Функции пероксисом. Синдром Зельвегера. Пероксисомы у растений

Пероксисомы

Пероксисомы – органеллы, имеющиеся во всех эукариотических клетках, овальной формы, диаметром 0,3- 1,5 мкм, отграничены от цитозоля одной мембраной,. Содержимое – средней электронной плотности, есть плотная сердцевина, в которой просматривается кристаллическое строение, биохимические исследования показали, что она состоит из уратоксидазы. Количество, размеры, содержимое и форма пероксисом варьируют в разных клетках. Пероксисомы выглядят очень простыми, однако они обладают большим набором функций и играют важную роль в в метаболизме клеток.

На биохимическом уровне пероксисомы были описаны de Duve как органеллы, содержащие различные оксидазы, включая ацил-КоАоксидазу, оксидазы гликолата, урата, алкоголя и другие. Оксидазы восстанавливают кислород до перекиси водорода, окисляя субстрат. Кроме того, пероксисомы содержат большое количество каталазы, которая восстанавливает перекись водорода до воды. Создается впечатление, что набор ферментов в пероксисомах приспособлен к восстановлению любого, попавшего в них, донора пероксида.

Впервые пероксисомы идентифицировали как самостоятельные органоиды, именно благодаря их способности к выработке перекиси водорода.Само название «пероксисомы» отражает вовлечение этих органоидов в метаболизм перекиси водорода.

Помимо различных оксидаз, пероксисомы содержат ферменты, вовлеченные в b-окисление длинноцепочечных жирных кислот. Этот процесс очень важен для нормального функционирования клетки.

Размножение пероксисом прямым делением показано в ряде работ. От существующей пероксисомы отпочковывается новая, меньших размеров. Наблюдали даже формирование цепочек мелких новых пероксисом.

Интересным свойством пероксисом является их способность увеличиваться в количестве при воздействии гиполипидемических препаратов и промышленных пластификаторов.

С помощью электронной томографии, криосрезов и пр. показано, что пероксисомы тесно контактируют с ламеллами, а ламеллы являются продолжением цистерн ЭПР. В итоге получается схема формирования пероксисом при участии специализированных участков ЭПР. Остается неясным, как белок, делающий участок ЭПР специализированным для формирования пероксисом, попадает в мембрану ЭПР.

Функции пероксисом разнообразны, одна из наиболее важных – окисление длинных и очень длинных жирных кислот. Пероксисомы вовлечены также в синтез желчных кислот и холестрина, метаболизм аминокислот и пуринов. Перенос молекул в сформировавшуюся пероксисому из цитозоля осуществляется через мембрану, при этом работают специфические сигнальные последовательности. Белки пероксисом – пероксины, они ответственны за транспорт в матрикс пероксисомы. Особенностью пероксисом является ориентация С-конца трансмембранных белков в сторону плазмалеммы.

Функции пероксисом различаются у разных видов, однако общим является наличие ферментов, разрушающих жирные кислоты. Белки пероксисом синтезируются на свободных полисомах и попадают в цитозоль. Здесь после формирования третичной структуры, белки распознаются рецепторами цитозоля и направляются в мембраны пероксисом.

Пероксисомы различаются между собой в одной клетке по набору и количеству ферментов, а также в разных клетках. В растительных клетках пероксисомы выполняют целый ряд функций, связанных с фотодыханием и метаболизмом жирных кислот.

Пероксисомы имеют специфическую систему переноса электронов, не связанную с генерацией протонного потенциала и синтезом АТФ. В результате работы этой цепи формируется Н2О2, которая затем расщепляется каталазой пероксисом. Т.о., пероксисомы осуществляют биологическое окисление, но энергетически неэффективное, - нет синтеза АТФ и НАДН.

В настоящее время появляются все новые данные о важной роли пероксисом в старении отдельной клетки. Показано, что «молодые» клетки успешно проводят детоксикацию, «правильно» окисляют жирные кислоты и справляются с окислительным стрессом, для чего необходима координированная и правильная работа пероксисом и митохондрий. В «старой» клетке эти механизмы нарушены, происходит её повреждение. Два года назад было показано, что старение единичной клетки и старческие изменения целого организма связаны. Это ставит пероксисомы в разряд «критических» структур, определяющих развитие различных «возрастных» заболеваний.

Задача новых исследований – понять, как пероксисомы взаимодействуют с мембранными органоидами, вовлеченными в процесс старения клетки.

У растений пероксисомы играют важную роль в сопряжении процессов, протекающих в клетке, и есть несколько видов пероксисом.

Глиоксисомы – разновидность пероксисом растений, в которых происходит окисление жирных кислот и глиоксилатный цикл. Образующаяся янтарная кислота используется для синтеза углеводов. Глиоксисомы функционируют в клетках в процессе роста, когда происходит мобилизация жиров (прорастание семядолей и др.). Долгое время считалось, что глиоксилатный цикл есть только у растений, однако затем было показано, что при голодании у млекопитающих появляются ферменты глиоксилатного цикла, позволяющие расщеплять запасные жиры.

Гликосомы – разновидность пероксисом, участвующая в метаболизме гликолата, который образуется при фотодыхании – фотопероксисомы. Часто на электронограммах видны ассоциаты хлоропластов, пероксисом и мтохондрий.

МИТОХОНДРИИ

Для нормального функционирования клетки нужна энергия. Выработка энергии для нужд метаболизма является одной из основных функций клетки. В природе есть два главных типа выработки энергии: при расщеплении органических молекул; и с использованием энергии солнечного света. В клетках существуют специальные органеллы, реализующие эти возможности и ответственные за выработку метаболической энергии, и синтез АТФ, в форме которого и запасается энергия.

1. Митохондрии– обеспечивают выработку энергии за счет расщепления жиров и углеводов и являются главными поставщиками энергии в клетке.

2. Хлоропласты– утилизируют энергию солнечного света, и запасают ее в виде АТФ и углеводов, синтезируемых из СО2 и воды. Хлоропласты, таким образом, главные гаранты всей жизни на Земле.

Есть еще варианты использования химической энергии - при окислении бактериями серы и железа, и, м.б. что-то другое. Эта область знаний далеко не сформирована.

Хондриосома. Mitochondrion - от греч.Mitos - нить + Chondrion – зернышко.

Митохондрии – динамичные органеллы, участвующие во многих процессах, включая выработку АТФ, апоптоз, поддержание гомеостаза кальция и железа, метаболизм липидов, старение, выработка реактивных метаболитов кислорода.

Форма и размеры митохондрий животных клеток разнообразны, но в среднем толщина их около 0,5 мкм, а длина — от 1 до 10 мкм. Подсчеты показывают, что количество их в клетках сильно варьирует — от единичных элементов до сотен. Так, в клетке печени они составляют более 20% общего объема цитоплазмы и содержат около 30—35% общего количества белка в клетке. Площадь поверхности всех митохондрий печеночной клетки в 4—5 раз больше поверхности ее плазматической мембраны.

