Источники получения ферментов микробного, животного и растительного происхождения. Ферменты растений

Ферменты растений

В процессе жизнедеятельности растений в клетках одновременно происходят тысячи химических реакций при обычной температуре и нормальном давлении. В этих реакциях участвуют ферменты растений, вырабатываемые клеткой.

Свойства ферментов растений

Ферменты являются биологическими катализаторами, которые образуют промежуточные соединения с реагирующими веществами и после окончания реакции освобождаются. Поэтому малое количество фермента может осуществить превращение большого количества вещества.

Например, фермент каталаза в одну минуту при 0°С может катализировать разложение 5 000000 молекул перекиси водорода.

Роль ферментов такая же, как и роль неорганических катализаторов, используемых в химии. Неорганический катализатор (платина, ионы водорода и др.) ускоряет многие химические реакции, действие же фермента специфично, т. е. он может изменить скорость только какой-то одной реакции.

• Фермент сахараза — инвертаза, ускоряет гидролиз сахарозы на глюкозу и фруктозу, но не действует на мальтозу.
• Фермент амилаза гидролизирует крахмал, но не может произвести гидролиза клетчатки, имеющей такой же элементарный состав.
• Однако фермент пепсин может вызывать гидролиз всех белков, так как в их молекулах имеются однотипные связи, на которые и действует фермент.

В связи с тем, что в растении все время происходит большое количество разнообразных реакций, а ферменты обладают специфичностью, в клетках растений имеется до 800 разных ферментов.

Химическая реакция может происходить только в том случае, когда молекулы получат некоторое дополнительное количество энергии (энергия активации). Катализатор снижает энергию активации, и поэтому реакция может протекать с меньшей затратой энергии.

Так, для гидролиза сахарозы с образованием глюкозы и фруктозы без участия катализатора нужно 32 000 кал на грамм-молекулу, при участии катализатора (иона водорода) энергия активации снижается до 25 600 кал, при наличии фермента сахаразы — до 9400 кал. Приведенные цифры показывают, как сильно снижается энергия активации в присутствии катализаторов и особенно фермента.

Чувствительность ферментов к воздействиям температуры, концентрации водородных ионов, ничтожным примесям некоторых веществ резко отличает их от неорганических катализаторов.

Химическая природа ферментов

По химической природе ферменты разделяются на однокомпонентные и двухкомпонентные.

• Однокомпонентные ферменты представляют собой простой белок, обладающий каталитическими функциями: например, гидролитические ферменты, которые производят разложение сложных соединений с участием воды (уреаза, пепсин и др.). Многие из этих ферментов выделены в кристаллическом виде.
• Двухкомпонентные ферменты состоят из простетической группы и белка. Некоторые ферменты имеют одинаковую простетическую группу, но разные белки. Если у каталазы отделить простетическую группу от белка и перенести ее на белок пероксидазы, то получается фермент пероксидаза. Следовательно, специфичность фермента зависит от его белковой части.

Степень прочности связи простетической группы с белком ферментов различна. Простетическая группа, которая при диализе ферментов легко отделяется от белка, называется коферментом. В состав коферментов часто входят витамины: например, витамин В входит в карбоксилазу, никотиновая кислота (витамин РР) —в дегидрогеназу. Таким образом, витамины, входящие в состав ферментов, принимают участие в обмене веществ.

В простетическую группу некоторых ферментов входят и металлы (медь, железо, цинк, марганец, магний и др.).

Влияние факторов внешней среды на активность ферментов

На активность фермента большое влияние оказывает температура. Различают минимум температуры, при котором реакция начинает идти с заметной скоростью, оптимум, при котором она протекает быстрее всего, и максимум, выше которого реакция не идет.

Ферменты отличаются от живой протоплазмы тем, что их оптимальные температурные точки лежат при 45—50°, а у некоторых ферменхов даже при 60°. Для живых же клеток оптимум температуры лежит при 25—30°, температура 45—50° для них уже смертельна. Отношение ферментативной реакции к температуре зависит от белковой природы ферментов. Фермент разрушается полностью при температуре 100°.

Влияние температуры на работу фермента зависит от продолжительности ее действия. При температурах более высоких, чем оптимальные, происходит, с одной стороны, ускорение реакции, с другой — чрезвычайно быстрая денатурация (свертывание) белка, входящего в состав фермента.

Важным фактором, влияющим на активность ферментов, является реакция среды — ее рН. Каждый фермент проявляет свое действие в довольно узкой зоне рН, называемой оптимальной. У разных ферментов оптимальная рН различна. Оптимум действия:

• дегидрогеназы находится при рН 7,5,
• амилазы (из солода) — при рН 4,7—5,2,
• пепсина — при рН 1,5.

Классификация ферментов

В настоящее время принята единая международная классификация ферментов, основанная на химической реакции, катализируемой данным ферментом.

Все ферменты растений разделены на группы по типу катализируемой реакции, которая в сочетании с названием субстрата является основой для названия фермента.

Все ферменты делят на 6 классов:

1. оксидоредуктазы,
2. трансферазы,
3. гидролазы,
4. лиазы,
5. изомеразы,
6. лигазы или синтетазы.

Классы ферментов делят на подклассы, подподклассы и отдельные ферменты.

Оксидоредуктазы — окислительно-восстановительные ферменты — играют большую роль в процессе дыхания растений. Вещество может окисляться, присоединяя кислород или отдавая водород. Отщепление водорода от субстрата осуществляется дегидрогеназами.

Различают аэробные дегидрогеназы, или оксидазы, которые переносят водород от окисляемого вещества непосредственно на кислород воздуха, и анаэробные дегидрогеназы, передающие отнятый водород другим акцепторам. Анаэробные дегидрогеназы состоят из белка и активной группы, или кофермента.

