5 Источники ферментов и их сравнительная характеристика. Ферменты в растениях

Ферменты

Пользовательского поиска

Ферменты

Это вещества белковой природы, которые в качестве органи¬ческих катализаторов ускоряют течение химических реакций в организме и играют очень важную роль в обмене веществ. Все ферменты делятся на несколько классов.

Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление сложных органических соединений при участии воды.

Так, эстераза катализирует расщепление и синтез сложных эфиров.

Липаза участвует в процессе расщепления и синтеза жиров, она содержится не только в организме человека и животного, но и в семенах горчицы, фасоли, гороха, подсолнечника, кукурузе, овсе и т. д.

Xлорофилаза расщепляет хлорофилл до фитола. Она содержится во всех зеленых растениях.

Сульфатазы и фосфатазы расщепляют сложные эфиры, образованные соответственно серной и фосфорной кислотами. К сульфатазам, например, относится фермент, гидролизующий гликозид спнигрин, содержащийся в горчичном семени и др. Фосфатазы широко распространены в животных организмах и растениях. Они находятся в пшенице, картофеле, фасоли и многих других растениях.

Ферменты группы карбогидраз расщепляют гликозиды и полисахариды. Например, эмульсин расщепляет амигдалии, арбутаза — арбутин, мирозиназа — синигрин. Во всех частях растений, богатых углеводами, содержатся полиазы (целлюлаза, амилаза, инулиназа, пектиназа и др.), расщепляющие полисахариды. Во многих растениях встречаются амидазы.

Так, относящаяся к этой группе уреаза (расщепляет мочевину) имеется во многих растениях; нуклеаза (расщепляет нуклеиновые кислоты) находится в бобовых и тыквенных растениях, ячмене и др.; аспарагиназа и глютаминаза (катализируют гидролиз аспарагина и глютамина) встречаются в плесневых грибках, дрожжах, бактериях и высших растениях.

К группе протеаз относятся ферменты, участвующие в расщеплении белков и полипептидов до аминокислот. Типичными протеазами являются пищеварительные ферменты пепсин (выделяется железами слизистой оболочки желудка), трипсин (выделяется поджелудочной железой).

В млечном соке дынного дерева имеется протеолитический фермент папаин. Близкие к нему ферменты содержатся в дрожжах, млечном соке и семенах многих растений.

В растениях встречаются ферменты, относящиеся к классу лиаз, которые участвуют в самых разнообразных реакциях.

К классу оксидоредуктаз относятся ферменты, ускоряющие окислительно-восстановительные реакции. К ним принадлежат оксидаза, пероксидаза и каталазы, участвующие в процессах дыхания.

В настоящее время значительно расширяется применение ферментов в медицине.

Алфавитный указатель русских названий описанных растений

Латинские названия растений

Способы приготовления и применения препаратов в домашних условиях

Специфика овощей и фруктов

Культивируемые овощные и садовые растения, используемые как лекарственные

Указатель лекарственных растений по их лечебному применению в научной и народной медицине

Фитотерапия некоторых заболеваний

Лекарственные растения в диетическом питании

rasten.liferus.ru

Ферменты у растения - Справочник химика 21

    Напротив, все биохимические реакции в живых системах потекают при сравнительно низких температурах Например, ферменты микроорганизмов — сапрофитов, живущих в почве средних широт нашей страны, относятся к мезофилам, то есть их ферменты эффективно действзтот в пределах от -t-10 до -t-50° (с преимущественным интервалом от -t- 20 до -Ь 30°С) Нечто аналогичное можно сказать и о ферментах растений Ферменты животных более эффективны при нормальной температуре тела [c.72]

    Современная теория торфообразования разработана В.Е.Раковским, В соответствии с ней торфообразование — это процесс синтеза гуминовых веществ (гумификация) из материала отмерших растений посредством деятельности микробов. Образование залежей торфа связано с тем, что ряд растений торфообразователей содержит антисептики, которые обусловливают консервацию отмерших остатков торфа. Образование гуминовых кислот, имеющих полициклическую структуру (протогуминов), начинается в растении путем циклизации углеводов под действием ферментов растений с образованием гуминовых кислот. [c.25]

    Основные научные работы относятся к биохимии растений и технической биохимии. Установил первостепенную роль глутамина при ассимиляции аммиака, роль аммиака как регулятора синтеза и активности ферментов растений. Изучал фиксацию молекулярного азота азотобактером и клубеньковыми бактериями. Выяснил факторы, определяющие интенсивность дыхания зерна, а также биохимические особенности дефектного зёрна. Предложил методы улучщения качества хлеба с помощью ферментных препаратов из плесневых грибов. [c.265]

    Для практики сельского хозяйства, особенно в нашей стране, имеет большое значение оценка устойчивости растений к неблагоприятным условиям среды. Эта оценка особенно важна, если учесть а) исключительное разнообразие климатических и почвенных условий в различных районах Советского Союза б) наличие обширных площадей потенциально плодородных земель, находящихся под угрозой засухи, засоления и воздействия низких температур. Ферментативные показатели, или, точнее, свойства ферментов растений, позволяют судить об их засухоустойчивости, морозоустойчивости и т. д. [c.309]

    X. Протеолитические ферменты растений. .............................202 [c.620]

    При рассмотрении всех сторон отрицательного воздействия 2,4-Д на растения нельзя не отметить, что этот гербицид и другие подобные ему ингибируют ферменты растений. Этим можно частично объяснить столь глубокие нарушения в растениях. [c.301]

    Химические свойства. Устойчив в чистом виде или в безводных эфирных растворителях, медленно разлагается в воде (период полураспада—200 дней прн pH 6) и быстрее под воздействием кислоты, особенно под воздействием щелочи и ферментов растений под действием последних период полураспада составляет 7—8 дней. [c.164]

    Интересно, однако, что фиксация азота ферментами растений (например, клевера) происходит, конечно, при обычных условиях. [c.283]

    СОВРЕМЕННОЕ УЧЕНИЕ ОБ ОКИСЛИТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТАХ РАСТЕНИЙ 19 [c.19]

    Современное состояние учения об окислительных ферментах растений. .  [c.644]

    ДМ в результате действия ферментов растения или в результате жизнедеятельности микроорганизмов, однако быстрое разложение на начальных стадиях заставляет предполагать, что разложение происходит в основном в результате аэробного процесса. Вместе с тем метка продолжает теряться в почти несомненно анаэробных условиях. Пути разложения 2,4-ДМ в силосе не исследованы. [c.45]

    Если внимательно проследить за биосинтетическими путями, проиллюстрированными схемами 146—151, то можно заметить, что все столь разнообразные типы химических структур ферменты растений произвели из единственного предшественника — гейсхошизина. Но изобретательность природы не исчерпывается рассмотренными выше примерами. Как гейсхошизин [c.551]

    Фрагменты теории фотомикробиологических методов разложения воды (биохимические элементы). Выделение молекулярного водорода при разложении воды микроорганизмами впервые было обнаружено в 1875 г. [524]. Ферменты растений служили катализаторами реакции разложения воды. Было отмечено, что ферментация муравьинокислого кальция смешанной культурой из озерного ила давала водород по следующей схеме  [c.344]

    СкаиШег1а ргоситЬепз, в гвоздичном масле, туберозовом масле и т.д. В растениях метиловый эфир салициловой кислоты связан с сахарами в виде глюкозидов, легко гидролизующихся под влиянием ферментов растения. [c.176]

    С повыщением температуры до известного предела скорость ферментативных реакций возрастает, причем для большинства ферментативных реакций температурный коэффициент до 30° С равен 1,3—2,0. При дальнейшем повышении температуры хотя и происходит арастание скорости, однако температурный коэффициент уменьшается, что свидетельствует о начинающемся процессе разрушения фермента. Наконец, при достижении определенной температуры наблюдается довольно быстрое уменьшение скорости реакции, так как наступает интенсивное разрушение фермента. Температурный оптимум для большинства ферментов животных организмов лежит между 40—50° С, а для ферментов растений — между 50—60° С. Температурный оптимум для одного и того же фермента зависит от продолжительности опыта, присутствия различных веществ и чистоты препарата фермента. [c.39]

    Все известные РНК-азы растений могут полностью гидролизовать РНК до образования рибонуклеозид-2, 3 -циклофосфатов. Ферменты растений отличаются от РНК-аз животных тем, что они катализируют расщепление связей между любыми различными нуклеотидами. Однако имеются данные, что РНК-аза растений с большей скоростью гидролизует связи, образованные гуанози-ном. РНК-аза из райграсса и очищенная РНК-аза из шпината катализировали также гидролиз и пиримидиновых, и пуриновых нуклеозидциклофосфатов с образованием соответствующих нуклео-3 ид-3 -фосфатов. РНК-аза из табака и гороха медленно расщепляла циклические фосфаты пуриновых нуклеозидов и не проявляла никакой активности по отношению к циклическим фосфатам пиримидиновых нуклеозидов. [c.481]