Высоковольтная ЭМ целых клеток разного типа отчетливо показала наличие митохондрий разной формы и разное соотношение между формами в клетках разного типа. Выделяют линейные, разветвленные, циркулярные и шарообразные митохондрии. Наиболее многочисленны линейные формы, наименее – циркулярные. Так, первые в клетках культур HeLa и COS7 составляют 61.10 ± 6.85% и 60.75 ± 8.16%, соответственно, а вторые - 3.40 ± 2.54% и 7.10 ± 7.43%.

Совокупность всех митохондрий в одной клетке называется «хондриом». Эта совокупность может быть различной в зависимости от типа клеток. Так, во многих клетках хондриом представлен разрозненными многочисленными митохондриями, разбросанными довольно равномерно по всей цитоплазме, как, например, во многих недифференцированных клетках. В других случаях отдельные митохондрии локализуются группами в местах интенсивного расхода АТФ, как, например, в базальных участках клеток, извитых канальцев почки, или в клетках анализаторов сетчатки. В обоих случаях митохондрии функционируют поодиночке, их кооперативная работа, возможно, координируется какими-то сигналами из цитоплазмы. Однако существует и совершенно иной тип хондриома, когда вместо мелких одиночных разрозненных митохондрий в клетке располагается одна гигантская разветвленная митохондрия. Такие митохондрии часто встречаются у одноклеточных зеленых водорослей (например, у Chlorella). В этих случаях в клетке видны не отдельные митохондрии, а сложная митохондриальная система, сеть, или митохондриальный ретикулум.

Митохондрии сформированы двумя мембранами толщиной около 7 нм. Наружная митохондриальная мембранаотделяет их от цитоплазмы. Обычно она имеет ровные контуры и замкнута, так что представляет собой мембранный мешок. Внешнюю мембрану от внутренней отделяет межмембранное пространство шириной около 10—20 нм.Внутренняя митохондриальная мембранаограничивает собственно внутреннее содержимое митохондрии,ее матрикс. Имеются участки контакта внешней и внутренней мембраны, в этих участках локализуются поры, через которые переносятся молекулы, эти же участки отвечают за деление и слияние митохондрий.

Характерной чертой внутренних мембран митохондрий является их способность образовывать многочисленные выпячивания внутрь митохондрий. Выпячивания чаще всего имеют вид плоских гребней, или крист. Исследования с применением электронно-микроскопической томографии замороженных препаратов показали, что кристы не являются простыми складками внутренней мембраны, а являются ее производными и граничат с образующей их мембраной своеобразными «ножками». Внутренняя мембрана митохондрий меняет свою топологию в широких пределах, формируемые кристы отличаются выраженным полиморфизмом, и их морфология связана с функциональным состоянием митохондрий.

Матрикс митохондрий имеет тонкозернистое строение, в нем иногда выявляются тонкие нити (толщиной около 2—3 нм) и гранулы размером около 15—20 нм. Нити матрикса митохондрий представляют собой молекулы ДНК, а мелкие гранулы — митохондриальные рибосомы. В митохондриях встречаются также более крупные гранулы, представляющие собой комплексы кальция и белков.

Мембраны митохондрий содержат интегральные мембранные белки. Во внешнюю мембрану входят порины, которые образуют поры и делают мембраны проницаемыми для веществ с молекулярной массой до 10 кДа. Внутренняя же мембрана митохондрий непроницаема для большинства молекул; исключение составляют О2, СО2, Н20. Внутренняя мембрана удерживает не только продукты промежуточного метаболизма (например, пируват и ацетил-КоА), но и неорганические ионы (Н+и Na+). Поэтому в цитоплазме и митохондриях существуютнезависимые пулыионов и метаболитов. Напротив, внешняя мембрана содержит порообразующие белки, которые делают ее проницаемой для низкомолекулярных соединений.

Внутренняя мембрана митохондрий характеризуется необычно высоким содержанием белков (75%). В их число входят транспортные белки-переносчики, ферменты, компоненты дыхательной цепи, АТФ-синтаза, а также необычный фосфолипид кардиолипин.

Обмен между цитоплазмой и матриксом митохондрий обеспечивается специальными транспортными системами, локализованными во внутренней мембране митохондрий и способными переносить разнообразные вещества (пируват, фосфат, АТФ, АДФ, глутамат, аспартат, малат, 2-оксоглутарат, цитрат, жирные кислоты) по механизмам типа антипорт (обменная диффузия), симпорт (сопряженный транспорт) или унипорт (облегченная диффузия). Имеется переносчик и для ионов Са2+, который наряду с ЭПР регулирует концентрацию Са2+ в цитоплазме.

Большая часть АТФ, продуцируемого митохондриями в матриксе, доставляется в цитоплазму с помощью АДФ/АТФ-транслоказыв обмен на АДФ (обменная диффузия).Фосфат поступает в митохондрии вместе с протонами независимо от транспорта АДФ/АТФ.

В отличие от других органоидов, белки митохондрий и хлоропластов преимущественно синтезируются на свободных рибосомах, а не на рибосомах ШЭПР. Белки собираются полностью, и попадают в митохондрии и хлоропласты в виде полных полипепетидных цепей, при этом используются высокоспецифичные сигнальные последовательности.Т.о., эти органоиды не используют пузырьковый транспорт, и их белки не проходят обработку в АГ, белки органоидов, связанных с энергетическим метаболизмом, отличаются от основной массы клеточных белков.

Транспорт белков в митохондрииосложнен наличием двух мембран оболочки. Наиболее изучен импорт белков из цитоплазмы в матрикс митохондрий. Синтезированные белки поддерживаются в развернутом состоянии (в виде цепей) специальными цитоплазматическими белками (семейство чапероновHsp70) и имеют сигнальную последовательность (пресиквенс), определяющую их митохондриальную направленность. Эта последовательность распознается рецепторами на мембране митохондрий. Пресиквенс встраивается в белковый комплекс, ответственный за транслокацию белка внутрь митохондрии. Белковая цепь переносится через обе митохондриальные мембраны. Этот процесс нуждается в электрохимическом градиенте на внутренней мембране и в АТФ. Градиент создается на мембране за счет транспорта протонов, сопряженного с восстановлением молекулярного кислорода.

Белок проходит через канал в мембранах, и связывается с другими чаперонами, локализованными уже в матриксе. Эта связь обеспечивает перемещение белка через белковый канал, и матриксный чаперон играет роль своеобразного мотора, который «тянет» белок внутрь митохондрии. В матриксе происходит кливидж, и сигнальная последовательность отщепляется. Затем белок соединяется с чаперонами другого семейства (Hsp60), чаперонинами, которые обеспечивают пространственную укладку белка. Этот процесс также нуждается в АТФ.