Трансферазы могут переносить отдельные радикалы, части молекул и целые молекулы от одних соединений на другие, что очень ускоряет течение биохимических реакций. Сначала фермент отщепляет атомную группировку и образует с ней соединения, затем катализирует присоединение этой группировки к другому веществу, а сам освобождается.

В зависимости от атомных группировок ферменты этого класса делят на несколько групп. Так, ферменты, переносящие аминогруппы, называют аминотрансферазами, ферменты, переносящие остатки фосфорной кислоты, — фосфотрансферазами, или киназами, и др.

Гидролазы катализируют гидролиз, а иногда и синтез сложных соединений с участием воды. Гидролазы делят на несколько подгрупп:

• пептидазы — расщепляют пептидные связи,
• эстеразы— катализируют расщепление и синтез сложных эфиров,
• липазы — расщепляют жиры,
• фосфатазы — гидролизируют эфиры фосфорной кислоты, (подробнее: Фосфор незаменимый элемент питания растений) и др.

Лиазы катализируют отщепление от субстрата каких-либо групп без участия воды и фосфорной кислоты, в результате чего образуются двойные связи. Деление лиаз на подклассы основано на том, каков тип подвергающейся разрыву связи между отщепляемой группой и остатком молекулы.

Например, углерод — углерод — лиазы катализируют отщепление или присоединение углекислоты от органических соединений и называются карбоксилазами, или декарбоксилазами. Углерод — кислород — лиазы катализируют отщепление воды — гидролиазы.

Изомеразы — ферменты, катализирующие превращение органических соединений в их изомеры, происходящее вследствие внутримолекулярного перемещения атомов, радикалов, остатков фосфорной кислоты. Эти ферменты растений играют большую роль в обмене веществ.

Лигазы ускоряют синтез сложных органических соединений из более простых. Синтез требует затрат энергии, поэтому эти ферменты активны лишь в присутствии аденозинтрифосфорной кислоты или других веществ, имеющих макроэргические связи, (подробнее: Синтез каротиноидов в хромопластах).

libtime.ru

Энзимы – пищеварительные ферменты - польза и применение

Ферменты (энзимы): значение для здоровья, классификация, применение. Растительные (пищевые) ферменты: источники, польза.

Ферменты (энзимы) – это высокомолекулярные вещества белковой природы, что выполняют в организме функции катализаторов (активизируют и ускоряют различные биохимические реакции). Fermentum в переводе с латинского языка – брожение. Слово enzyme имеет греческие корни: «en» – внутри, «zyme» – закваска. Эти два термина – ферменты и энзимы, используются как синонимы, а наука о ферментах называется энзимологией.

Значение ферментов для здоровья. Применение энзимов

Ключами жизни ферменты называют неспроста. Они обладают уникальным свойством действовать специфично, избирательно, только на узкий круг веществ. Заменять друг друга энзимы не могут.

К настоящему времени известно уже более 3 тысяч ферментов. Каждая клеточка живого организма содержит сотни разнообразных энзимов. Без них невозможно не только переваривание пищи и ее превращение в те вещества, которые клетки способны усвоить. Ферменты принимают участие в процессах обновления кожи, крови, костей, регуляции обмен веществ, очищении организма, заживлении ран, зрительном и слуховом восприятии, работе центральной нервной системы, реализации генетической информации. Дыхание, мышечное сокращение, работа сердца, рост и деление клеток – все эти процессы поддерживаются бесперебойной работой ферментных систем.

Энзимы играют чрезвычайно важную роль в поддержке нашего иммунитета. Специализированные ферменты участвуют в выработке антител, необходимых для борьбы с вирусами и бактериями, активизируют работу макрофагов – больших хищных клеток, что распознают и обезвреживают любые инородные частицы, попадающие в организм. Удаление продуктов жизнедеятельности клеток, обезвреживание ядов, защита от проникновения инфекции – все это функции ферментов.

Специальные энзимы (бактерии, дрожжи, сычужные ферменты) играют важную роль в производстве квашеных овощей, кисломолочных продуктов, брожении теста, изготовлении сыров.

Классификация ферментов

По принципу действия все энзимы (согласно международной иерархической классификации) делятся на 6 классов:

1. Оксидоредуктазы – каталаза, алкогольдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа, полифенолоксидаза и др.;
2. Трансферазы (ферменты переноса) – аминотрансферазы, ацилтрансферазы, фосфортрансферазы и др.;
3. Гидролазы – амилаза, пепсин, трипсин, пектиназа, лактаза, мальтаза, липопротеинлипаза и др.;
4. Лиазы;
5. Изомеразы;
6. Лигазы (синтетазы) – ДНК-полимераза и др.

Каждый класс состоит из подклассов, а каждый подкласс – из групп.

Все ферменты можно разделить на 3 большие группы:

1. Пищеварительные – действуют в желудочно-кишечном тракте, отвечают за переработку питательных веществ и их абсорбцию в системный кровоток. Энзимы, что выделяются стенками тонкой кишки и поджелудочной железой, называются панкреатическими;
2. Пищевые (растительные) – поступают (должны поступать) с пищей. Продукты, в которых присутствуют пищевые ферменты, иногда называют живой едой;
3. Метаболические – запускают обменные процессы внутри клеток. Каждая система человеческого организма имеет свою сеть ферментов.

Пищеварительные ферменты, в свою очередь, делятся на 3 категории:

1. Амилазы – амилаза слюны, лактаза поджелудочного сока, мальтаза слюны. Эти энзимы присутствуют и в слюне, и в кишечнике. Действуют на углеводы: последние распадаются на простые сахара и легко проникают в кровь;
2. Протеазы – вырабатываются поджелудочной железой и слизистой оболочкой желудка. Помогают переваривать белки, а также нормализуют микрофлору пищеварительного тракта. Присутствуют в кишечнике и желудочном соке. К протеазам относятся пепсин и химозин желудка, эрепсин килечного сока, карбоксипептидаза поджелудочной железы, химотрипсин, трипсин;
3. Липаза – вырабатывается поджелудочной железой. Присутствует в желудочном соке. Помогает расщеплять и усваивать жиры.