    Следовательно, речь должна идти не только о субстрате, но также о косуб-страте (табл. 43). Ферменты этой группы катализируют самые разнообразные превращения. Рассмотрим одно из таких превращений, осуществляемое медьсодержащими ферментами растений. Они превращают монофенолы в дифенолы и окисляют последние до о-хинонов (ХУ.8). Эти ферменты известны под общим названием фенолааного комплекса. [c.371]

    По-видимому, орхинол, пизатин и изокумарин образуются при взаимодействии метаболитов и(или) ферментов растения-хозяина и гриба. Следовательно, изучение токсичности какого-либо из этих соединений в культуре не дает права судить о их роли in vivo. Тем не менее исследования, подобные описанным выше (см. раздел П), могут дать обш,ее представление об основной активности токсина. Это одна сторона проблемы другая сторона — вопрос о концентрации токсина, образующегося в растительных тканях в ответ на инвазию гриба. Этот второй фактор детально изучен только для пизатина. Оказалось, что грибы, непатогенные для гороха, индуцируют образование пизатина в концентрации, превышающей известное для них значение ED50, [c.409]

    В настоящее время этот фермент растений (синтезирующая треониндезаминаза) детально изучен (Кретович В. Л., К а г а п 3. С., Т о м о в а В., Биохимия, 33, 244, 1968).— Прим. ред. [c.215]

    Как было показано выше, в большинстве случаев системные инсектпцпды в процессе метаболизма внутри растений переходят в последовательный ряд других соединений, часто обладающих более высокой токсичностью для вредителей, че.д исходные соединения, что и обеспечивает их высокий токсический эффект и продолжительность токсического действия. Наоборот, соединения, бгл-стро разрушающиеся ферментами растений, обладают весьма коротким периодом действия и не обладают системной активностью. [c.48]

    Механизм действия препаратов 2М-4ХМ и 2,4-ДМ объясняется тем, что в тканях некоторых растений эти препараты при помощи определенных ферментов окисляются до образования феноксиуксусной кислоты, которая весьма токсична для многих двудольных растений. Таким образом, только при наличии специфических ферментов растения становятся чувствительными к гербициду. [c.10]

    Распад полисахаридов под действием внеклеточных ферментов протекает до моносахаридов, поскольку только моносахариды могут проникать через клеточную мембрану, а фосфаты сахаров лишены этой способности. Ряд ферментов растений может расщеплять полисахариды. Так, р-амилаза разрушает а-(1—>4)-гликозидные связи крахмала с образованием мальтозы. а-(1—>-6)-Гликозидные связи в местах разветвления расщепляются К-ферментом . При гидролизе крахмала в присутствии а-амилазы возникает смесь соединений адальтоза, мальтотриоза, глю коза и низкомолекулярные предельные декстрины. Мальтоза и мальтотриоза расщепляются мальтазой до глюкозы. [c.68]

    Первые опыты по установлению необходимости марганца для жизнедеятельности организмов относятся к концу прошлого столетия. В 1897 г. Г. Бертран на основе проведенных им исследований выступил с утверждением, что марганец принимает участие в окислительных процессах и является постоянной составной частью окислительного фермента растений — лакказы. В ряде дальнейших своих работ им была показана необходимость марганца для гриба Aspergillus niger, который в отсутствие этого элемента совершенно не мог образовывать конидии. В начале девятисотых годов Г. Бертран провел ряд опытов, показавших положительное действие марганца на рост и раз-BUTiie растений и, наоборот, замедление роста и развитие их в отсутствие марганца. На основе полученных результатов был сделан вывод о необходимости марганца для жизни растений, впоследствии подтвержденный в ряде экспериментов других исследователей. [c.139]

    Температура. Скорость химической реакции повышается в 2-4 раза при повышении температуры на 10 °С. Однако из-за белковой природы фермента повышение температуры приведет к тепловой денатурации молекул фермента. Поэтому оптимум температуры для ферментов растений при 45—50 °С, а для ферментов теплокровных 37 °С. Исключение миокиназа мышц выдерживает температуру 100 °С. [c.65]

    В результате процессов всасывания и осмоса зародыщ гидратируется, что приводит к активизации определенных ферментов, в частности дыхательных. Другие ферменты растению приходится синтезировать заново, используя аминокислоты, высвобождающиеся при переваривании запасенных белков. [c.127]

    Ферменты Растения Механизмы усиления активности в котбеньках [c.182]

    Разложение гербицидных феноксиалкилкарбоновых кислот после того, как ими обработали почву или растения, имеет большое значение. Реакции разложения, катализируемые ферментами, являются, по-видимому, основной причиной отсутствия токсичности этих соединений для некоторых растений. Значение почвенных микроорганизмов для персистентности этих гербицидов очевидно. Гербицидные феноксисоединения, неактивные как таковые, могут активироваться под действием ферментов растений или микробов. [c.12]

    Тщательное исследование тканей капусты, непосредственно прилегающих к месту заражения, показало, что они совершенно лишены полифенолоксидазной активности. Таким образом, активирование пероксидазы в зараженных ботритисом тканях капусты происходит исключительно за счет фермента растения-хозяина. [c.139]

chem21.info

Ферменты + продукты богатые ферментами

Ферменты - это "рабочие лошадки" нашего организма. Если заглянуть в академический справочник, то можно выяснить, что слово ферменты в переводе с латыни, означают закваску. И именно благодаря такой вот закваске, в нашем организме ежесекундно происходит огромное количество химических процессов.

Каждый их этих химических процессов имеет свою специализацию. Во время одного, перевариваются белки, во время другого – жиры, ну а третий отвечает за усвоение углеводов. Кроме того, ферменты способны преобразовывать одно вещество в другое, более важное для организма в настоящий момент.

Продукты богатые ферментами:

Общая характеристика ферментов

Открытие ферментов произошло в 1814 году, благодаря превращению крахмала в сахар. Такое превращение случилось в результате воздействия фермента амилазы, выделенного из проростков ячменя.

В 1836 году был открыт фермент, названный в последствии пепсином. Он вырабатывается в нашем желудке самостоятельно, и при помощи соляной кислоты активно расщепляет белки. Пепсин активно используется и в сыроварении. А в дрожжевой трансформации спиртовое брожение вызывает фермент под названием зимаза.

По химической структуре ферменты относятся к классу белков. Это биокатализаторы, осуществляющие превращение веществ в организме. Ферменты по своему назначению делятся на 6 групп: лиазы, гидролазы, оксидоредуктазы, трансферазы, изомеразы и лигазы.

В 1926 году энзимы были впервые выделены из живых клеток и получены в кристаллическом виде. Таким образом, появилась возможность использовать их в составе медицинских препаратов для улучшения способности организма к перевариванию пищи.

Сегодня науке известно большое количество всевозможных ферментов, некоторые из которых выпускаются фармацевтической промышленностью в качестве медикаментов и БАДов.

Большой востребованностью сегодня пользуется панкреатин, извлекаемый из поджелудочной железы крупного рогатого скота, бромелайн (ананасовый энзим), папаин, полученный их экзотического фрукта папайи. А в жирных продуктах растительного происхождения, например, в авокадо, и в поджелудочной железе животных и человека содержится фермент липаза, участвующий в расщеплении жиров.

Суточная потребность в ферментах

Общее количество ферментов, необходимых организму для полноценного функционирования в течение суток, рассчитать сложно, из-за большого количества энзимов, существующих в нашем организме в самых разных количествах.

Если в желудочном соке содержится мало протеолитических ферментов, тогда количество продуктов содержащих необходимые ферменты следует увеличить. Панкреатин, например, назначается в размере, начиная от 576 мг в день и заканчивая, при необходимости, увеличенной в 4 раза дозировкой этого медицинского препарата.

Потребность в ферментах возрастает:

• при вялой работе желудочно-кишечного тракта;
• при некоторых заболеваниях органов пищеварения;
• лишнем весе;
• слабом иммунитет;.
• интоксикациях организма;
• в преклонном возрасте, когда собственные ферменты хуже вырабатываются.

Потребность в ферментах снижается:

• в случае повышенного количества протеолитических ферментов желудочного сока;
• индивидуальной непереносимости продуктов и препаратов, содержащих ферменты.

Полезные свойства ферментов и их влияние на организм

Ферменты участвуют в процессе пищеварения, помогая организму перерабатывать пищу. Они нормализуют обмен веществ, способствуя снижению веса. Укрепляют иммунитет, выводят из организма токсины.

Способствуют обновлению клеток организма и ускоряют процесс самоочищения организма. Преобразовывают питательные вещества в энергию. Ускоряют заживление ран.