Белки, предназначенные для митохондрий, нужны для разных их частей. Возникает вопрос сортировки. Один из предполагаемых вариантов: сначала все попадает в матрикс, а потом уже переносится, куда надо. Однако, такой путь удается проследить не для всех белков. Некоторые встраиваются в мембрану сразу, не попадая в матрикс. Другие сначала встраиваются во внутреннюю мембрану, потом из нее выделяются в матрикс. Т.о., существуют разные пути доставки белков в разные части митохондрий.

Фосфолипиды митохондрий также доставляются из цитозоля.

Митохондрии и хлоропласты имеют свой собственный геном, который транскрибируется и транслируется внутри органоидов. В матриксе митохондрий находится автономная система белкового синтеза. Она представлена молекулами ДНК, не связанными с гистонами. На этих ДНК происходит синтез молекул РНК разных типов:информационных, транспортных и рибосомальных. В матриксе митохондрий происходит образование рибосом, отличных от рибосом цитоплазмы. Эти рибосомы обеспечивают синтез ряда митохондриальных белков, не кодируемых ядром. Однако эта система обеспечивает синтез не более 5% от всех белков, входящих в состав митохондрий. Большая часть белков, составляющих структурные и функциональные компоненты митохондрий, кодируется геномом ядра и синтезируется на рибосомах цитоплазмы.

ДНК митохондрий, как и ДНК ядра, подвергается мутациям. Мутации передаются по материнской линии. С митохондриальной ДНК связана наследственная оптическая нейропатия Лебера. Полагают, что мутации митохондриальной ДНК вовлечены в развитие болезни Паркинсона и болезни Альцгеймера.

Интересно, что ДНК митохондрий не кодирует белков, обеспечивающих синтез самой ДНК. Все они заимствуются из системы синтеза ядерной ДНК. Ядерная ДНК т.о., кодирует все белки, обеспечивающие существование митохондрий и их функционирование.

Всегда считалось, что митохондрии морфологические статичны, однако, это не так – морфология митохондрий меняется в зависимости от состояния клетки и воздействий. Эти изменения включают в себя деление и слияние митохондрий.

Известно о прямом взаимодействии митохондрий и ЭПР, и нет данных о взаимодействии с другими органоидами. Между тем, есть много причин для существования таких контактов. Так, существует регулируемое взаимодействие митохондрий и эндосом, обеспечивающее прямую передачу ионов железа. Митохондрии млекопитающих тесно связаны с пероксисомами в катаболизме жирных кислот. У большинства растений и грибов эта функция выполняется только пероксисомами. Многие длинноцепочечные жирные кислоты не могут быть разрушены в митохондриях, и транспортируются в пероксисомы. И наоборот, жирные кислоты с прямой цепью не разрушаются в пероксисомах, и направляются в митохондрии. Т.о., существует поток жирных кислот между этими органоидами.

Кроме того, и митохондрии, и пероксисомы вовлечены в детоксикационные процессы, поскольку разрушают перекиси и супероксиды. Недавно удалось показать, как митохондрии и пероксисомы контактируют. Было выяснено, что митохондриальная лигаза MAPL (MULAN) находится в везикулах, которые обладали признаками селективного транспорта. ЭМ показала, что эти пузырьки отпочковывались от периферии митохондрий, и были образованы как одинарной, так и двойной мембраной и имели 70-100 нм в диаметре. Видеосъемка показала, что эти пузырьки потом сливались с пероксисомами. Что именно переносят эти пузырьки, пока неизвестно. Возможно, - очень длинные жирные кислоты, которые попадают в митохондрии, но не могут в них разрушаться.

Везикулы – общая форма коммуникации для бактерий и митохондрий. Очевидно, что образование пузырьков существует у бактерий с ранних этапов эволюции, у митохондрий этот процесс нужно изучать.

Предполагают, что митохондрии и хлоропласты произошли от бактерий в ходе эволюции, и являются продуктом эндосимбиоза. Гипотезу о происхождении митохондрий и растительных пластид из внутриклеточных бактерий-эндосимбионтов высказал Р.Альтман еще в 1890г. За прошедшее время гипотеза переросла в теорию, основанную на большом фактическом материале.

Суть ее такова: с появлением фотосинтезирующих бактерий в атмосфере Земли накапливался кислород — побочный продукт их метаболизма. С ростом его концентрации усложнялась жизнь анаэробных гетеротрофов, и часть из них для получения энергии перешла от бескислородного брожения к окислительному фосфорилированию. Такие аэробные гетеротрофы могли с большим КПД, чем анаэробные бактерии, расщеплять органические вещества, образующиеся в результате фотосинтеза. Часть свободно живущих аэробов была захвачена анаэробами, но не “переварена”, а сохранена в качестве энергетических станций, митохондрий. Не стоит рассматривать митохондрии как рабов, взятых в плен, чтобы снабжать молекулами АТФ не способные к дыханию клетки. Они, скорее - “существа”, еще в протерозое нашедшие для себя и своего потомства лучшее из убежищ, где можно затрачивать наименьшие усилия, не подвергаясь риску быть съеденными.

Матрикс и внутренняя мембрана – наиболее «рабочие» области митохондрий. Матрикс содержит геном митохондрий и основную часть ферментов, ответственных за окислительное фосфорилирование, процесс генерации электронов и синтеза АТФ.

Окисление глюкозы и жирных кислот – главный источник энергии в клетке.

Для выработки энергии вся съеденная пища расщепляется до соединений, которые могут быть утилизированы клеткой. Основной источник энергии – жиры и углеводы. Глюкоза – конечный продукт расщепления углеводов. В клетке глюкоза может расщепляться путем гликолиза (анаэробный путь окисления), при этом конечным продуктом является пируват. Жиры также расщепляются до пирувата. При расщеплении глюкозы путем гликолиза генерируются электроны, энергия которых используется для синтеза АТФ, при этом на одну молекулу глюкозы продуцируется 4 АТФ. Это несравнимо меньше, чем продуцируется в митохондриях в цикле Кребса (цикле трикарбоновых кислот (ЦТК)) – 24-28 молекул АТФ. Задача ЦТК – получить наиболее возможное количество электронов при расщеплении трикарбоновых кислот и утилизировать их энергию.

Окисление глюкозы начинается в цитоплазме, где из нее образуется пируват. Затем пируват переносится в митохондрии, где он окисляется до СО2 в цикле Кребса, при этом вырабатывается АТФ. Начальная стадия окисления пирувата - образование АцКоА, который затем поступает в цикл трикарбоновых кислот, где и происходит полное окисление. Окисление жирных кислот также происходит через стадию образования АцКоА, который затем поступает в ЦТК. Т.е., имеется унификация реакций расщепления жиров и углеводов, и ЦТК является главным место образования НАДН и ФАДН2 - высокоэнергетических переносчиков электронов. Окисление АцКоА сопряжено с восстановлением НАД (никотин амид динуклеотид) и ФАД (флавин аденин динуклеотид) до НАДН и ФАДН2. Ферменты ЦТК локализованы в матриксе митохондрий.

