к периферии. Далее, измерение радиусов инерции рибосомных субчастиц с помощью разных типов излучения (рентгеновские лучи, нейтроны, свет) показало, что чем больше вклад белкового компонента, по сравнению с РНК, в рассеяние (относительная рассеивающая доля белка растет в вышеуказанном ряду типов излучения), тем больше значение радиуса инерции частицы (рис. 62). Наконец, применение нейтронного рассеяния частиц в растворителях с разной рассеивающей способностью для нейтронов (разным соотношением НаО и DaO) позволило прямо измерить радиус инерции РНК и белкового компонента in situ в отдельности. Дело в том, что Н2О и D2O сильно различаются по рассеивающей способности для нейтронов, а рассеивающие способности биологических макромолекул занимают проме- [c.104]

    Рибосомы представляют собой сложную молекулярную машину ( фабрику ) синтеза белка. Для выяснения тонких механизмов синтеза белка в рибосомах необходимы более точные сведения о структуре и функциях всех компонентов рибосом. В последнее время получены данные, свидетельствующие о вероятной пространственной трехмерной структуре как целых рибосом, так и их субчастиц. В частности, выяснено, что форму и размеры 30S и 40S субчастиц рибосом предопределяют не белковые молекулы этих частиц, а третичная структура входящих в их состав 16S и 18S рРНК. Более того, по данным акад. A. . Спирина, для сохранения пространственной морфологической модели всей 30S субчастицы оказалось достаточным наличие только двух белков (из 21), содержащихся в определенных топографических участках молекулы 16S рРНК. [c.515]

    Кинетика синтеза белка на полисомах исследовалась в ряда работ. Время, необходимое для синтеза белковой цепи обычного размера (400 остатков), составляет около 30 сек. Рибосомы, синтезирующие белковые цепи, движутся вдоль мРНК от 5 - [c.597]

    Выпавший осадок биополимера можно отделить от раствора фильтрованием. Известно, что фильтрование является высокопроизводительной операцией, применяющейся даже в промышленных масштабах. В то же время часто из-за мелкого размера выпавших частиц фильтрование проходит очень медленно, что затягивает процедуру выделения и может служить источником нежелательной инактивации биополимера. Поэтому в тех случаях, когда это не противопоказано масштабами разделения, в биохимии предпочитают использовать центр ифуги. Широко используются рефрижераторные центрифуги с охлаждением камеры, в которой вращается ротор. Частицы осажденного вещества под действием центробежного поля оседают на дне центрифужных стаканов и сжимаются в плотный осадок, с которого оставшийся раствор надосадочная жидкость, или супернатант) легко сливается или отсасывается. Скоростные центрифуги (ультрацентрифуги), создающие центробежное ускорение порядка 10 ускорений силы тяжести, т.е. порядка 10 м-с 2, позволяют осаждать даже некоторые достаточно крупные индивидуальные надмолекулярные агрегаты, такие, как рибосомы и вирусы. [c.234]

    Этот процесс повторяется многократно. Рибосома двигается вдоль п-РНК и обеспечивает образование необходимых пептидных связей. Когда белковая цепь необходимых размеров синтезирована, рибосома достигает участка 1]-А-А, который являетЛя стоп-кодоном. Рибосома отделяется от п-РНК то же происходит и с синтезированным белком. [c.542]

chem21.info

Рибосомы, их структура и химический состав

В 50-е годы ХХ в. в исследованиях П.Замечника и других авторов было показано, что биосинтез белков происходит в небольших субклеточных образованиях, которые получили название рибосом. Последние были найдены во всех

клетках прокариот и эукариот. Большой вклад в исследование структуры и функции рибосом сделал российский ученый О.С.Спирин. Если выделить рибосомы путем дифференциального центрифугирования и рассмотреть под электронным микроскопом, то видны как плотные округлые гранулы сферической формы, состоящие из двух субъединиц: большой и малой. Рибосомы характеризуются коэффициентом или константой седиментации, которая определяется ультрацентрифугирования и обозначается буквой S (единица Сведберга, 1-10 "13 с). По размерам и молекулярной массой все рибосомы разделяют на три группы. Первую группу образуют относительно мелкие бактериальные рибосомы. Рибосомы прокариот имеют константу седиментации 70 единиц Сведберга и обозначаются 70S. Они диссоциируют на две суб-единицы с молекулярной массой (М.М.).