Кроме того, пища богатая ферментами, увеличивает количество антител, которые успешно борются с инфекциями, укрепляя тем самым наш иммунитет. Присутствие в пище пищеварительных ферментов способствует ее переработке и надлежащему всасыванию питательных веществ.

Взаимодействие с эссенциальными элементами

Тесно взаимодействуют с энзимами главные компоненты нашего организма – белки, жиры, углеводы. Витамины также способствуют более активной работе некоторых ферментов.

Для активности ферментов необходимо кислотно-щелочное равновесие организма, наличие коферментов (производных витаминов) и кофакторов. А также отсутствие ингибиторов – определенных веществ, продуктов обмена, подавляющих активность ферментов во время химических реакций.

Признаки недостатка ферментов в организме:

• нарушения в работе желудочно-кишечного тракта;
• общая слабость;
• недомогание;
• боль в суставах;
• ахилический гастрит;
• повышенный нездоровый аппетит.

Признаки избытка ферментов в организме:

• головная боль;
• раздражительность;
• аллергии.

Факторы, влияющие на содержание ферментов в организме

Регулярное употребление продуктов, содержащих ферменты, помогает восполнить недостаток необходимых энзимов в организме. Но для их полноценного усвоения и жизнестойкости, необходимо обеспечить определенное кислотно-щелочное равновесие, свойственное только здоровому организму.

Кроме того, при некоторых заболеваниях желудочно-кишечного тракта, определенные виды ферментов перестают вырабатываться организмом в достаточном количестве. В этом случае на помощь приходят БАДы и некоторые медицинские препараты.

Ферменты для красоты и здоровья

Поскольку ферменты занимаются трансформацией одних соединений в другие, более важные, то их функционирование предопределяет не только здоровье всего нашего организма, но также и влияет на внешний вид кожи, волос, ногтей, оптимальный вес тела.

Поэтому, употребляя продукты, содержащие ферменты, можно не только наладить общее питание всего организма, но также и усилить свою внешнюю красоту и привлекательность. Недаром говорят, что красота – это, в первую очередь, отличное здоровье всего организма!

Другие популярные компоненты питания:

edaplus.info

Энзимы – пищеварительные ферменты - польза и применение

Ферменты (энзимы): значение для здоровья, классификация, применение. Растительные (пищевые) ферменты: источники, польза.

Ферменты (энзимы) – это высокомолекулярные вещества белковой природы, что выполняют в организме функции катализаторов (активизируют и ускоряют различные биохимические реакции). Fermentum в переводе с латинского языка – брожение. Слово enzyme имеет греческие корни: «en» – внутри, «zyme» – закваска. Эти два термина – ферменты и энзимы, используются как синонимы, а наука о ферментах называется энзимологией.

Значение ферментов для здоровья. Применение энзимов

Ключами жизни ферменты называют неспроста. Они обладают уникальным свойством действовать специфично, избирательно, только на узкий круг веществ. Заменять друг друга энзимы не могут.

К настоящему времени известно уже более 3 тысяч ферментов. Каждая клеточка живого организма содержит сотни разнообразных энзимов. Без них невозможно не только переваривание пищи и ее превращение в те вещества, которые клетки способны усвоить. Ферменты принимают участие в процессах обновления кожи, крови, костей, регуляции обмен веществ, очищении организма, заживлении ран, зрительном и слуховом восприятии, работе центральной нервной системы, реализации генетической информации. Дыхание, мышечное сокращение, работа сердца, рост и деление клеток – все эти процессы поддерживаются бесперебойной работой ферментных систем.

Энзимы играют чрезвычайно важную роль в поддержке нашего иммунитета. Специализированные ферменты участвуют в выработке антител, необходимых для борьбы с вирусами и бактериями, активизируют работу макрофагов – больших хищных клеток, что распознают и обезвреживают любые инородные частицы, попадающие в организм. Удаление продуктов жизнедеятельности клеток, обезвреживание ядов, защита от проникновения инфекции – все это функции ферментов.

Специальные энзимы (бактерии, дрожжи, сычужные ферменты) играют важную роль в производстве квашеных овощей, кисломолочных продуктов, брожении теста, изготовлении сыров.

Классификация ферментов

По принципу действия все энзимы (согласно международной иерархической классификации) делятся на 6 классов:

1. Оксидоредуктазы – каталаза, алкогольдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа, полифенолоксидаза и др.;
2. Трансферазы (ферменты переноса) – аминотрансферазы, ацилтрансферазы, фосфортрансферазы и др.;
3. Гидролазы – амилаза, пепсин, трипсин, пектиназа, лактаза, мальтаза, липопротеинлипаза и др.;
4. Лиазы;
5. Изомеразы;
6. Лигазы (синтетазы) – ДНК-полимераза и др.

Каждый класс состоит из подклассов, а каждый подкласс – из групп.

Все ферменты можно разделить на 3 большие группы:

1. Пищеварительные – действуют в желудочно-кишечном тракте, отвечают за переработку питательных веществ и их абсорбцию в системный кровоток. Энзимы, что выделяются стенками тонкой кишки и поджелудочной железой, называются панкреатическими;
2. Пищевые (растительные) – поступают (должны поступать) с пищей. Продукты, в которых присутствуют пищевые ферменты, иногда называют живой едой;
3. Метаболические – запускают обменные процессы внутри клеток. Каждая система человеческого организма имеет свою сеть ферментов.

Пищеварительные ферменты, в свою очередь, делятся на 3 категории:

1. Амилазы – амилаза слюны, лактаза поджелудочного сока, мальтаза слюны. Эти энзимы присутствуют и в слюне, и в кишечнике. Действуют на углеводы: последние распадаются на простые сахара и легко проникают в кровь;
2. Протеазы – вырабатываются поджелудочной железой и слизистой оболочкой желудка. Помогают переваривать белки, а также нормализуют микрофлору пищеварительного тракта. Присутствуют в кишечнике и желудочном соке. К протеазам относятся пепсин и химозин желудка, эрепсин килечного сока, карбоксипептидаза поджелудочной железы, химотрипсин, трипсин;
3. Липаза – вырабатывается поджелудочной железой. Присутствует в желудочном соке. Помогает расщеплять и усваивать жиры.

Действие ферментов

Оптимальная температура для жизнедеятельности ферментов – около 37 градусов, то есть температура тела. Ферменты обладают огромной силой: они заставляют семена прорастать, жиры – «гореть». А с другой стороны, они чрезвычайно чувствительны: при температуре свыше 42 градусов энзимы начинают разрушаться. И кулинарная обработка пищи, и глубокая заморозка приводят к гибели ферментов и потери их жизнедеятельной силы. В консервированных, стерилизованных, пастеризованных и даже замороженных продуктах энзимы частично или полностью разрушены. Но не только мертвая пища, но и слишком холодные и горячие блюда убивают ферменты. Когда мы едим слишком горячую пищу, мы убиваем пищеварительные энзимы и обжигаем пищевод. Желудок сильно увеличивается в размерах, а потом из-за спазмов мышцы, что его держит, становится похожим на петушиный гребешок. В результате пища поступает в 12-ти перстную кишку в необработанном состоянии. Если так происходит постоянно, могут появиться такие проблемы, как дисбактериоз, запоры, расстройство кишечника, язва желудка. От холодных блюд (мороженого, например), желудок тоже страдает – сначала скукоживается, а потом увеличивается в размерах, а ферменты замораживаются. Мороженое начинает бродить, выделяются газы и человек получает вздутие живота.

Пищеварительные ферменты

Ни для кого не секрет, что хорошее пищеварение – это неотъемлемое условие полноценной жизни и активного долголетия. Пищеварительные ферменты играют в этом процессе решающую роль. Они отвечают за переваривание, адсорбцию и усвоение пищи, выстраивая наше тело подобно рабочим на стройке. У нас могут быть все строительные материалы – минералы, белки, жиры, вода, витамины, но без ферментов, как без рабочих, строительство не продвинется ни на шаг.

Современный человек потребляет слишком много пищи, для переваривания которой в организме практически нет ферментов, например, крахмалистых продуктов – макаронных, хлебобулочных изделий, картофеля.

Если вы съедите свежее яблоко, оно переварится за счет собственных энзимов, причем действие последних видно невооруженным глазом: потемнение надкусанного яблока – это работа ферментов, что пытаются залечить «ранку», защитить организм от угрозы в лице плесени и бактерий. Но если вы запечете яблоко, чтобы его переварить, организму придется задействовать свои собственные ферменты для пищеварения, так как термически обработанная пища лишена естественных энзимов. Кроме того, те ферменты, которые «мертвые» продукты забирают у нашего организма, мы теряем навсегда, так как их запасы в нашем теле не безграничны.