Действие ферментов

Оптимальная температура для жизнедеятельности ферментов – около 37 градусов, то есть температура тела. Ферменты обладают огромной силой: они заставляют семена прорастать, жиры – «гореть». А с другой стороны, они чрезвычайно чувствительны: при температуре свыше 42 градусов энзимы начинают разрушаться. И кулинарная обработка пищи, и глубокая заморозка приводят к гибели ферментов и потери их жизнедеятельной силы. В консервированных, стерилизованных, пастеризованных и даже замороженных продуктах энзимы частично или полностью разрушены. Но не только мертвая пища, но и слишком холодные и горячие блюда убивают ферменты. Когда мы едим слишком горячую пищу, мы убиваем пищеварительные энзимы и обжигаем пищевод. Желудок сильно увеличивается в размерах, а потом из-за спазмов мышцы, что его держит, становится похожим на петушиный гребешок. В результате пища поступает в 12-ти перстную кишку в необработанном состоянии. Если так происходит постоянно, могут появиться такие проблемы, как дисбактериоз, запоры, расстройство кишечника, язва желудка. От холодных блюд (мороженого, например), желудок тоже страдает – сначала скукоживается, а потом увеличивается в размерах, а ферменты замораживаются. Мороженое начинает бродить, выделяются газы и человек получает вздутие живота.

Пищеварительные ферменты

Ни для кого не секрет, что хорошее пищеварение – это неотъемлемое условие полноценной жизни и активного долголетия. Пищеварительные ферменты играют в этом процессе решающую роль. Они отвечают за переваривание, адсорбцию и усвоение пищи, выстраивая наше тело подобно рабочим на стройке. У нас могут быть все строительные материалы – минералы, белки, жиры, вода, витамины, но без ферментов, как без рабочих, строительство не продвинется ни на шаг.

Современный человек потребляет слишком много пищи, для переваривания которой в организме практически нет ферментов, например, крахмалистых продуктов – макаронных, хлебобулочных изделий, картофеля.

Если вы съедите свежее яблоко, оно переварится за счет собственных энзимов, причем действие последних видно невооруженным глазом: потемнение надкусанного яблока – это работа ферментов, что пытаются залечить «ранку», защитить организм от угрозы в лице плесени и бактерий. Но если вы запечете яблоко, чтобы его переварить, организму придется задействовать свои собственные ферменты для пищеварения, так как термически обработанная пища лишена естественных энзимов. Кроме того, те ферменты, которые «мертвые» продукты забирают у нашего организма, мы теряем навсегда, так как их запасы в нашем теле не безграничны.

Растительные (пищевые) ферменты

Употребление продуктов, богатых ферментами, не только облегчает пищеварение, но и высвобождает энергию, которую организм может направить на очистку печени, латание дыр в иммунитете, омоложение клеток, защиту от опухолей и т.д. При этом человек ощущает легкость в животе, чувствует себя бодрым, да и выглядит хорошо. А сырая растительная клетчатка, поступающая в организм с живой пищей, требуется для питания микроорганизмов, что вырабатывают метаболические ферменты.

Растительные энзимы дают нам жизнь и энергию. Если вы посадите в землю два орешка – один жареный, а другой сырой, вымоченный в воде, то жареный просто сгниет в земле, а в сыром зернышке весной проснутся жизненные силы, потому что в нем есть ферменты. И вполне возможно, что из него вырастет большое пышное дерево. Так и человек, потребляя пищу, в которой есть ферменты, вместе с ней получает жизнь. Продукты, лишенные энзимов, заставляют наши клетки работать без отдыха, перегружаться, стареть и умирать. Если ферментов не хватает, в организме начинают накапливаться «отходы»: яды, шлаки, погибшие клетки. Это ведет к увеличению веса, болезням и раннему старению. Любопытный и в то же время печальный факт: в крови пожилых людей содержание ферментов примерно в 100 раз ниже, чем у молодых.

Энзимы в продуктах. Источники растительных ферментов

Источниками пищевых энзимов являются растительные продукты из огорода, сада, океана. Это преимущественно овощи, фрукты, ягоды, зелень, зерновые культуры. Собственные ферменты содержат бананы, манго, папайя, ананасы, авокадо, аспергиловое растение, проращенные зерна. Растительные ферменты присутствуют только в сырой, живой пище.

Проростки пшеницы являются источником амилазы (расщепляющей углеводы), в плодах папайи содержатся протеазы, в плодах папайи и ананаса – пептидазы. Источники липазы (расщепляющей жиры) – это плоды, семена, корневища, клубни злаковых культур, горчичное и подсолнечное семя, семена бобовых. Папаином (расщепляющим белки) богаты бананы, ананасы, киви, папайя, манго. Источником лактазы (фермента, расщепляющего молочный сахар) является ячменный солод.

Преимущества растительных (пищевых) энзимов над животными (панкреатическими)

Растительные ферменты начинают обрабатывать пищу уже в желудке, а панкреатические энзимы в кислой желудочной среде работать не могут. Когда пища попадет в тонкую кишку, благодаря растительным ферментам она будет предварительно переварена, это снизит нагрузку на кишечник и позволит питательным веществам лучше усвоиться. К тому же, растительные энзимы продолжают свою работу и в кишечнике.

Как питаться, чтобы организму хватало ферментов?