На внутренней мембране митохондрий локализован процесс окислительного фосфорилирования, который поставляет основную часть энергии в клетке. Внутренняя мембрана митохондрий, т.о., является главным местом синтеза АТФ, что находит отражение в ее структуре. Поверхность внутренней мембраны увеличена за счет крист. Внутренняя мембрана на 70% состоит из белков, вовлеченных в окислительное фосфорилирование и транспорт метаболитов (пирувата и жирных кислот). Это – единственный тип мембран в клетке с таким высоким содержанием белков.

studfiles.net

Пероксисомы | Биология

Пероксисома, или микротельце, — это округлый мембранный органоид эукариотической клетки, по размерам чуть больше лизосомы, содержащий отличные от нее ферменты и как следствие выполняющий иные функции (компоненты пероксисом участвуют в других метаболических путях). В клетках обычно много пероксисом, количество зависит от типа клетки, внешних и внутренних условий. Например, в клетках печени их количество может достигать 100 штук.

Внутреннее содержимое (матрикс) имеет гранулярное строение. При этом в нем может быть кристаллическое ядро белковой природы.

По одной из гипотез пероксисомы образуются эндоплазматической сетью и сохраняют с ней связь.

Среди многочисленных пероксисомных ферментов следует отметить каталазу. Этот самый быстродействующий фермент катализирует разложение пероксида водорода на кислород и воду.

Пероксид водорода (h3O2) ядовит для клеток, но образуется в ряде окислительных реакций.

Каталаза не только расщепляет пероксид, но и катализирует реакции с его участием в окислении ряда простых органических веществ (спиртов, фенолов, кислот и др.). Так у животных пероксидом обезвреживаются вредные вещества, проходящие с кровотоком через печень.

В пероксисомах в процессе окисления жирных кислот образуется ацетил-КоА, который затем транспортируется в цитоплазму.

В остальном пероксисомы выполняют разнообразные функции в зависимости от типа клеток и организмов.

В растениях есть такая разновидность пероксисом как глиоксисомы. Они участвуют в метаболизме глиоксилата, превращают липиды в сахарозу.

В листьях пероксисомы участвуют в фотодыхании.

Ферменты оксидазы окисляют с помощью молекулярного кислорода различные органические соединения, отщепляя от них атомы водорода.

biology.su

Пероксисомы: строение, функции и происхождение

Пероксисомы представляют собой небольшие органеллы, присутствующие в эукариотических клетках. Сотни этих круглых органелл можно обнаружить в клетках растений и животных. Пероксисомы окружены одной мембраной и содержат ферменты, которые продуцируют перекись водорода в качестве побочного продукта. Ферменты разлагают органические молекулы через реакции окисления, производя в процессе перекись водорода.

Перекись водорода токсична для клетки, но пероксисомы также содержат фермент, который способен превращать перекись водорода в воду. Пероксисомы участвуют по меньшей мере в 50 различных биохимических реакциях в организме. Типы органических полимеров, которые разрушаются пероксисомами, включают аминокислоты, мочевую кислоту и жирные кислоты. Пероксисомы в клетках печени помогают детоксифицировать алкоголь и другие вредные вещества путем окисления.

Функция пероксисом

В дополнение к участию в окислении и разложении органических молекул пероксисомы также участвуют в синтезе важных молекул. В клетках животных пероксисомы синтезируют холестерин и желчные кислоты (продуцируемые в печени). Определенные ферменты в пероксисомах необходимы для синтеза специфического типа фосфолипида, который необходим для построения тканей сердца и головного мозга. Пероксисомальная дисфункция может привести к развитию расстройств, влияющих на центральную нервную систему, поскольку периоксомы участвуют в производстве липидного покрытия (миелиновой оболочки) нервных волокон.

Большинство нарушений пероксисом являются результатом мутаций генов, которые наследуются как аутосомно-рецессивные заболевания. Это означает, что люди наследуют две копии аномального гена, по одному от каждого родителя.

В растительных клетках пероксисомы превращают жирные кислоты в углеводы для метаболизма в прорастающих семенах. Они также участвуют в фотодыхании, которое происходит, когда уровни углекислого газа в листьях растений становятся слишком низкими. Фотоспирация сохраняет углекислый газ за счет ограничения количества CO2, доступного для использования при фотосинтезе.

Образование пероксисом

Пероксисомы воспроизводятся аналогично митохондриям и хлоропластам, поскольку они обладают способностью собираться и размножаться путем деления. Этот процесс называется пероксисомным биогенезом и включает в себя создание пероксисомальной мембраны, потребление белков и фосфолипидов для роста органелл, а также новое образование пероксисом путем деления. В отличие от митохондрий и хлоропластов, пероксисома не имеет ДНК и должна принимать белки, вырабатываемые свободными рибосомами в цитоплазме. Поглощение белков и фосфолипидов увеличивает рост, и новые пероксисомы образуются в результате разделения расширенных пероксисом.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

natworld.info

Пероксисомы (микротельца) - Клеточная биология

Это небольшие вакуоли (0,3-1,5 мкм), одетые одинарной мембраной, отграничивающей гранулярный матрикс, в центре которого располагается сердцевина, или нуклеоид (ничего не имеющий общего с нуклеоидом бактерий и вобще к ядерным структурам не относящийся).

В зоне сердцевины часто, особенно в пероксисомах печеночных клеток, видны кристаллоподобные структуры, состоящие из регулярно упакованных фибрилл или трубочек. Изолированные сердцевины пероксисом содержат фермент уратоксидазу ( 196, 207б).

Пероксисомы обнаружены у простейших (амебы, тетрахимена), у низших грибов (дрожжи), у высших растений в некоторых эмбриональных тканях (эндосперм) и в зеленых частях, способных к фотореспирации, у высших позвоночных животных они обнаруживаются главным образом в печени и почках. В печени крыс на клетку число пероксисом колеблется от 70 до 100.

Пероксисомы часто локализуются вблизи мембран ЭР. У зеленых растений пероксисомы часто находятся в тесном контакте с митохондриями и пластидами.

Впервые пероксисомы были выделены из печени и почек. Во фракциях пероксисом обнаруживается ферменты, связанные с метаболизмом перекиси водорода. Это ферменты (оксидазы, уратоксидаза, оксидаза d-аминокислот) окислительного дезаминирования аминокислот, при работе которых образуется перекись водорода (Н2О2 ) и каталаза, разрушающая ее. В пероксисомах печени каталаза составляет до 40 % всех белков и локализована в матриксе. Так как Н2О2 является токсическим веществом для клеток, то каталаза пероксисом может играть важную защитную роль. Пероксисомы цыплят и лягушек кроме уратоксидазы содержат ряд ферментов катаболизма пуринов.