Растительные (пищевые) ферменты

Употребление продуктов, богатых ферментами, не только облегчает пищеварение, но и высвобождает энергию, которую организм может направить на очистку печени, латание дыр в иммунитете, омоложение клеток, защиту от опухолей и т.д. При этом человек ощущает легкость в животе, чувствует себя бодрым, да и выглядит хорошо. А сырая растительная клетчатка, поступающая в организм с живой пищей, требуется для питания микроорганизмов, что вырабатывают метаболические ферменты.

Растительные энзимы дают нам жизнь и энергию. Если вы посадите в землю два орешка – один жареный, а другой сырой, вымоченный в воде, то жареный просто сгниет в земле, а в сыром зернышке весной проснутся жизненные силы, потому что в нем есть ферменты. И вполне возможно, что из него вырастет большое пышное дерево. Так и человек, потребляя пищу, в которой есть ферменты, вместе с ней получает жизнь. Продукты, лишенные энзимов, заставляют наши клетки работать без отдыха, перегружаться, стареть и умирать. Если ферментов не хватает, в организме начинают накапливаться «отходы»: яды, шлаки, погибшие клетки. Это ведет к увеличению веса, болезням и раннему старению. Любопытный и в то же время печальный факт: в крови пожилых людей содержание ферментов примерно в 100 раз ниже, чем у молодых.

Энзимы в продуктах. Источники растительных ферментов

Источниками пищевых энзимов являются растительные продукты из огорода, сада, океана. Это преимущественно овощи, фрукты, ягоды, зелень, зерновые культуры. Собственные ферменты содержат бананы, манго, папайя, ананасы, авокадо, аспергиловое растение, проращенные зерна. Растительные ферменты присутствуют только в сырой, живой пище.

Проростки пшеницы являются источником амилазы (расщепляющей углеводы), в плодах папайи содержатся протеазы, в плодах папайи и ананаса – пептидазы. Источники липазы (расщепляющей жиры) – это плоды, семена, корневища, клубни злаковых культур, горчичное и подсолнечное семя, семена бобовых. Папаином (расщепляющим белки) богаты бананы, ананасы, киви, папайя, манго. Источником лактазы (фермента, расщепляющего молочный сахар) является ячменный солод.

Преимущества растительных (пищевых) энзимов над животными (панкреатическими)

Растительные ферменты начинают обрабатывать пищу уже в желудке, а панкреатические энзимы в кислой желудочной среде работать не могут. Когда пища попадет в тонкую кишку, благодаря растительным ферментам она будет предварительно переварена, это снизит нагрузку на кишечник и позволит питательным веществам лучше усвоиться. К тому же, растительные энзимы продолжают свою работу и в кишечнике.

Как питаться, чтобы организму хватало ферментов?

Все очень просто. Завтрак должен состоять из свежих ягод и фруктов (плюс белковые блюда – творог, орехи, сметана). Каждый прием пищи нужно начинать с овощных салатов с зеленью. Желательно, чтобы ежедневно один прием пищи включал только сырые фрукты, ягоды и овощи. Ужин должен быть легким – состоять из овощей (с кусочком куриной грудки, отварной рыбы или порцией морепродуктов). Несколько раз в месяц полезно устраивать разгрузочные дни на фруктах или свежеотжатых соках.

Для качественного усвоения пищи и полноценного здоровья энзимы просто незаменимы. Лишний вес, аллергии, различные заболевания ЖКТ – все эти и многие другие проблемы можно победить с помощью здорового рациона. А роль ферментов в питании огромна. Наша задача – просто позаботиться о том, чтобы каждый день и в достаточном количестве они присутствовали в наших блюдах. Крепкого вам здоровья!

Алеся Мусиюк для сайта «f-Journal.Ru»

f-journal.ru

5 Источники ферментов и их сравнительная характеристика

Ферменты вырабатываются только живыми организмами. В зависимости от того, какой организм синтезирует ферменты, они подразделяются на две большие группы: животного и растительного происхождения. Среди ферментов растительных выделяют микробные ферменты.

Ферменты животного происхождения(пепсин, трипсин и др.) преимущественно получают из органов, в которых протекают интенсивные биохимические процессы (из слизистой желудка, печени, почек, селезенки и т.д.).

Источником растительных ферментовможет быть пророщенное зерно (солод) различных злаков. В тропических и субтропических странах для промышленного производства ферментов в качестве сырья используют латекс дынного дерева (получают фермент папаин), ананас (бромелин), инжир (фицин), хрен (пероксидазу).

Ферменты различного происхождения используют либо непосредственно как технические ферментные препараты, либо служат исходным материалом для получения очищенных препаратов.

В связи с все возрастающими потребностями промышленности в ферментных препаратах растительные и животные источники их получения не устраивают производителей по ряду причин.

Органы животных можно получить только на мясокомбинатах, при этом возникает проблема их консервирования и хранения. Требуются большие временные и материальные затраты на выращивание самих животных.

Содержание ферментов в растениях чаще всего низкое, получение ферментов сезонное, иногда источников сырья недостаточно из-за невысокой урожайности или небольшого ареала распространения.

Многие вышеназванные недостатки устраняются использованием для получения ферментов микроорганизмов(бактерий, плесневых грибов, дрожжей). Преимущества данного источника: микроорганизмы быстро растут на дешевых питательных средах; содержание фермента в расчете на единицу белка биомассы значительно больше; путем генетических изменений можно увеличить выход нужного фермента; выделить ферменты с улучшенными свойствами__устойчивые к температуре, кислотам, щелочам. Микробные ферменты аналогичны ферментам растений и животных, но есть виды, которые не встречаются ни в растениях, ни у животных.

В бродильных производствах используют ферменты растительного (в виде солода) и микробного происхождения.

Контрольные вопросы

1. Дайте определение фермента.

2. Приведите основные характерные особенностеи ферментов как катализаторов.

3. Приведите классификацию ферментов.

4. Объясните, что такое субстрат, активатор, ингибитор, активный центр, ферон, простетическая группа.

5. Охарактеризуйте влияние температуры, рН, концентрации фермента и субстрата, присутствие активаторов и ингибиторов на скорость ферментативной реакции.

6. Перечислите источники ферментов. Дайте им характеристику.

2.7 Гидролитические ферменты

1 Гидролиз крахмала.

2 Гидролиз белков.

3 Гидролиз некрахмальных полисахаридов.

4 Ферментные препараты: характеристика и номенклатура.

5 Иммобилизованные ферменты

1 Гидролиз крахмала

Большинство промышленно важных ферментов относятся к классу гидролаз, потребность в которых исчисляется десятками тысяч тонн. В технологии бродильных производств гидролазам принадлежит огромная роль, так как именно они отвечают за подготовку сырья к сбраживанию.

К гидролазам относятся амилолитические, протеолитические, цитолитические, липолитические, пектолитические и другие ферменты.

Гидролиз крахмала осуществляется амилолитическими ферментами.

Крахмал- полисахарид, состоящий в свою очередь из двух полисахаридов, которые отличаются степенью полимеризации и типом строения – амилозой (примерное содержание 20-30 %) и амилопектином ( 70- 80 %). Структурной единицей крахмала, а, следовательно, амилозы и амилопектина, является глюкоза, остатки которой соединены между собой α-1,4 и α-1,6- глюкозидньми связями.

Амилоза имеет линейное строение, связь между остатками глюкозы α-1,4 (между 1-м и 4-м углеродными атомами). Растворима в горячей воде без набухания. Образует растворы невысокой вязкости. Молекулярная масса от 60 до 600. С йодом дает синее окрашивание.

о-о-о-о-о-о-о-о-о-о-о-о-о-о-о-о-о-

Рисунок 16 – Строение амилозы

Амилопектинпредставляет собой разветвленную цепь, состоящую из большого числа глюкозных остатков (около 2500). Главная цепочка состоит из 25-30 остатков, а боковые__из 15-18. В амилопектине остатки глюкозы на линейных участках связаны α-1,4- связью, а в местах ветвления связь α-1,6. В воде не растворяется. При нагревании образует клейстер. С йодом дает фиолетовое окрашивание.

Гидролиз крахмала и продуктов его частичного гидролиза, а также гликогена, осуществляется амилазами (α-амилазой, β-амилазой, глюкоамилазой и другими амилолитическими ферментами).

α- амилаза(декстриногенамилаза) — по механизму действия относится к эндоферментам, т.е. действует на молекулу субстрата изнутри, беспорядочно, что приводит к быстрому снижению вязкости раствора крахмала. Гидролизует связи α-1,4 в полисахаридах, содержащих три и более остатков Д-глюкозы.

Амилоза под действием α-амилазы сначала распадается на декстрины среднего размера, которые затем расщепляются на низкомолекулярные декстрины и мальтозу. При длительном действии фермента амилоза практически полностью превращается в мальтозу и небольшое количество глюкозы.