Все очень просто. Завтрак должен состоять из свежих ягод и фруктов (плюс белковые блюда – творог, орехи, сметана). Каждый прием пищи нужно начинать с овощных салатов с зеленью. Желательно, чтобы ежедневно один прием пищи включал только сырые фрукты, ягоды и овощи. Ужин должен быть легким – состоять из овощей (с кусочком куриной грудки, отварной рыбы или порцией морепродуктов). Несколько раз в месяц полезно устраивать разгрузочные дни на фруктах или свежеотжатых соках.

Для качественного усвоения пищи и полноценного здоровья энзимы просто незаменимы. Лишний вес, аллергии, различные заболевания ЖКТ – все эти и многие другие проблемы можно победить с помощью здорового рациона. А роль ферментов в питании огромна. Наша задача – просто позаботиться о том, чтобы каждый день и в достаточном количестве они присутствовали в наших блюдах. Крепкого вам здоровья!

Алеся Мусиюк для сайта «f-Journal.Ru»

f-journal.ru

Ферменты у растения - Справочник химика 21

    Напротив, все биохимические реакции в живых системах потекают при сравнительно низких температурах Например, ферменты микроорганизмов — сапрофитов, живущих в почве средних широт нашей страны, относятся к мезофилам, то есть их ферменты эффективно действзтот в пределах от -t-10 до -t-50° (с преимущественным интервалом от -t- 20 до -Ь 30°С) Нечто аналогичное можно сказать и о ферментах растений Ферменты животных более эффективны при нормальной температуре тела [c.72]

    Современная теория торфообразования разработана В.Е.Раковским, В соответствии с ней торфообразование — это процесс синтеза гуминовых веществ (гумификация) из материала отмерших растений посредством деятельности микробов. Образование залежей торфа связано с тем, что ряд растений торфообразователей содержит антисептики, которые обусловливают консервацию отмерших остатков торфа. Образование гуминовых кислот, имеющих полициклическую структуру (протогуминов), начинается в растении путем циклизации углеводов под действием ферментов растений с образованием гуминовых кислот. [c.25]

    Основные научные работы относятся к биохимии растений и технической биохимии. Установил первостепенную роль глутамина при ассимиляции аммиака, роль аммиака как регулятора синтеза и активности ферментов растений. Изучал фиксацию молекулярного азота азотобактером и клубеньковыми бактериями. Выяснил факторы, определяющие интенсивность дыхания зерна, а также биохимические особенности дефектного зёрна. Предложил методы улучщения качества хлеба с помощью ферментных препаратов из плесневых грибов. [c.265]

    Для практики сельского хозяйства, особенно в нашей стране, имеет большое значение оценка устойчивости растений к неблагоприятным условиям среды. Эта оценка особенно важна, если учесть а) исключительное разнообразие климатических и почвенных условий в различных районах Советского Союза б) наличие обширных площадей потенциально плодородных земель, находящихся под угрозой засухи, засоления и воздействия низких температур. Ферментативные показатели, или, точнее, свойства ферментов растений, позволяют судить об их засухоустойчивости, морозоустойчивости и т. д. [c.309]

    X. Протеолитические ферменты растений. .............................202 [c.620]

    При рассмотрении всех сторон отрицательного воздействия 2,4-Д на растения нельзя не отметить, что этот гербицид и другие подобные ему ингибируют ферменты растений. Этим можно частично объяснить столь глубокие нарушения в растениях. [c.301]

    Химические свойства. Устойчив в чистом виде или в безводных эфирных растворителях, медленно разлагается в воде (период полураспада—200 дней прн pH 6) и быстрее под воздействием кислоты, особенно под воздействием щелочи и ферментов растений под действием последних период полураспада составляет 7—8 дней. [c.164]

    Интересно, однако, что фиксация азота ферментами растений (например, клевера) происходит, конечно, при обычных условиях. [c.283]

    СОВРЕМЕННОЕ УЧЕНИЕ ОБ ОКИСЛИТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТАХ РАСТЕНИЙ 19 [c.19]

    Современное состояние учения об окислительных ферментах растений. .  [c.644]

    ДМ в результате действия ферментов растения или в результате жизнедеятельности микроорганизмов, однако быстрое разложение на начальных стадиях заставляет предполагать, что разложение происходит в основном в результате аэробного процесса. Вместе с тем метка продолжает теряться в почти несомненно анаэробных условиях. Пути разложения 2,4-ДМ в силосе не исследованы. [c.45]

    Если внимательно проследить за биосинтетическими путями, проиллюстрированными схемами 146—151, то можно заметить, что все столь разнообразные типы химических структур ферменты растений произвели из единственного предшественника — гейсхошизина. Но изобретательность природы не исчерпывается рассмотренными выше примерами. Как гейсхошизин [c.551]

    Фрагменты теории фотомикробиологических методов разложения воды (биохимические элементы). Выделение молекулярного водорода при разложении воды микроорганизмами впервые было обнаружено в 1875 г. [524]. Ферменты растений служили катализаторами реакции разложения воды. Было отмечено, что ферментация муравьинокислого кальция смешанной культурой из озерного ила давала водород по следующей схеме  [c.344]

    СкаиШег1а ргоситЬепз, в гвоздичном масле, туберозовом масле и т.д. В растениях метиловый эфир салициловой кислоты связан с сахарами в виде глюкозидов, легко гидролизующихся под влиянием ферментов растения. [c.176]

    С повыщением температуры до известного предела скорость ферментативных реакций возрастает, причем для большинства ферментативных реакций температурный коэффициент до 30° С равен 1,3—2,0. При дальнейшем повышении температуры хотя и происходит арастание скорости, однако температурный коэффициент уменьшается, что свидетельствует о начинающемся процессе разрушения фермента. Наконец, при достижении определенной температуры наблюдается довольно быстрое уменьшение скорости реакции, так как наступает интенсивное разрушение фермента. Температурный оптимум для большинства ферментов животных организмов лежит между 40—50° С, а для ферментов растений — между 50—60° С. Температурный оптимум для одного и того же фермента зависит от продолжительности опыта, присутствия различных веществ и чистоты препарата фермента. [c.39]