У животных и некоторых растений (проростки клещевины) пероксисомы играют важную роль при превращении жиров в углеводы. Так, в клетках эндосперма клевещины в пероксисомах (глиоксисомах) содержатся ферменты глиоксалатного цикла.

Пероксисомы не содержат никаких нуклеиновых кислот и все белки, из которых они состоят, кодируются ядерными генами, но их относят к саморепродуцирующимся органеллам. В пероксидах происходит накопление специфических белков, которые синтезируются в цитозоле, и имеют свои сигнальные участки. В мембране пероксисом есть рецепторный белок, который узнает транспортируемые белки. Белки мембран пероксисом, также как и липиды приходят из цитозоля. Такое накопление содержимого и рост мембраны приводят к общему росту пероксисомы, которая затем с помощью неизвестного пока механизма делится на две – самореплицируется.

mikrobiki.ru

Пероксисомы - это... Что такое Пероксисомы?

Схема строения пероксисомы

Пероксисома (лат. peroxysoma) — обязательная органелла эукариотической клетки, ограниченная мембраной, содержащая большое количество ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции (оксидазы D-аминокислот, уратоксидазы и каталазы). Имеет размер от 0,2 до 1,5 мкм, отделена от цитоплазмы одной мембраной.

Набор функций пероксисом различается в клетках разных типов. Среди них: окисление жирных кислот, фотодыхание, разрушение токсичных соединений, синтез желчных кислот, холестерина, а также эфиросодержащих липидов, построение миелиновой оболочки нервных волокон, метаболизме фетановой кислоты и т. д. Наряду с митохондриями пероксисомы являются главными потребителями O2 в клетке.

В пероксисоме обычно присутствуют ферменты, использующие молекулярный кислород для отщепления атомов водорода от некоторых органических субстратов (R) с образованием перекиси водорода (h3O2):

Каталаза использует образующуюся h3O2 для окисления множества субстратов — например, фенолов, муравьиной кислоты, формальдегида и этанола:

Этот тип окислительных реакций особенно важен в клетках печени и почек, пероксисомы которых обезвреживают множество ядовитых веществ, попадающих в кровоток.

Новые пероксисомы образуются чаще всего в результате деления предшествующих, как митохондрии и хлоропласты. Они, однако, могут формироваться и de novo из эндоплазматического ретикулума, не содержат ДНК и рибосом, поэтому высказанные ранее предположения об их эндосимбиотическом происхожденим необоснованны[1].

Все ферменты, находящиеся в пероксисоме, должны быть синтезированы на рибосомах вне неё. Для их переноса из цитозоля внутрь органеллы мембраны пероксисом имеют систему избирательного транспорта.

Открыты бельгийским цитологом Христианом де Дювом в 1965.

Примечания

Ссылки

Wikimedia Foundation. 2010.

dic.academic.ru

Пероксисома — WiKi

История изучения

Как отдельная структура пероксисома впервые была описана в 1954 году Йоханнесом Родином (швед. Johannes A. G. Rhodin) в клетках почки мыши. Эти структуры были окружены одной мембраной и содержали хорошо выраженный гранулярный матрикс. Из-за малого размера и неопределённого облика исследователь назвал их «микротельцами». В 1960 году и позднее Кристианом де Дювом (фр. Christian René de Duve) с соавторами было показано, что пероксисомы содержат такие ферменты, как уратоксидаза, каталаза, оксидаза D-аминокислот. Оказалось, что в пероксисомах молекулярный кислород под действием оксидазы превращается в пероксид водорода, который каталаза разлагает на воду и кислород. Это открытие позволило де Дюву назвать эту органеллу «пероксисомой». Параллельно другая группа исследователей во главе с Гарри Биверсом[en] (англ. Harry Beevers) показала, что глиоксилатный цикл в прорастающих семенах протекает в неизвестных доселе цитоплазматических частицах, которые они назвали «глиоксисомами». Глиоксисомы по своим свойствам очень напоминали пероксисомы. Было установлено, что в глиоксисомах также протекает β-окисление жирных кислот. Позднее было открыто, что этот процесс происходит и в пероксисомах печени крысы[1]. В настоящее время глиоксисомы считают видоизменёнными пероксисомами[2].

Морфология и локализация

Пероксисомы представляют собой небольшие мембранные пузырьки размером 0,3—1,5 мкм, содержащие внутри гранулярный матрикс. В центре матрикса находится сердцевина, или нуклеоид. В этой зоне нередко (особенно в печёночных клетках) видны кристаллоподобные структуры, состоящие из регулярных фибрилл, или трубочек[3].

Пероксисомы присутствуют во всех эукариотических клетках[4]. Размер, количество и белковый состав пероксисом различен в клетках различных тканей, а также может меняться под действием внешнего стимула[5]. Например, у дрожжей, растущих на сахаре, пероксисомы маленькие. Однако у дрожжей, растущих на метаноле, имеются крупные пероксисомы, окисляющие метанол. Если дрожжи выращиваются на жирных кислотах, то они имеют большие пероксисомы, в которых интенсивно протекает β-окисление жирных кислот[6]. У высших позвоночных животных особенно богаты пероксисомами клетки печени и почек. Так, каждый гепатоцит крысы содержит от 70 до 100 пероксисом[7].

Функции

Функции пероксисом чрезвычайно разнообразны в разных группах организмов. Однако практически у всех видов пероксисомы содержат фермент каталазу, а также ферменты β-окисления жирных кислот[5]. Ниже рассмотрены известные функции пероксисом.

Окисление органических веществ

В пероксисоме обычно присутствуют ферменты, использующие молекулярный кислород для отщепления атомов водорода от некоторых органических субстратов (R{\displaystyle \mathrm {R} } ) с образованием пероксида водорода (h3O2{\displaystyle \mathrm {H_{2}O_{2}} } ):

К числу таких ферментов можно отнести различные оксидазы: уратоксидаза, оксидаза D-аминокислот[7].

Каталаза использует образующуюся h3O2{\displaystyle \mathrm {H_{2}O_{2}} }  для окисления множества субстратов, например, фенолов, муравьиной кислоты, этанола и формальдегида:

С помощью этой реакции в печени и почках происходит обезвреживание различных ядовитых веществ, находящихся в кровотоке. Около 25 % потребляемого этанола пероксисомы окисляют до ацетальдегида[8].