.

Действие α-амилазы на амилопектин приводит к образованию мальтозы и низкомолекулярных декстринов.

Общая схема гидролиза крахмала α-амилазой :

α-амилаза

Крахмал низкомолекулярные декстрины

(много)+ мальтоза (мало) + глюкоза (очень мало)

Оптимальные условия действия фермента: рН 5,7, температура 70 °С.

β-амилаза(сахарогенамилаза)__ экзофермент, катализирует гидролиз связей α -1,4 в полисахаридах, последовательно отщепляя остатки мальтозы от нередуцирующего (где отсутствует свободная альдегидная группа) конца цепей. β-амилаза расщепляет амилозу полностью (если количество молекул глюкозы в ней четное) в мальтозу, если нечетное, то наряду с мальтозой образуется мальтотриоза.

В амилопектине β-амилаза действует лишь на свободные нередуцирующие концы глюкозных цепочек с образованием мальтозы и высокомолекулярных декстринов. Действие ее прекращается при приближении к разветвлению (где имеется связь α-1,6) на расстоянии одной молекулы глюкозы. Образовавшиеся декстрины гидролизуются дальше α-амилазой до декстринов меньшей молекулярной массы.

Общая схема гидролиза крахмала под действием β-амилазы:

β-амилаза

Крахмал высокомолекулярные декстрины (много) + мальтоза (много) + мальтотриоза (мало)

Оптимальные условия действия β-амилазы: рН 4,7, температура 63 °С.

Таким образом, при совместном действии α- и β-амилаз на крахмал только 80 % его превращается в сбраживаемые сахара (мальтозу, глюкозу, мальтотриозу) и 20 % __ в декстрины с 5-8 глюкозными остатками.

Предельная декстриназа__эндофермент, неупорядоченно гидролизует в крахмале, гликогене, декстринах α-1,6-глюкозидную связь. Чаще всего образуется мальтотриоза. Оптимальные параметры действия: рН 6,5, температура 50оС.

Глюкоамилаза __экзофермент, гидролизует связи α-1,4 и α-1,6 в полисахаридах, последовательно отщепляя по одному остатку глюкозы с нередуцирующих концов цепей. Связи α-1,4 в крахмале разрушаются быстрее, чем α-1,6. Оптимальные условия: рН 4,5-4,6, температура 55-60°С.

В различных бродильных производствах к гидролизу крахмала предъявляют разные требования. В производстве спирта необходимо прогидролизовать крахмал как можно глубже, чтобы получить больше сбраживаемых сахаров, а, следовательно, более высокий выход спирта.

В производстве пива полный гидролиз крахмала не осуществляют, так как в среде кроме сбраживаемых сахаров (нужных для образования определенного количества спирта) должны находиться низкомолекулярные декстрины, придающие полноту вкуса и вязкость пиву.

В зависимости от источника фермента свойства амилаз и других ферментов могут сильно отличаться не только по механизму действия и конечным продуктам реакции, но и оптимальным условиям для проявления максимальной активности. Выше были приведены оптимальные параметры действия для α- и β-амилаз солода.

Бактериальные амилазы отличаются от солодовых большей термостабильностью. Оптимальные параметры действия: температура 80-85 оС (иногда до 90-95оС), рН 5,5-5,8.

Грибные амилазы (к ним, в частности, относится глюкоамилаза) более устойчивы к реакции среды: оптимумы температуры 50-60 оС, рН 4,2-4,7.

Таким образом, бактериальные амилазы более термостабильны, а грибные амилазы действуют в более кислой среде в сравнении с солодовыми ферментами.

studfiles.net

Лекарственные растения и сырье, содержащие ферменты — курсовая работа

- 2ННООС - ?Сh3 – СН2 – CООН             НООС - СН = СН – СООН  Янтарная кислота                     Дегидрирование              Малеиновая кислота. 

В 1961 г. Международная комиссия по номенклатуре ферментов представила V Международному биологическому конгрессу проект номенклатуры, построенный на строго научных принципах. Проект был утвержден конгрессом, и новая номенклатура прочно вошла в ферментологию. Согласно этой (Московской) номенклатуре название ферментов составляют из химического названия субстрата и названия той реакции, которая осуществляется ферментом. Если химическая реакция, ускоряемая ферментом, сопровождается переносом группировки атомов от субстрата к акцептору, название фермента включает также химическое наименование акцептора. Например, пиридоксальфермент, катализирующий реакцию переаминирования между L-аланином и кетоглутаровой кислотой, называется L-аланин: 2-оксоглутарат аминотрансфераза. В этом названии отмечены сразу три особенности: 1) субстратом является L-аланин; 2) акцептором служит 2-окcоглутаровая кислота; З) от субстрата к акцептору передается аминогруппа. Названия ферментов по научной номенклатуре неизмеримо выигрывают в точности, но становятся в ряде случаев гораздо сложнее старых, тривиальных. Так, уреаза (тривиальное название), ускоряющая реакцию гидролиза - мочевины на оксид углерода (IV) и аммиак, по научной номенклатуре именуется карбамид - амидогидролазой:  Н2N - СО – NН2 + Н2О            2NН3 + СО2  В этом названии дано точное химическое наименование субстрата и указано, что фермент катализирует реакцию гидролиза аминогруппы. Трегалаза, ускоряющая реакцию гидролиза трегалозы, называется трегалоза-1-глюко-гидролазой.. В связи со значительным усложнением научных названий в новой номенклатуре допускается сохранение наряду с новыми старых тривиальных, рабочих названий ферментов. Международной комиссией был составлен детальный список всех известных в то время ферментов, существенно дополненный в 1972 г. при пересмотре, как классификации, так и номенклатуры некоторых ферментов, где рядом с новым научным названием каждого фермента приведено старое, а также указан химизм катализируемой ферментом реакции и в некоторых случаях природа фермента. Таким образом, исключается возможность путаницы в наименовании ферментов. В 1964 г. список включал 874 фермента; в последующее время он был существенно дополнен и возрос до 1770 ферментов в 1972 г. и до 2003 ферментов в 1979 г.