Вторую группу образуют крупные рибосомы эукариотических клеток. Они имеют константу седиментации 80S и состоят из двух субъединиц. Третью группу составляют рибосомы митохондрий и хлоропластов эукариотических клеток. Рибосомы митохондрий относятся к классу 70S, однако они видзризняються коэффициентом седиментации в различных групп эукариот. Так, у грибов он составляет 70-74S, у высших животных - 55-60S, у высших растений - около 80S. Рибосомы хлоропластов однородные по этому признаку, коэффициент их седиментации равна 67-70S.

В основном рибосомы изображают в виде симметричной фигуры, в которой 30S субчастицы лежит на 50S-субъединицы, которая имеет подобную сферы форму. На основе рентгеноструктурного анализа и электронно-микроскопических методов было доказано, что трехмерная структура частей рибосом очень сложная. Малая субчастицы изогнута в виде телефонной трубки, а большая напоминает ковш (рис.77). По форме субчастицы соответствуют друг другу, хотя между ними остается щель. Через щель проходит молекула мРНК, вдоль которой в процессе биосинтеза белка движется рибосома. С этой щели появляется и новосинтезированные полипептидная цепь. Более изучена роль фракций в рибосом прокариот (кишечной палочки). 16S рРНК рибосом прокариот необходима для контакта 30S субъединицы с мРНК, в ней есть участок для связывания тРНК, которая доставляет активированные аминокислоты. В субчастинци 50S молекула 23S рРНК выполняет структурную функцию, а 5S рРНК необходима для взаимодействия субъединицы с тРНК. Итак, тРНК соединяется как с малым, так и с большой субъединицами. На рибосоме есть два участка: один из них соединяется с цепью белка, который продлевается, а вторая - присоединяет новую аминокислоту. Первая из них называется пептидильною участком или П-участком, а вторая - аминоацильною, или А-участком. Малая субъединица эукариот (40S) содержит молекулу 18S рРНК. На субъединицы рибосом эукариот также участки для контакта и связывания мРНК, тРНК и ряда компонентов, необходимых для синтеза белка.

Рибосомные РНК образуют каркас, с которым сочетаются белки, образуя компактный рибонуклеопротеиновий комплекс.

Вторичная структура рРНК образуется за счет коротких двуспиральной участков молекулы (шпилек). Около 2/3 рРНК организовано шпильки, остальные молекулы представлена однониточная или «аморфными» участками, где сосредоточены пуриновые основания. С «рыхлыми» участками соединены преимущественно белки рибосом.

Белковый состав рибосом гетерогенный. Молекулярная масса рибосом-ных белков варьирует от 5000-7000 до 50000-75000. Набор белков в субъединиц разнообразный. Каждый белок рибосомы уникален, то есть представлен одной молекулой. Большого успеха достигнут в изучении белков 70S рибосом. У них идентифицировано 55 полипептидных цепей, из них в 30S-субъединицы - 21, а в 50S-субъединицы - 34. Субъединицы рибосом клеток эукариот содержат более 70 различных белков. Изучение видов специфичности рибосомных белков показало, что чем ближе в эволюционном отношении виды животных или растений, тем подибниша строение этих белков, и наоборот.

В настоящее время полностью расшифрована первичная структура всех рРНК в 70S и 80S рибосомах и аминокислотная последовательность всех 55 белков 70S и частично белков 80S рибосом. В определенных условиях рибосомы диссоциируют на субъединицы, а затем снова соединяются - это имеет большое значение в начале биосинтеза белка. Рибосомы активны только в полностью объединенном виде. Рибосомы, которые не участвуют в синтезе белка, легко диссоциируют на свои субчастицы.

worldofscience.ru

• 
  У растений есть рибосомы
• 
  Что такое суккулентные растения
• 
  Размножение у растений бесполое
• 
  Что за растение ряска
• 
  Как определить название растения
• 
  Перекати поле это растение
• 
  Морфологические критерии вида растений
• 
  Растения глинисто каменистой почвы
• 
  Экология растения и животные
• 
  Экология животные и растения
• 
  Развитие растения из семени