    Все известные РНК-азы растений могут полностью гидролизовать РНК до образования рибонуклеозид-2, 3 -циклофосфатов. Ферменты растений отличаются от РНК-аз животных тем, что они катализируют расщепление связей между любыми различными нуклеотидами. Однако имеются данные, что РНК-аза растений с большей скоростью гидролизует связи, образованные гуанози-ном. РНК-аза из райграсса и очищенная РНК-аза из шпината катализировали также гидролиз и пиримидиновых, и пуриновых нуклеозидциклофосфатов с образованием соответствующих нуклео-3 ид-3 -фосфатов. РНК-аза из табака и гороха медленно расщепляла циклические фосфаты пуриновых нуклеозидов и не проявляла никакой активности по отношению к циклическим фосфатам пиримидиновых нуклеозидов. [c.481]

    Следовательно, речь должна идти не только о субстрате, но также о косуб-страте (табл. 43). Ферменты этой группы катализируют самые разнообразные превращения. Рассмотрим одно из таких превращений, осуществляемое медьсодержащими ферментами растений. Они превращают монофенолы в дифенолы и окисляют последние до о-хинонов (ХУ.8). Эти ферменты известны под общим названием фенолааного комплекса. [c.371]

    По-видимому, орхинол, пизатин и изокумарин образуются при взаимодействии метаболитов и(или) ферментов растения-хозяина и гриба. Следовательно, изучение токсичности какого-либо из этих соединений в культуре не дает права судить о их роли in vivo. Тем не менее исследования, подобные описанным выше (см. раздел П), могут дать обш,ее представление об основной активности токсина. Это одна сторона проблемы другая сторона — вопрос о концентрации токсина, образующегося в растительных тканях в ответ на инвазию гриба. Этот второй фактор детально изучен только для пизатина. Оказалось, что грибы, непатогенные для гороха, индуцируют образование пизатина в концентрации, превышающей известное для них значение ED50, [c.409]

    В настоящее время этот фермент растений (синтезирующая треониндезаминаза) детально изучен (Кретович В. Л., К а г а п 3. С., Т о м о в а В., Биохимия, 33, 244, 1968).— Прим. ред. [c.215]

    Как было показано выше, в большинстве случаев системные инсектпцпды в процессе метаболизма внутри растений переходят в последовательный ряд других соединений, часто обладающих более высокой токсичностью для вредителей, че.д исходные соединения, что и обеспечивает их высокий токсический эффект и продолжительность токсического действия. Наоборот, соединения, бгл-стро разрушающиеся ферментами растений, обладают весьма коротким периодом действия и не обладают системной активностью. [c.48]

    Механизм действия препаратов 2М-4ХМ и 2,4-ДМ объясняется тем, что в тканях некоторых растений эти препараты при помощи определенных ферментов окисляются до образования феноксиуксусной кислоты, которая весьма токсична для многих двудольных растений. Таким образом, только при наличии специфических ферментов растения становятся чувствительными к гербициду. [c.10]

    Распад полисахаридов под действием внеклеточных ферментов протекает до моносахаридов, поскольку только моносахариды могут проникать через клеточную мембрану, а фосфаты сахаров лишены этой способности. Ряд ферментов растений может расщеплять полисахариды. Так, р-амилаза разрушает а-(1—>4)-гликозидные связи крахмала с образованием мальтозы. а-(1—>-6)-Гликозидные связи в местах разветвления расщепляются К-ферментом . При гидролизе крахмала в присутствии а-амилазы возникает смесь соединений адальтоза, мальтотриоза, глю коза и низкомолекулярные предельные декстрины. Мальтоза и мальтотриоза расщепляются мальтазой до глюкозы. [c.68]

    Первые опыты по установлению необходимости марганца для жизнедеятельности организмов относятся к концу прошлого столетия. В 1897 г. Г. Бертран на основе проведенных им исследований выступил с утверждением, что марганец принимает участие в окислительных процессах и является постоянной составной частью окислительного фермента растений — лакказы. В ряде дальнейших своих работ им была показана необходимость марганца для гриба Aspergillus niger, который в отсутствие этого элемента совершенно не мог образовывать конидии. В начале девятисотых годов Г. Бертран провел ряд опытов, показавших положительное действие марганца на рост и раз-BUTiie растений и, наоборот, замедление роста и развитие их в отсутствие марганца. На основе полученных результатов был сделан вывод о необходимости марганца для жизни растений, впоследствии подтвержденный в ряде экспериментов других исследователей. [c.139]

    Температура. Скорость химической реакции повышается в 2-4 раза при повышении температуры на 10 °С. Однако из-за белковой природы фермента повышение температуры приведет к тепловой денатурации молекул фермента. Поэтому оптимум температуры для ферментов растений при 45—50 °С, а для ферментов теплокровных 37 °С. Исключение миокиназа мышц выдерживает температуру 100 °С. [c.65]

    В результате процессов всасывания и осмоса зародыщ гидратируется, что приводит к активизации определенных ферментов, в частности дыхательных. Другие ферменты растению приходится синтезировать заново, используя аминокислоты, высвобождающиеся при переваривании запасенных белков. [c.127]

    Ферменты Растения Механизмы усиления активности в котбеньках [c.182]