Значение  ферментов

Постоянный  обмен нуклеиновыми кислотами, составляет основную часть генетического материала  клетки. В ходе обмена нуклеиновых  кислот наряду с синтезом происходит и распад. Этот процесс катализирует большая группа ферментов, объединенных названием нуклеаз. Цепочка нуклеиновых кислот образованна фосфорной кислотой и углеводородом; азотистые основания служат боковыми группами. Поэтому разрушение нуклеиновых кислот – это разрыв связей между остатками фосфорной кислоты и углевода. Все нуклеазы могут быть разделены на две группы: экзонуклеазы и эндонуклеазы. Экзонуклеазы действуют с одного из концов полинуклеотидной цепи и на каждом этапе отсекают по одному нуклеотиду, постепенно укорачивая цепочку. В отличие от этого эндонуклеазы сразу во многих местах разрывают связи внутри молекулы нуклеиновых кислот и поэтому приводят к быстрой деградации молекулы. Весь комплекс ферментов обмена нуклеиновых кислот выполняет важную биологическую задачу: сохранение в целостности генетического материала клетки и репарации (исправления) тех повреждений структуры ДНК, которые могут возникнуть в результате радиоактивного или ультрафиолетового облучения и других вредных воздействий.  Известно, что все проявления жизнедеятельности связаны с затратой энергии. Эта энергия освобождается при химических превращениях в клетке тех веществ, которые в виде пищи поступают в наш организм. Задача пищеварения сводится к тому, чтобы превратить главные пищевые вещества: белки, углеводы и жиры, - в такие продукты, которые непосредственно смогут быть использованы во внутриклеточном обмене. Свой путь в организме пища начинает, попадая в рот, и уже на этом этапе она сталкивается с ферментами. В слюне содержится фермент амилазы, катализирующий разложения крахмала и превращение его в сахар. Разжёванная и смоченная слюной пища проглатывается и через пищевод попадает в желудок. Слизистая оболочка желудка вырабатывает желудочный сок. В желудочном соке есть соляная кислота, придающая желудочному содержимому кислую среду. Так же в желудочном соке имеется протеолитический (расщепляющий белки) фермент – пепсин. Он как раз лучше всего действует в кислой среде. Пепсин не расщепляет белки до конца, он только ''раскладывает'' крупную белковую молекулу на части, доступные для действия пищеварительных ферментов кишечника. Из желудка пищевая кашица поступает в двенадцатиперстную кишку, где на неё изливаются соки двух самых крупных желёз человеческого организма: печени и поджелудочной железы. Сок поджелудочной железы содержит большой набор ферментов, действующих на все важнейшие пищевые вещества.  Ферменты: трипсин и химотрипсин (расщепляющие белки) расщепляют пептидные цепи в разных местах. Комбинированная атака протеолитических ферментов желудочного и поджелудочного соков приводят к распаду белков на мелкие пептиды, содержащие небольшое количество аминокислотных остатков. В поджелудочном соке содержится чрезвычайно активная амилаза, она практически полностью завершает расщепление крахмала, начатое слюной. В результате крахмал превращается  в солодовый сахар – мальтозу – дисахарид, состоящий из двух остатков глюкозы. Третий главный компонент пищи – жиры тоже расщепляются под влиянием поджелудочного сока. Для этой цели там содержится специальный фермент – липаза. Простейшая и наиболее распространённая форма жиров – триглицериды. Под действием липазы молекула триглицерида присоединяет три молекулы воды и распадается на составляющие его глицерин и жирные кислоты. Но заключительную работу в области пищеварения совершает кишечный сок, вырабатываемый клетками слизистых оболочек тонких кишок. Он содержит много ферментов, заканчивающих процесс окончательного разложения пищевых веществ. Осколки белковых молекул распадаются на отдельные аминокислоты; мальтоза, образовавшаяся из крахмала, и другие сложные углеводы превращаются в простые углеводы – моносахариды – вроде глюкозы. На этом заканчивается процесс пищеварения.  Одна из защитных реакций – свёртывание крови, происходит с участием ферментов. Как же происходит свертывание крови? Кровь, как известно, состоит из жидкой части – плазмы и так называемых ферменных элементов, которые в ней плавают. Это кровяные клетки: эритроциты (красные кровяные тельца) и тромбоциты (кровяные пластинки). Плазма представляет собой сложный раствор многих веществ, в том числе самых разнообразных белков. Из белков плазмы для нас сейчас особый интерес представляет один – фибриноген. Пока кровь течёт по кровеносным сосудам, с фибриногеном ничего не происходит. Но стоит поранить сосуд настолько, чтобы кровь вытекала из него, как фибриноген очень быстро превращается в другой белок – фибрин. Фибрин, в отличие от фибриногена, не растворяется в плазме. В виде тонких нитей, переплетённых в густую сетку, он выпадает в осадок. В этой сетке застревают кровяные клетки, и образуется плотный сгусток – тромб, препятствующий дальнейшему кровотечению. Превращение фибриногена в фибрин – процесс ферментативный, катализируемый ферментом тромбином. Тромбин – протеолитический  фермент, подобный трипсину и химотрипсину. Но это фермент очень специфичный. Он действует только на фибриноген, отщепляя от его молекулы два сравнительно небольших полипептида. Оставшаяся часть молекулы фибриногена перестраивается и превращается в нерастворимый фибрин.  Также ферменты играют важную роль во всех проявлениях жизни. Успехи учения о ферментах внесли весомый вклад в развитие всех направлений человеческой практики.   Ферменты нашли широкое применение в медицине. Это, прежде всего, изучение таких болезней причина, которых лежит в недостаточности тех или иных ферментов. Далее это использование определения активности ферментов в биологических жидкостях и тканях для диагностики различных заболеваний. И, наконец, это применение ферментов в качестве лекарственных средств. Генетически обусловленные нарушения. Время от времени в бесконечно длинных цепях ДНК, где записаны все инструкции по синтезу белков, вдруг появляются случайные замены: вместо одного нуклеотида становится другой. Такие замены называются мутациями. Чаще всего конкретные причины мутации неизвестны. А последствия их нередко бывают роковыми. Приведем такой пример. Люди отличаются друг от друга цветом кожи, волос и глаз. Причина этого – разные пигменты, меланины, синтезируемые из некоторых аминокислот под влиянием определённых ферментов. Если образование этих пигментов не происходит из-за отсутствия одного из участвующих в реакции ферментов, возникает альбинизм – отсутствие окраски. Люди альбиносы имеют очень белые волосы и светлые глаза. Альбиносы по здоровью не уступают людям с нормальной окраской. Гораздо более тяжёлым заболеванием, нередко приводящим к гибели новорождённых, является непереносимость простых углеводов – моносахаридов (галактозы и фруктозы). Здесь речь идёт о невозможности нормального обмена веществ в клетках из-за отсутствия необходимых ферментов. Достаточно подробно изучены врождённые болезни, связанные с недостатком ферментов, катализирующих разложение гликогена. В результате нарушения этого процесса гликоген начинает накапливаться в тканях в избыточном количестве и препятствует нормальному течению обмена веществ. Такие болезни получили название гликогенозов. Болезни, связанные с отсутствием витаминов, называют авитаминозом. Но по существу они являются ферментозами. Давно известна и когда–то была широко распространена болезнь ''бери – бери ''(сейчас её называют полиневритом – множественное воспаление нервов, в некоторых слаборазвитых странах она и теперь встречается нередко). Причина её отсутствие в пище витамина  В1. Этот витамин – тиамин – в соединении с фосфорной кислотой представляет собой небелковую часть фермента декарбоксилазы. Декарбоксилаза разрушает карбоксильную группу (СООН) некоторых органических кислот, отщепляя от неё углекислоту (СО2). В отсутствии витамина В1 декарбоксилаза образоваться не может, реакция прекращается и в нервной ткани наступают нарушения, типичные для полиневрита: параличи конечностей, боли в мышцах, слабость, контрактуры. Тяжёлое заболевание – пеллагра – связано с отсутствием в пище витамина РР – никотиновой кислоты. Упомянем ещё об одном витамине. Он называется витамином  В2, а по химической природе представляет собой довольно сложную циклическую структуру – рибофлавин. Авитаминоз В2 связан с тяжёлым поражением кожи лица и глаз. Причина -  недостаток фермента.  Ферменты также используются в диагностике. Определение активности ферментов в биологических жидкостях и тканях стало неотъемлемым средством лабораторной диагностики различных заболеваний. Для диагностических целей ферментативную активность определяют почти исключительно в крови, значительно реже в моче и лишь в отдельных случаях в тканях. Не все ткани в одинаковой мере синтезируют разные ферменты. Для печени, например, типична высокая активность одних ферментов, для почек или скелетных мышц – других. Это явление называют органоспецифичностью ферментов. Иногда органоспецифичность выражена очень чётко: фермент содержится только в каком–нибудь одном органе и отсутствует в других. Таким образом, врач получает возможность по повышению активности некоторых ферментов в плазме выявить заболевание, связанные с нарушением функций совершенно определенных органов.   В последнее время предпринимаются всё более успешные попытки использовать ферменты и для лечения некоторых болезней. Уже давно некоторые ферменты применяют для так называемой заместительной терапии – для возмещения дефицита ферментов, возникающего при некоторых заболеваниях. Особенно успешна такая терапия при нарушениях функций желудочно-кишечного тракта, связанных с недостаточной выработкой пищеварительных ферментов. С успехом применяют ферменты в тех случаях, когда лечение требует разрушить накопившиеся в большом количестве белковые образования, мешающие нормальному функционированию тканей. Это бывает при ожогах, гнойных ранах, гнойно-воспалительных  заболеваниях лёгких, когда в бронхах скапливается густая масса, препятствующая прохождению воздуха.  Наметился очень перспективный путь применения ферментов для рассасывания сгустков крови, образовавшихся внутри кровеносных сосудов. Такие сгустки называются тромбами, они закупоривают сосуд и нарушают кровообращение.  Велико значение ферментов в пищевой промышленности и сельском хозяйстве. Сыроварение, виноделие, производство кисломолочных продуктов, пивоварение, производство колбасных продуктов, хлебопечение, производство животных жиров, чая, уксуса, лимонной кислоты – всё это и многое другое – технологические процессы пищевой промышленности, в которых главным действующим лицом являются ферменты. Одна из важнейших проблем пищевой промышленности – это развитие комплексной переработки сырья и отходов пищевой промышленности и повышение эффективности этой переработки. Ферментные препараты могут сказать здесь решающее слово. Серьёзной проблемой в консервной промышленности, переработки плодов и овощей является использование семян и косточек, главная трудность которого состоит в необходимости разрушать прочную оболочку косточек. И здесь реальную пользу могут принести препараты ферментов. С помощью ферментных препаратов удаётся уменьшить расход сырья растительного и животного происхождения, идущего на приготовления пищевых продуктов. Использование ферментов в сельском хозяйстве необычайно широко и разнообразно. В растениеводстве селекция многих сельскохозяйственных культур направлена на создание сортов, обогащённых определёнными ферментами. Это имеет значение и для скорости созревания культур, и для получения более высококачественной продукции, и для повышения устойчивости растений к изменению погодных условий, к болезням, к действию вредных насекомых. Специальный интерес представляет использования ферментов в кормопроизводстве. Агрономы заботятся о том, чтобы получить полноценный растительный корм, содержащий все существенные составные части, необходимые для обеспеченья потребностей животного организма. Вот здесь роль ферментов оказалась особенно значительной, как в пищевой промышленности. Ферментативные препараты для производства кормов получают из плесневых грибов и бактерий, но задачи здесь ставят иные. Для повышения усвояемости грубых кормов необходим фермент целлюлоза, гидролизирующий клетчатку и повышающий возможность её переваривания и усвоения, особенно у таких животных, как свиньи, которые переваривают клетчатку хуже, чем крупный рогатый скот.   