Когда в клетке накапливается слишком много пероксида водорода, каталаза переводит его в воду в следующей реакции:

Окисление жирных кислот

В пероксисомах всех организмов протекает β-окисление жирных кислот. На каждом этапе этого процесса алкильная цепь жирной кислоты укорачивается на два атома углерода с высвобождением ацетил-КоА. Далее пероксисомы экспортируют его в цитозоль. У млекопитающих β-окисление протекает не только в пероксисомах, но и в митохондриях, однако у дрожжей и растений этот процесс проходит только в пероксисомах[8].

В пероксисомах также протекает α-окисление жирных кислот, которые не могут подвергаться β-окислению из-за наличия метильной группы у β-атома углерода[9].

Другие функции

У животных в пероксисомах протекают первые реакции биосинтеза плазмалогенов — самых распространённых фосфолипидов миелина[8]. Широко обсуждается роль пероксисом в биосинтезе изопреноидов и холестерина у животных[10].

На пероксисомы приходится около 10 % активности двух ферментов пентозофосфатного пути: глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы[en], которые, как предполагается, по мере нужды пополняют пул NADPH вне пероксисомы[10].

Показано, что в пероксисомах локализуется белок NDR2 — серин/треониновая киназа[en], участвующая в развитии ресниц[11].

Предполагается, что пероксисомы играют важную роль в регуляции системного воспаления, однако функциональная роль этих органелл в воспалительном ответе, который опосредован миелоидными иммунными клетками, в значительной мере неизвестна[12].

В листьях растений пероксисомы участвуют в процессе фотодыхания. Этот процесс является следствием недостаточной специфичности главного фермента, фиксирующего углекислоту, — рубиско, который может связываться не только с углекислым газом, но и с кислородом. При взаимодействии кислорода с рибулозо-1,5-бисфосфатом под действием рубиско образуется 3-фосфоглицерат и 2-фосфогликолат. Фотодыхание убыточно для клетки, так как фиксации углекислого газа при этом не происходит, но образуется 2-фосфогликолат, усвоение которого для клетки энергетически невыгодно[13]. Кроме того, в пероксисомах образуется ряд растительных гормонов[14].

У растений и некоторых других организмов в видоизменённых пероксисомах — глиоксисомах — заключены ферменты глиоксилатного пути. В ходе этого процесса ацетил-КоА, образующийся при окислении жиров (например, запасённых в семени) превращается в глиоксисоме в четырёхуглеродное промежуточное соединение цикла лимонной кислоты — сукцинат, которое выводится в цитозоль и далее используется для синтеза сахаров[15].

У некоторых простейших (например, трипаносом) имеется особая мембраносвязанная органелла, содержащая ферменты гликолиза — гликосома. Предполагается, что она происходит от пероксисомы[16].

У некоторых грибов, таких как Aspergillus nidulans[en] и Penicillium chrysogenum последний этап биосинтеза пенициллина происходит в пероксисомах. У A. nidulans и A. fumigatus пероксисомы задействованы в синтезе сидерофоров[en]. Кроме того, тельца Воронина сумчатых грибов, служащие для закуропки пор повреждённых клеток и отделяющие их от нормальных клеток, являются видоизменёнными пероксисомами[17].

Импорт белков

Поскольку пероксисомы не содержат собственной ДНК и рибосом, все их белки должны импортироваться внутрь пероксисом из цитозоля. Некоторые белки пероксисом направляются в них с участием С-концевого сигнала пероксисомального адресования (PTS1). Последовательности PTS1 гораздо короче, чем сигналы импорта других органелл, и часто состоят всего из трёх аминокислотных остатков. Каноническая последовательность PTS1 содержит серин, цистеин или аланин, после которого идёт остаток основной аминокислоты, а затем лейцин. Наличие дополнительных аминокислот вне PTS1 может усиливать адресный сигнал, особенно если последовательность PTS1 сильно отличается от канонической. Гораздо реже пероксисомные белки имеют сигнальную последовательность PTS2, которая находится на N-конце белка и имеет большую длину, чем PTS1. PTS2 являются частью более крупного пептида, который отщепляется после окончания импорта. Процесс импорта белков в пероксисомы изучен недостаточно, но известно, что в нём задействованы растворимые рецепторы в цитозоле, которые узнают сигнальную последовательность, и белки докинга на обращённой к цитозолю стороне пероксисом. Процесс импорта сопровождается гидролизом АТФ, и в нём принимают участие около 23 различных белков, называемых пероксинами[en]. Белки с PTS1 позиционируются на пероксисомах с участием рецептора Pex5p, а с PTS2 — Pex7p. У млекопитающих адресование белков с PTS2 происходит с участием белка, который представляет собой вариант альтернативного сплайсинга Pex5p[18]. Комплекс из 6 разных пероксинов образует мембранный транслокатор[19].

Процесс импорта белков пероксисом коренным образом отличается от транслокации белков в ЭПР, митохондрии и хлоропласты в том отношении, что белки пероксисом импортируются после того, как они приобрели в цитозоле нативную или даже олигомерную структуру. В этом отношении транспорт белков в пероксисомы напоминает перенос белков в ядро. При транспорте в ядро и в перокисому рецептор, узнающий сигнальную последовательность, переносится с субстратом через мембрану, потом рецептор отделяется и экспортируется в цитозоль для дальнейшего использования[20].

Биогенез

Механизм образования новых пероксисом в клетке является предметом дискуссий. Доподлинно неизвестно, возникают ли пероксисомы из ранее существующих путём их роста и деления (подобно митохондриям и пластидам), или же они образуются путём отщепления от эндоплазматического ретикулума (ЭПР). Скорее всего, обе точки зрения могут соответствовать действительности, а механизм биогенеза пероксисом, вероятно, выглядит следующим образом. Среди белков пероксисом есть такие, которые сначала интегрируются в мембрану ЭПР, где они могут входить в состав особых везикул — предшественников пероксисом. Отщепление от ЭПР этих везикул и их дальнейшее слияние приводит к образованию пероксисомы, которая импортирует оставшиеся пероксисомальные белки при помощи собственного аппарата импорта. Далее пероксисома может расти и делиться с образованием дочерних пероксисом[21].

В 2017 году была предложена новая модель образования пероксисом de novo. Известно, что пероксисомы и митохондрии функционируют совместно во многих метаболических путях — таких, как β-окисление жирных кислот. Кроме того, в отсутствие пероксисом в клетках многие белки пероксины импортируются в митохондрии. В связи с этим предполагается, что пероксисомы представляют собой гибридный продукт слияния пре-пероксисомных везикул, отделившихся как от ЭПР, так и от митохондрий[22].

Насчёт происхождения пероксисом имеется ряд альтернативных гипотез. Поскольку пероксисомы разных организмов содержат ряд белков, одинаковых для всех, была предложена гипотеза эндосимбиотического происхождения пероксисом. Согласно этой гипотезе, пероксисомы происходят от внутриклеточных бактерий[23]. Есть версия, что пероксисомы происходят от актинобактерий[24]. Впрочем, в последнее время эти гипотезы были опровергнуты[25][26].