    Разложение гербицидных феноксиалкилкарбоновых кислот после того, как ими обработали почву или растения, имеет большое значение. Реакции разложения, катализируемые ферментами, являются, по-видимому, основной причиной отсутствия токсичности этих соединений для некоторых растений. Значение почвенных микроорганизмов для персистентности этих гербицидов очевидно. Гербицидные феноксисоединения, неактивные как таковые, могут активироваться под действием ферментов растений или микробов. [c.12]

    Тщательное исследование тканей капусты, непосредственно прилегающих к месту заражения, показало, что они совершенно лишены полифенолоксидазной активности. Таким образом, активирование пероксидазы в зараженных ботритисом тканях капусты происходит исключительно за счет фермента растения-хозяина. [c.139]

chem21.info

Ферментные препараты и Растительные ферменты

Ферментные препараты

При переработке различных видов органического сырья исполь­зуются ферменты растительного, микробного и животного происхожде­ния. Растительные ферменты специфичны в отношении своих естест­венных субстратов, что определяет высокую эффективность их дейст­вия на растительное сырье. Специфичность микробных ферментов со­вершенствовалась в процессе эволюции сапрофитных и фитопатогенных форм микроорганизмов. В микробном мире можно найти проду­цента всевозможных ферментов, участвующих в круговороте органиче­ского вещества. Это объясняет широкое применение микробных фер­ментов в пищевой промышленности и кормопроизводстве. Из животного сырья получают ограниченный ассортимент ферментных препаратов которые, как более дорогостоящие, применяются реже микробных.

Растительные ферменты

Ферменты зерна. В практической деятельности человека с древних времен применяются ферменты зерновых культур. Зерно злаков богато запасными веществами, которые используются в энергетическом и конструктивном метаболизме при прорастании зерна. Превращение крахмала, крахмальных полисахаридов, белка, липидов начинается с их гидролитического расщепления. Продукты расщепления используются в циклах дыхания и биосинтеза структурных элементов растения. В покоящемся зерне имеются ферменты, необходимые для гидролиза всех видов полимеров. Значительная часть гидролитических ферментов находится в связанном, неактивном состоянии. Активность свободных форм гидролаз не проявляется из-за отсутствия свободной воды, необходимой для протекания реакций гидролиза. В зерне имеются ингибиторы протеолитических ферментов и α-амилазы. Ингибиторы протеаз превращают протеолитический процессинг связанных ферментов и их переход в свободные, активные формы.

При соответствующей температуре и влажности зерно набухает и прорастает. Процесс прорастания сопровождается увеличением активности большинства ферментов. Ингибиторы протеаз – белки низкой молекулярной массы – диффундируют во внешнюю среду, что создает условия для проявления активности протеаз. Под действием протеаз активируются связанные формы ферментов. Параллельно происходит новообразование ферментов.

Проросшее зерно (солод) является богатейшим источником ферментов. Ферментативный комплекс солода включает: амилолитические ферменты (α-амилазу, β-амилазу, α-глюкозидазу, пуллуланазу, предельную декстриназу), β-фруктофуранозидазу, целлюлолитические ферменты (эндо- и экзоглюканазы, целлобиазу), гемицеллюлазы (эндо-β-1,3-глюканазу, ламинарибиазу, эндо- и экзосиланазы, ксилобиазу, арабинозидазу), протеазы эндо- и экзо-типов, липазы, фосфотазы, окислительно-восстановительные ферменты (каталазу, пероксидазу, о-дифенолоксидазу).

Рациональная технология солода обеспечивает получение максимальной активности гидролитических ферментов  при минимальных затратах массы зерна на дыхание. Активность ферментов в процессе прорастания изменяется в зависимости от влажности зерна, температуры среды, продолжительности выращивания, способа аэрации. Оптимальные режимы солодоращения для разных культур различны (табл 8.1). При получении сухого солода его активность зависит от способа сушки.

Таблица 8.1.

Оптимальные режимы солодоращения

Наибольшее применение находят ячменный и ржаной солод, пер­вый в – пивоварении, второй – в хлебопечении и при приготовлении квасного сусла. Высокой ферментативной активностью обладает солод из шестирядного озимого ячменя. Амилолитическая, осахаривающая и протеолитическая активность соответственно в 1,5–2, 2–3 и 3–5 раз вы­ше, чем в солоде из двухрядного пивоваренного ячменя.

Ферменты различных видов солода имеют сходные свойства.

α-Амилаза присутствует в покоящемся зерне в незначительных ко­личествах. Фермент активно синтезируется в процессе прорастания. Синтез индуцируют гиббереллины, образующиеся в ростке. Максималь­ная активность α-амилазы найдена в алейроновом слое. Оптимальные условия действия фермента: рН 5,6–5,8, температура 60–65°С (табл 8.2). В заторах температурный оптимум повышается до 70–75°С, а предел термостабильности – до 80°С, что связано со стабилизирующим действием высоких концентраций крахмала в заторах. α-Амилаза солода активируется ионами кальция и хлора, ингибируется ионами железа, хрома, меди. В солоде присутствует два фермента α-амилазы. При длительном гидролизе крахмала солодовой α-амилазой получают смесь сахаров, состоящую на 87% из мальтозы и на 13% — из глюкозы.

β-амилаза находится в зерне в свободной и связанной форме. Связанная форма локализуется только в эндосперме. Активация ее происходит под действием протеаз и тиоловых агентов. β-амилаза накапливается в зерне в интервале от 2 до 5 суток проращивания, основная активность сосредоточена в алейроновом слое. Фермент имеет оптимум действия в разбавленных растворах крахмала при рН 4,6 – 5,6 и температуре 40 – 500С, в заторах крахмалистого сырья – при 60 – 65°С. Стабилен при рН 4 – 8 и температуре до 60°С, в заторах – до 70°С. Ингибиторы – ионы тяжелых металлов, галогены, озон.