Влияние среды

Для большинства известных  в настоящее время ферментов  определён оптимум РН, при котором  они обладают максимальной активностью. Эта величина - важный критерий, служащий для характеристик фермента. Иногда это свойство ферментов используют для их препаративного разделения. Наличие оптимума РН можно объяснить тем, что ферменты представляют собой полиэлектролиты и их заряд зависит от значения РН. Иногда сопутствующие вещества могут изменить оптимум РН, например буферные растворы. В некоторых случаях в зависимости от субстратов ферменты с неярко выраженной специфичностью имеют несколько оптимумов. Например, пепсин расщепляет белки яйца при РН 1,5- 2,0, синтетические субстраты - при РН 4,0. Отсюда следует, что величина (РН оптимум) - весьма чувствительный признак для данного фермента. Она зависит от природы субстрата, состава буферного раствора и поэтому не является истинной константой. Нужно иметь в виду также свойства ферментов как белковых тел, способных к кислотно-щелочной денатурации. Кислотно-щелочная денатурация может привести к необратимым изменениям структуры фермента с утратой его каталитических свойств.

ФЕРМЕНТЫ В  ЛЕКАРСТВЕННЫХ РАСТЕНИЯХ

В растениях  липиды содержатся во всех тканях, но в  наибольших количествах они накапливаются  в семенах и плодах, реже - в  подземных органах. Липиды могут  находиться в виде запасного жира или являются структурными компонентами живых клеток. Из фосфолипидов построены мембраны клеточных органоидов - митохондрий, пластид, ядер. Липиды – основная составляющая часть кутина. Для пищевых и промышленных целей жирные масла получают прессованием семян на маслобойных заводах; оливковое масло извлекают из мякоти плодов маслин. В медицинской практике жирные масла используют в мазях и жидких растираниях в качестве мягчительного средства для кожи. Масла служат растворителями камфары, которая применяется для подкожного впрыскивания; входят в различные лечебные мыла, пластыри и т.д. Некоторые масла обладают сильным физиологическим действием на организм – например, касторовое масло в качестве слабительного. А в Юго-Восточной Азии используют кротоновое масло, 1-2 капли которого вызывают сильнейший слабительный эффект. Вместе с тем, жирные масла, которые находятся в растительном сырье, часто являются балластными и мешают получению химически чистых веществ. При хранении сырье, богатое маслом, быстро портится и прогоркает, так что надо строго соблюдать сроки хранения. Ферменты (или энзимы) - это специфические биологические катализаторы, которые ускоряют, а иногда просто обуславливают течение химических процессов внутри организма. Все ферменты делятся на два класса – однокомпонентные и двухкомпонентные. Однокомпонентные ферменты состоят только из белка, они составляют большинство известных ферментов. Многие получены из растений в чистом кристаллическом виде (папаин, β-амилаза и др.). Двухкомпонентные ферменты состоят из белка и связанной с ним небелковой части – кофермента. Коферментами могут быть разные биологически активные вещества, в том числе витамины.Растительные ферменты в качестве лечебных препаратов только начинают появляться (папаин). Витамины являются еще одной группой органических катализаторов. В лекарственных растениях витамины присутствуют постоянно, причем в некоторых из них накапливаются в больших количествах. Высоковитаминные растения широко используются в фармакологии и заготавливаются в промышленных масштабах.

Чернушка  посевная

Происхождение и распространение. 

Родина чернушки - Средиземноморье. В диком виде произрастает в Южной Европе, Малой Азии, Иране, Афганистане, Пакистане, Индии, Китае, Северной Африке. В СССР встречается на Украине, в Закавказье, Средней Азии. Культивируют растение в странах Центральной и Юго-Восточной Азии, в Северной Америке, в нашей стране - в центральных областях европейской части, на Северном Кавказе.

Ботаническая  характеристика.

Чернушка посевная (Nigella sativa L.)-однолетнее травянистое растение семейства Лютиковые (Ranunculaceae).

Стебель прямостоячий, ветвистый, высотой 30- 50 см. Листья дваждыперистые с линейными дольками. Цветки голубоватые, сравнительно крупные, одиночные, на длинных цветоножках. Плоды - листовки, сросшиеся почти до вершины. Семена трехгранные, яйцевидные, морщинистые, черные. Масса 1000 семян 2-3 г.

Помимо чернушки посевной, как пряноароматиче-ские растения представляют интерес чернушка дамасская (N. domascena L.), отличающаяся более сильным ароматом с оттенком земляники, и чернушка полевая (N. arvensis L.).

Биологические особенности. 

Цветет в июне - июле;

семена созревают в  сентябре - октябре.

К почвам нетребовательна, может произрастать на засоленных. Предпочтительны рыхлые, умеренно влажные  почвы, чистые от сорняков. Молодые  всходы переносят весенние заморозки.

Размножение и  агротехника. 

Размножается семенами. Посев проводят ранней весной широкорядным способом. Норма высева семян 12-15 кг/га, глубина заделки 1,5-2 см. Прорастают они при температуре 5-6 °С. Всходы появляются через 14-15 дней. Почву готовят основной вспашкой, ранневесенним боронованием, культивацией и предпосевным прикатыванием.

Уход заключается в  прополке сорняков и рыхлении междурядий.

Уборка урожая. 

Урожай убирают в  августе - сентябре. Уборку ведут раздельным способом. Валки обмолачивают комбайном. Урожайность составляет 0,8-1,2 т/га. В  семенах содержится эфирное и жирное масла - соответственно 0,8-1,4 и 28-35 %.

Лекарственные свойства. 

В народной медицине из чернушки готовят чай и пьют его как  мочегонное, желчегонное, глистогонное, мягкое слабительное и желудочное средство. В Индии семена чернушки используют для лечения кожных заболеваний, для повышения секреции молочных желез у кормящих матерей.

Применение. 

Семена чернушки посевной обладают пряным вкусом и приятным ароматом. Чернушку используют в хлебопекарной  промышленности. В качестве пряности семена используют при квашении капусты, солении огурцов, арбузов. Чернушкой сдабривают пудинг, муссы, компоты, желе. В Киргизии чернушкой ароматизируют лепешки, чай, в Узбекистане - холодный суп с молозивом.

Папайя (Дынное дерево)

Дынное дерево это вечнозеленое дерево высотой до 6 м. Ствол дынное дерево имеет прямостоячий, несущий в верхней части многочисленные крупные пальчаторассеченные листья на длинных черешках, женские цветки одиночные, до 4 см в диаметре, розового цвета, сидячие, на коротких цветоносах; мужские цветки небольшие, до 1,5 см длины, собраны в рыхлые кисти. Плоды у лекарственного растения дынное дерево крупные темно-зеленые, при созревании почти желтого цвета, до 3 кг, съедобные, напоминают по вкусу дыню. Внутри плода многочисленные семена черного цвета до 1 см в диаметре. Цветет дынное дерево в возрасте 6 мес. Живет дынное дерево 25 лет и более, постоянно завязывая новые плоды, имеет непрерывный цикл цветения.

Размножение дынного  дерева, сбор и хранение

Родина тропики Южной  и Центральной Америки. В СНГ  дынное дерево культивируется во влажных  субтропиках Западной Грузии, в районе г. Гагра под временным пленочным  укрытием. Размножается дынное дерево семенами, зелеными черенками. Наиболее перспективно семенное размножение путем посева на глубину 3—4 см. При высоте 10—15 см сеянцы пикируют в горшки объемом 1—1,5 л. Площадь питания растений при высадке 30X30 см, на постоянное место —1,5X2 м. Сбор латекса, содержащего папаин, производят из зеленых плодов в возрасте 2—3 мес и продолжают до начала их пожелтения. Для этого лезвием делают неглубокие (1—2 мм) 3—4 надреза на конце плода. Собранный сок тут же направляют на сушку. С одного растения при двукратной подсечке в месяц собирают 40—50 г латекса и около 500—600 г в год. Можно извлекать латекс из вегетативных частей папайи.