Клиническое значение

Первым заболеванием, для которого была установлена связанная с пероксисомами причина, стал синдром Зельвегера[en]. У пациентов с синдромом Зельвегера нарушен процесс импорта белков в пероксисомы, что ведёт к тяжёлой пероксисомной недостаточности. Их клетки содержат «пустые» пероксисомы. Пациенты страдают от тяжёлых нарушений мозга, печени и почек и умирают вскоре после рождения. Одна форма заболевания вызвана мутацией в пероксине Pex2, а дефект N-концевого сигнала импорта вызывает более слабую форму заболевания[19].

С момента установления причин синдрома Зельвегера в 1973 году было получено много новых сведений о различных заболеваниях, вызванных нарушениями в функционировании пероксисом: к настоящему моменту выявлено 14 генов, мутации в которых приводят к пероксисомным расстройствам[en][27]. Их подразделяют на две группы: заболевания, вызванные нарушениями в работе одного фермента, и заболевания, связанные с биогенезом пероксисом. К первой группе относятся такие заболевания, как X-связанная адренолейкодистрофия[en] (ALD) и rhizomelic chondrodysplasia punctata[en] (RCDP) типов 2 и 3. У пациентов с X-связанной ALD накапливаются жирные кислоты с очень длинными алкильными цепями из-за мутации в ABC-переносчике[en] D1, который необходим для транспорта этих соединений внутрь пероксисом. RCDP типов 2 и 3 вызывается дефектами в двух ключевых ферментах биосинтеза плазмалогенов[28].

Ко второй группе относятся болезни, вызванные нарушениями в биогенезе пероксисом, поэтому они характеризуются более сложной этиологией, чем болезни, вызванные нарушениями в конкретных ферментах. К числу таких болезней относится уже упоминавшийся синдром Зельвегера, неонатальная ALD, а также детская болезнь Рефсума[29].

Примечания

1. ↑ Brocard et al., 2014, p. 3—4.
2. ↑ Нельсон, Кокс, 2014, с. 213.
3. ↑ Ченцов, 2005, с. 320.
4. ↑ Альбертс и др., 2013, с. 1107.
5. ↑ 1 2 Brocard et al., 2014, p. 4.
6. ↑ Альбертс и др., 2013, с. 1108—1109.
7. ↑ 1 2 Ченцов, 2005, с. 321.
8. ↑ 1 2 3 4 5 Альбертс и др., 2013, с. 1108.
9. ↑ Нельсон, Кокс, 2014, с. 250.
10. ↑ 1 2 Wanders R. J., Waterham H. R. Biochemistry of mammalian peroxisomes revisited. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2006. — Vol. 75. — P. 295—332. — DOI:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133329. — PMID 16756494. исправить
11. ↑ Abe S., Nagai T., Masukawa M., Okumoto K., Homma Y., Fujiki Y., Mizuno K. Localization of NDR2 to peroxisomes and its role in ciliogenesis. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2017. — DOI:10.1074/jbc.M117.775916. — PMID 28122914. исправить
12. ↑ Vijayan V., Srinu T., Karnati S., Garikapati V., Linke M., Kamalyan L., Mali S. R., Sudan K., Kollas A., Schmid T., Schulz S., Spengler B., Weichhart T., Immenschuh S., Baumgart-Vogt E. A New Immunomodulatory Role for Peroxisomes in Macrophages Activated by the TLR4 Ligand Lipopolysaccharide. (англ.) // Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950). — 2017. — DOI:10.4049/jimmunol.1601596. — PMID 28179495. исправить
13. ↑ Нельсон, Кокс, 2014, с. 420.
14. ↑ Fahy D., Sanad M. N., Duscha K., Lyons M., Liu F., Bozhkov P., Kunz H. H., Hu J., Neuhaus H. E., Steel P. G., Smertenko A. Impact of salt stress, cell death, and autophagy on peroxisomes: quantitative and morphological analyses using small fluorescent probe N-BODIPY. (англ.) // Scientific reports. — 2017. — Vol. 7. — P. 39069. — DOI:10.1038/srep39069. — PMID 28145408. исправить
15. ↑ Нельсон, Кокс, 2014, с. 212—213.
16. ↑ Parsons M. Glycosomes: parasites and the divergence of peroxisomal purpose. (англ.) // Molecular microbiology. — 2004. — Vol. 53, no. 3. — P. 717—724. — DOI:10.1111/j.1365-2958.2004.04203.x. — PMID 15255886. исправить
17. ↑ Камзолкина О. В., Дунаевский Я. Е. Биология грибной клетки. — М.: Товарищество научных изданий КМК, 2015. — С. 130—131, 135. — 239 с. — ISBN 978-5-9906564-1-3.
18. ↑ Кассимерис и др., 2016, с. 349.
19. ↑ 1 2 Альбертс и др., 2013, с. 1110.
20. ↑ Кассимерис и др., 2016, с. 349—350.
21. ↑ Альбертс и др., 2013, с. 1110—1111.
22. ↑ Sugiura A., Mattie S., Prudent J., McBride H. M. Newly born peroxisomes are a hybrid of mitochondrial and ER-derived pre-peroxisomes. (англ.) // Nature. — 2017. — Vol. 542, no. 7640. — P. 251—254. — DOI:10.1038/nature21375. — PMID 28146471. исправить
23. ↑ Lazarow P. B., Fujiki Y. Biogenesis of peroxisomes. (англ.) // Annual review of cell biology. — 1985. — Vol. 1. — P. 489—530. — DOI:10.1146/annurev.cb.01.110185.002421. — PMID 3916321. исправить
24. ↑ Duhita N., Le H. A., Satoshi S., Kazuo H., Daisuke M., Takao S. The origin of peroxisomes: The possibility of an actinobacterial symbiosis. (англ.) // Gene. — 2010. — Vol. 450, no. 1-2. — P. 18—24. — DOI:10.1016/j.gene.2009.09.014. — PMID 19818387. исправить
25. ↑ Fagarasanu A., Fagarasanu M., Rachubinski R. A. Maintaining peroxisome populations: a story of division and inheritance. (англ.) // Annual review of cell and developmental biology. — 2007. — Vol. 23. — P. 321—344. — DOI:10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123456. — PMID 17506702. исправить
26. ↑ Gabaldón T., Capella-Gutiérrez S. Lack of phylogenetic support for a supposed actinobacterial origin of peroxisomes. (англ.) // Gene. — 2010. — Vol. 465, no. 1-2. — P. 61—65. — DOI:10.1016/j.gene.2010.06.004. — PMID 20600706. исправить
27. ↑ Taylor R. L., Handley M. T., Waller S., Campbell C., Urquhart J., Meynert A. M., Ellingford J. M., Donnelly D., Wilcox G., Lloyd I. C., Mundy H., FitzPatrick D. R., Deshpande C., Clayton-Smith J., Black G. C. Novel PEX11B Mutations Extend the Peroxisome Biogenesis Disorder 14B Phenotypic Spectrum and Underscore Congenital Cataract as an Early Feature. (англ.) // Investigative ophthalmology & visual science. — 2017. — Vol. 58, no. 1. — P. 594—603. — DOI:10.1167/iovs.16-21026. — PMID 28129423. исправить
28. ↑ Brocard et al., 2014, p. 5.
29. ↑ Brocard et al., 2014, p. 5—6.