Гидролитические ферменты ячменного солода

рН

Температура

рН

Температура

β-Амилаза расщепляет амилозу на 100% с образованием мальтозы. Гидролизу амилопектина препятствуют точки ветвления, вокруг кото­рых долго сохраняются негидролизованные фрагменты полиглюкозидных цепочек. Крахмал в целом расщепляется с образованием около 50% мальтозы и такого же количества предельного β-декстрина, дальнейшее расщепление которого может происходить при добавлении α-амилазы. Полный комплекс амилолитических ферментов солода гидролизует зерновой крахмал на 100%.

При прорастании зерна существенно увеличивается активность β-фруктофуранозидазы, эндо- и экзоглюканаз (в 10 раз), эндоксиланазы (в 3 раза), экзоксиланазы (в 2 раза), эндопептидазы (в 5–6 раз), экзопептидаз (в 1,5–10 раз), фосфатаз (в 5–10 раз), липазы (в 2 раза).

Протеолитический комплекс солода включает эндо- и экзопептидазы. Эндопептидазы в зерне представлены свободной и связанной формой. Переход в свободную форму происходит за счет удаления ингибиторов (их протеолиза, диффузии во внешнюю среду). В комплексе экзопептидаз идентифицированы карбоксипептидаза, магнийсодержащая лейцинами­нопептидаза и дипептидаза. Протеолитические ферменты солода гидролизуют белок в зоне рН 4–9. Этот диапазон соответствует изменению величины рН в различных участках прорастающего зерна, что связано с гидролизом белка, превращениями аминокислот, синтезом органических кислот. Эти изменения отражаются в возрастании титруемой кислотности в процессе проращивания в 4–5 раз при незначительном увеличении средней величины рН (с 6 до 6,25).

Сушка солода приводит к изменению абсолютной активности ферментов и соотношения ферментативных активностей, что объясня­ется ограниченной и различной термостабильностью компонентов ферментативного комплекса. В результате сушки амилолитическая ак­тивность светлого солода снижается на 30–40%, темного – на 70%. По­тери происходят в основном за счет термоинактивации β-амилазы, α-амилаза более стабильна. Снижение пептидазной активности при сушке светлого солода (температура 95–100° С) незначительно. В темном со­лоде, который сушат в интервале температуры 112–120°С, наблюдается существенное снижение пептидазной и фосфатазной активности. Высокоферментативный солод из шестирядного ячменя рекомендуют сушить при температуре 72-80°С.

Тиоловые протеазы растений

Тиоловые растительные протеазы – папаин, химопапаины А и В, бромелаин и фицин – являются ферментами широкой субстратной специфичности. Они гидролизуют пептидные связи, образованные лейцином или глицином, которые часто встречаются в белках (см. лекцию 7).

Папаин выделяют из срка дынного дерева путем фракционированного осаждения органическими растворителями. Аналогично получают бромелаин из сока зеленых стеблей ананаса и фицин – из сока стеблей тропического инжира. Промышленный выпуск тиоловых протеаз растений производится в тропических странах, где произрастает сырье.

В  пищевых отраслях широко применяется папаин, который изготовляют в различных товарных формах.

В последние годы в нашей стране освоен выпуск препаратов папаина из незрелых плодов дынного дерева, которые ввозят из Эквадора. В выделяемом ферментном препарате содержится 60% белка, протеолитическая активность которого составляет 750 – 1000 ед/г (по методу Ансона, субстрат – казеинат атрия). Ферментный комплекс включает: папаин, химопапаин, пептидазу А, незначительное количество лизоцима. Производится также иммобилизованная форма препарата (носитель – нейлоновое полотно), с высокой термо- и операционной стабильностью.

Продуценты и их культивирование

В качестве продуцентов ферментов используются культуры представителей различных таксономических групп – бактерий, актиномицетов, микроскопических и высших базидиальных грибов.

К микроорганизмам – продуцентам ферментов – предъявляются следующие требования: наличие высокой ферментативной активности; преимущественный синтез фермента или группы ферментов, превра­щающих определенный субстрат; генетическая стабильность по признаку синтеза фермента или ферментов; достаточно высокая скорость рос­та; способность расти на средах с доступными и недорогими источниками питания.

Культиви­рование продуцентов ферментов проводятся в условиях стерильности (глубинный процесс) или максимально возможного приближения к ним (твердофазный процесс).

Ферментная   промышленность   выпускает  большой   ассортимент препаратов микробного происхождения, продуцентами которых являются представители различных таксономических групп   Большая часть валового количества ферментов, особенно гидролитических, производят на основе культивирования бацилл (прежде всего B. subtilis), микроскопических грибов p.p. Aspergillus, Penicillium, Trichoderma, а также актиномицетов  p.p. Acyinomices, Streptomices. Чаще всего используют мезофильные штаммы аэробных микроорганизмов.

Преобладающим способом культивирования является глубинный, основанный на выращивании продуцентов в стерильных жидких средах с принудительной аэрацией (для аэробных форм) и перемешиванием среды, при автоматическом регулировании параметров процесса, таких как температура, рН среды, ее редокс-потенциал, концентрация растворенного кислорода и пр.

Наряду с глубинным применяется твердофазный способ культивирования, когда культуры продуцентов выращивают на увлажненных и простерилизованных твердых средах, таких как отруби, свекловичный жом, измельченное целлюлозосодержащее сырье, солодовые ростки и др. Твердофазное культивирование сложнее регулировать, чем глубинный процесс. Преимуществом твердофазного процесса является то, что условия культивирования максимально приближены к естественным, в которых полностью реализуется биопотенциал микроорганизмов.

Твердофазная культура хорошо аэрируется. В конце ферментации получают культуру в форме, удобной для выделения ферментных препаратов.