Дынное дерево и его  состав

Основным действующим  веществом растения дынное дерево являются протеолитические ферменты, содержащиеся во всех органах растения,— папаин, химопапаин, лизозим. В млечном соке обнаружены яблочная кислота; жирное масло; смолы; небольшое количество алкалоида карпаина. В листьях также накапливаются алкалоиды карпаин и псевдокарпаин, гликозид карпозид, в семенах — жирное масло (до 26,3%). В плодах найдены каротиноиды: виолаксантин и карикаксантин. Дынное дерево в плодах содержит: зола —10,33%; макроэлементы (мг/г): К — 55,80, Са—10,00, Mg —3,40, Fe —0,10; микроэлементы (мкг/г): Мп — 8,30, Си-4,80, Zn-23,60, Сг-0,20, А1-277,30, Se-0,07, Ni-140,00, Pb-566,00, В-0,20, 1-0,12, Br- 133,50. Не обнаружены Со, Мо, Sr, Cd, Li, Au, Ag, V, Ba. Концентрирует дынное дерево Ni, Pb, Br.

Применение растения дынное дерево

Препарат Лекозим применяют  в ортопедической и нейрохирургической практике при межпозвоночном остеохондрозе и грыже межпозвоночного диска, а также в офтальмологии для рассасывания эксудатов и соединительной ткани. Папаин можно использовать для смягчения хромовых кож и шкур крупного рогатого скота. Создан напиток Эликсир, в котором присутствует сок плодов и сироп папайи. Первый отечественный латекс из плодов растения дынное дерево был получен в 1972 г.

АЛОЭ ДРЕВОВИДНОЕ Aloe arborescens Mill. Семейство   лилейные — Liliaceae.

Ботаническая характеристика. Род алоэ представлен многолетними тропическими и субтропическими растениями с крупными толстыми сочными листьями. В Африке стволы их достигают высоты 4 м, а листья длины до 65 см; обычно они скучены на верхушке ствола. Цветочная кисть высокая, длинная. Цветки красные или желтые.

Распространение. В диком виде не произрастает. Возделывается в совхозах Закавказья. В зимнее время алоэ сохраняют в теплицах, а весной высаживают в грунт. Из многочисленных видов алоэ возможна культура только алоэ древовидного, наиболее морозоустойчивого. Другие виды приживаются плохо.

Местообитание. Преимущественно во влажном субтропическом климате.

Заготовка  сырья. Заготовке подлежат хорошо развитые нижние и средние листья. Сбор ведется путем отделения вместе с малосочными влагалищами, охватывающими стебель. Не допускается отламывание и срезка листьев во избежание потерь сока. Сбор урожая проводится 2-3 раза в течение вегетации, причем собирают сначала нижние листья, затем средние и частично верхушечные. Молодые листья на верхушке растения (их 5-7, не считая трех недоразвитых листьев у верхушки роста) оставляют. Последний сбор при пересадочной культуре производят в конце октября.

Заготовке подлежат побеги алоэ с толщиной стебля до 12 мм, срезают длиной 3-15 см. Сырье после заготовки не должно храниться более 3-4 ч. Свежесобранные листья и побеги тщательно упаковывают в специальные перфорированные (для вентиляции) ящики по 15-20 кг. Срок нахождения сырья в пути до места переработки не более суток.

Для получения  сырья «Листья алоэ древовидного сухие» собранные листья консервируют по методу В.П.Филатова, выдерживая их в темноте при температуре 4-8°С в течение 12 суток, а затем сушат в вакуум-сушильных шкафах при температуре 75-80°С до остаточной влажности не более 10%. В настоящее время предложено сушить без вакуум-сушильных шкафов.

Стандартизация. Качество сырья «Листья алоэ древовидного сухие» регламентировано ВФС 42-2800-91.

Охранные  мероприятия. Не разрешается срезать плохо развитые листья с небольшой массой.

Химический состав

Все виды сырья  содержат антраценовые производные.

В листьях и  соке растения содержатся ферменты, витамины, фитонциды, алоин, наталоин, рабарберон,  гомонаталаин, эмодин, смолистые вещества и следы эфирных масел.

Хранение. Свежие листья упаковывают в ящики с отверстиями в боковых стенках и крышках. Свежий сок сохраняют в склянках темного стекла. Свежесобранное сырье отправляют на заводы не позднее чем через 24 ч после сбора, где его немедленно перерабатывают.

referat911.ru

Ферменты

Ферменты

Это вещества белковой природы, которые в качестве органи¬ческих катализаторов ускоряют течение химических реакций в организме и играют очень важную роль в обмене веществ. Все ферменты делятся на несколько классов.

Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление сложных органических соединений при участии воды.

Так, эстераза катализирует расщепление и синтез сложных эфиров.

Липаза участвует в процессе расщепления и синтеза жиров, она содержится не только в организме человека и животного, но и в семенах горчицы, фасоли, гороха, подсолнечника, кукурузе, овсе и т. д.

Xлорофилаза расщепляет хлорофилл до фитола. Она содержится во всех зеленых растениях.

Сульфатазы и фосфатазы расщепляют сложные эфиры, образованные соответственно серной и фосфорной кислотами. К сульфатазам, например, относится фермент, гидролизующий гликозид спнигрин, содержащийся в горчичном семени и др. Фосфатазы широко распространены в животных организмах и растениях. Они находятся в пшенице, картофеле, фасоли и многих других растениях.

Ферменты группы карбогидраз расщепляют гликозиды и полисахариды. Например, эмульсин расщепляет амигдалии, арбутаза — арбутин, мирозиназа — синигрин. Во всех частях растений, богатых углеводами, содержатся полиазы (целлюлаза, амилаза, инулиназа, пектиназа и др.), расщепляющие полисахариды. Во многих растениях встречаются амидазы.

Так, относящаяся к этой группе уреаза (расщепляет мочевину) имеется во многих растениях; нуклеаза (расщепляет нуклеиновые кислоты) находится в бобовых и тыквенных растениях, ячмене и др.; аспарагиназа и глютаминаза (катализируют гидролиз аспарагина и глютамина) встречаются в плесневых грибках, дрожжах, бактериях и высших растениях.

К группе протеаз относятся ферменты, участвующие в расщеплении белков и полипептидов до аминокислот. Типичными протеазами являются пищеварительные ферменты пепсин (выделяется железами слизистой оболочки желудка), трипсин (выделяется поджелудочной железой).

В млечном соке дынного дерева имеется протеолитический фермент папаин. Близкие к нему ферменты содержатся в дрожжах, млечном соке и семенах многих растений.

В растениях встречаются ферменты, относящиеся к классу лиаз, которые участвуют в самых разнообразных реакциях.

К классу оксидоредуктаз относятся ферменты, ускоряющие окислительно-восстановительные реакции. К ним принадлежат оксидаза, пероксидаза и каталазы, участвующие в процессах дыхания.

В настоящее время значительно расширяется применение ферментов в медицине.

Характеристика веществ, содержащихся в растениях

Способы приготовления и применения препаратов в домашних условиях

Специфика овощей и фруктов

Пищевые растения и их лекарственное использование

Хлебные, крупяные и бобовые растения

Овощные растения

Масляничные растения

Плодово-ягодные растения

Цитрусовые и другие субтропические и тропические плодовые растения

Орехоплодные растения

Пряные и вкусовые растения

Растения, оказывающие тонизирующее действие

Алфавитный указатель русских названий пищевых растений

Латинские названия пищевых растений

Дикие лекарственные растения, применяемые в научной и народной медицине

Культивируемые овощные и садовые растения, используемые как лекарственные

Указатель лекарственных растений по их лечебному применению в научной и народной медицине

Фитотерапия некоторых заболеваний

Лекарственные растения в диетическом питании

Лекарственные растения, действующие преимущественно на нервную систему

Лекарственные растения, действующие в области нервных синапсов

Лекарственные растения, применяемые преимущественно при сердечно-сосудистых заболеваниях

Лекарственные растения, применяемые при заболеваниях органов дыхания (противокашлевые, отхаркивающие, бронхолитические, антисептические и др.)

Лекарственные растения, применяемые при заболеваниях органов пищеварения (обволакивающие, вяжущие, желчегонные, слабительные, противовоспалительные и др.)

Лекарственные растения, применяемые при болезни печени и желчных путей

Лекарственные растения, обладающие противоглистными и противопаразитарными свойствами

Лекарственные растения, действующие на мочевыделение и потовыделение

Лекарственные растения, влияющие на тканевый обмен (биогенные стимуляторы, витаминоносные, антисклеротические и др.)

Лекарственные растения, стимулирующие мускулатуру матки и действующие на свертывание крови

Книги ONLINE:

rasten.liferus.ru

Смотрите также

• 
  Арбуз это растение
• 
  Арбуз как растение
• 
  Лекарственные растения свойства
• 
  Двудольные растений примеры
• 
  Кухня с растениями
• 
  Как стабилизировать растения
• Комнатные растения занятие
• 
  Занятие комнатные растения
• Совокупность всех растений
• 
  Салат как растение
• 
  Кашпо для растения