Литература

• Molecular Machines Involved in Peroxisome Biogenesis and Maintenance / Cecile Brocard, Andreas Hartig. — Springer Vienna, 2014. — ISBN 978-3-7091-1788-0. — DOI:10.1007/978-3-7091-1788-0.
• Кассимерис Л., Лингаппа В. Р., Плоппер Д.  Клетки по Льюину. — М.: Лаборатория знаний, 2016. — 1056 с. — ISBN 978-5-906828-23-1.
• Ченцов Ю. С. Введение в клеточную биологию. — М.: ИКЦ «Академкнига», 2005. — 495 с. — ISBN 5-94628-105-4.
• Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки: в 3-х томах. Т. 2. — М.: Ижевск: НИЦ «Регулярная и хаотическая динамика», Институт компьютерных исследований, 2013. — 992 с. — ISBN 978-5-4344-0113-5.
• Нельсон Д., Кокс М. Основы биохимии Ленинджера. — М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2014. — Т. 2. — 636 с. — ISBN 978-5-94774-366-1.

ru-wiki.org

Функции пероксисом. Синдром Зельвегера

Сегодня мы предлагаем вам рассмотреть функции пероксисом. Какое значение они имеют в клетке? Также мы обратим внимание и на то, какие заболевания можно выявить с помощью данной органеллы.

Уже из предисловия становится ясно, что пероксисомы – это органеллы клетки. Клетка, в свою очередь, является частью невероятно сложного конструктора всего, что нас окружает. Даже человек состоит из клеточек, которых насчитывается очень большое количество. А клетка состоит из еще более мелких частей, но они позволяют ей вести самостоятельный образ жизни, то есть, объединяться и создавать сложные структуры совсем не обязательно. Примером тому являются простейшие одноклеточные существа, о которых вы наверняка слышали на уроках биологии в школе.

Перед тем как мы перечислим и охарактеризуем функции пероксисом, нам необходимо понять, что это такое и как они устроены.

Пероксисомы

Эти органеллы выглядят как мельчайшие вакуоли, их размер не достигает 1,5 мкм. Окружены пероксисомы тонкой мембраной, она и отделяет микрогранулы, находящиеся внутри, от внутренней среды всей клетки. Что мы можем обнаружить внутри органоида? Там располагается сердцевина, ее также называют нуклеоидом. Важно понимать и то, что данная часть пероксисомы не имеет никакого отношения к ядерной структуре или к нуклеоидам бактерий. Не путайте эти понятия. Часто бывает и так, что в зоне нуклеоида обнаруживаются структуры, походящие на кристаллы. Они образуются из фибрилл и трубочек. Сердцевина данной органеллы отделена от пероксисомы, внутри нее содержится уратоксидоза. Это один из ферментов. Теперь предлагаем рассмотреть функции пероксисом в клетке. Но перед этим более подробно рассмотрим строение.

Строение

Сейчас мы расскажем, что такое пероксисомы, строение и функции (таблица) будут также нами рассмотрены. Для начала приведем наглядное пособие в виде таблицы. Далее подробно распишем пероксисомы строение и функции. Таблица может быть нами создана, но достаточно отметить, что пероксисома состоит из матрикса и нуклеотида.

Матрикс пероксисомы содержит 15 ферментов. Давайте разберем какие. Выделим наиболее значимые из них:

• пероксидаза;
• каталаза;
• оксидоза;
• уратроксидаза.

А какую функцию тогда выполняет нуклеотид? Его роль состоит в конденсации тех самых ферментов. Давайте разберемся со способом формирования пераксисом. Они отпочковываются от ЭПС, так мы можем утверждать, что областью производства данного органоида – это ЭПС. Ферменты образуются в:

• ЭПС;
• гиалоплазме.

Здесь же важно уточнить и то, что мембрана хоть и тонкая, но она не дает проникать даже ионам и низкомолекулярным субстратам. Теперь мы можем рассмотреть функции пероксисом. Сразу оговоримся, этот органоид имеет большое значение для клетки.

Функции

Функции пероксисом заключаются в следующем:

• окисление органических веществ;
• окисление жирных кислот;
• биосинтез плазмалогенов;
• биосинтез изопреноидов у животых;
• биосинтез холестирина;
• локализация белка NDR2;
• регуляция системного воспаления;
• помощь в процессе дыхания у растительных клеток и так далее.

Этот список можно продолжать очень долго, так как некоторые функции еще до конца не изучены. Сейчас мы предлагаем немного подробнее поговорить о синтезе белка. Важно знать, что эти органеллы не содержат таких частей, как:

Исходя из этого, синтез белка происходит в ядре. Далее идет импорт во внутреннюю среду пероксисомы. Как же происходит импорт из ядра? Путем участия С-концевого сигнала. Последовательность этого адресования очень коротка, состоит из 3 аминокислотных остатков.

Значение при клиническом обследовании

Мы рассмотрели в разделе выше, какую функцию выполняют пероксисомы. Теперь немного о клиническом предназначении данных органелл. Сейчас немного расскажем о заболевании под названием – синдром Зельвегера. Это достаточно тяжелая болезнь, она вызвана нарушением импорта белков. Следовательно, пероксисомы пустые, в клетке и организме в целом выявляется острая недостаточность данных органелл. Люди, которые страдают данными нарушениями, испытывают затруднения с работой некоторых важных органов, сюда можно отнести:

• мозг;
• печень;
• почки.

Дети, которые рождены с данным синдромом, не могут прожить долго и вынуждены покинуть наш свет спустя очень короткое время пребывания. Данное заболевание связано с мутацией данного органоида. Также возможны и менее опасные формы заболевания.

fb.ru

Смотрите также

• 
  Первоцвет растение фото
• 
  Палочник растение комнатное
• 
  Отрицательные качества растений
• 
  Осина растение фото
• 
  Однолетние серебристые растения
• 
  Облигатные растения паразиты
• 
  Облигатные паразиты растения
• 
  Копеечник растение фото
• 
  Ковровые растения характеристика
• 
  Комнатные субтропические растения
• 
  Комнатные растения субтропические