Глубинное культивирование используется как для аэробных, так и для анаэробных продуцентов, твердофазное – только для аэробных, именно для микроскопических и высших базидальных грибов.

food-chem.ru

Ферменты

Ферменты

Это вещества белковой природы, которые в качестве органи¬ческих катализаторов ускоряют течение химических реакций в организме и играют очень важную роль в обмене веществ. Все ферменты делятся на несколько классов.

Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление сложных органических соединений при участии воды.

Так, эстераза катализирует расщепление и синтез сложных эфиров.

Липаза участвует в процессе расщепления и синтеза жиров, она содержится не только в организме человека и животного, но и в семенах горчицы, фасоли, гороха, подсолнечника, кукурузе, овсе и т. д.

Xлорофилаза расщепляет хлорофилл до фитола. Она содержится во всех зеленых растениях.

Сульфатазы и фосфатазы расщепляют сложные эфиры, образованные соответственно серной и фосфорной кислотами. К сульфатазам, например, относится фермент, гидролизующий гликозид спнигрин, содержащийся в горчичном семени и др. Фосфатазы широко распространены в животных организмах и растениях. Они находятся в пшенице, картофеле, фасоли и многих других растениях.

Ферменты группы карбогидраз расщепляют гликозиды и полисахариды. Например, эмульсин расщепляет амигдалии, арбутаза — арбутин, мирозиназа — синигрин. Во всех частях растений, богатых углеводами, содержатся полиазы (целлюлаза, амилаза, инулиназа, пектиназа и др.), расщепляющие полисахариды. Во многих растениях встречаются амидазы.

Так, относящаяся к этой группе уреаза (расщепляет мочевину) имеется во многих растениях; нуклеаза (расщепляет нуклеиновые кислоты) находится в бобовых и тыквенных растениях, ячмене и др.; аспарагиназа и глютаминаза (катализируют гидролиз аспарагина и глютамина) встречаются в плесневых грибках, дрожжах, бактериях и высших растениях.

К группе протеаз относятся ферменты, участвующие в расщеплении белков и полипептидов до аминокислот. Типичными протеазами являются пищеварительные ферменты пепсин (выделяется железами слизистой оболочки желудка), трипсин (выделяется поджелудочной железой).

В млечном соке дынного дерева имеется протеолитический фермент папаин. Близкие к нему ферменты содержатся в дрожжах, млечном соке и семенах многих растений.

В растениях встречаются ферменты, относящиеся к классу лиаз, которые участвуют в самых разнообразных реакциях.

К классу оксидоредуктаз относятся ферменты, ускоряющие окислительно-восстановительные реакции. К ним принадлежат оксидаза, пероксидаза и каталазы, участвующие в процессах дыхания.

В настоящее время значительно расширяется применение ферментов в медицине.

Характеристика веществ, содержащихся в растениях

Способы приготовления и применения препаратов в домашних условиях

Специфика овощей и фруктов

Пищевые растения и их лекарственное использование

Хлебные, крупяные и бобовые растения

Овощные растения

Масляничные растения

Плодово-ягодные растения

Цитрусовые и другие субтропические и тропические плодовые растения

Орехоплодные растения

Пряные и вкусовые растения

Растения, оказывающие тонизирующее действие

Алфавитный указатель русских названий пищевых растений

Латинские названия пищевых растений

Дикие лекарственные растения, применяемые в научной и народной медицине

Культивируемые овощные и садовые растения, используемые как лекарственные

Указатель лекарственных растений по их лечебному применению в научной и народной медицине

Фитотерапия некоторых заболеваний

Лекарственные растения в диетическом питании

Лекарственные растения, действующие преимущественно на нервную систему

Лекарственные растения, действующие в области нервных синапсов

Лекарственные растения, применяемые преимущественно при сердечно-сосудистых заболеваниях

Лекарственные растения, применяемые при заболеваниях органов дыхания (противокашлевые, отхаркивающие, бронхолитические, антисептические и др.)

Лекарственные растения, применяемые при заболеваниях органов пищеварения (обволакивающие, вяжущие, желчегонные, слабительные, противовоспалительные и др.)

Лекарственные растения, применяемые при болезни печени и желчных путей

Лекарственные растения, обладающие противоглистными и противопаразитарными свойствами

Лекарственные растения, действующие на мочевыделение и потовыделение

Лекарственные растения, влияющие на тканевый обмен (биогенные стимуляторы, витаминоносные, антисклеротические и др.)

Лекарственные растения, стимулирующие мускулатуру матки и действующие на свертывание крови

Книги ONLINE:

rasten.liferus.ru

Ферменты. Производство ферментных препаратов

Рассмотрим производство ферментных препаратов с точки зрения источников получения ферментов. Промышленными источниками для получения ферментных препаратов могут служить ткани животных и растений, а также микроорганизмы.

Ферменты животного происхождения

Ферменты животного происхождения были одними из первых ферментов, выделенных в кристаллическом состоянии, и именно они стали объектами для расшифровки структуры активного центра и механизма каталитической активности. Сырьем для их промышленного производства могут служить поджелудочная железа, содержащая большое количество разнообразных ферментов, в частности химотрипсин, коллагеназу, эластин, трипсин, амилазу, липазу, слизистые оболочки желудков и тонких кишок свиней, сычуги крупного рогатого скота, из которых выделяют пепсин и липазу, сычужки молочных телят и ягнят, содержащие реннин, и другие органы животных.

Помимо сырья, собираемого на мясокомбинатах, специалистами Калининградского государственного технического университета показана возможность получения ферментов протеолитического действия из двустворчатых моллюсков.

Ферменты растительного происхождения

В качестве растительных источников для получения ферментов может использоваться проращенное зерно злаковых культур – солод, который также может применяться непосредственно как неочищенный ферментный препарат, в основном, амилолитического действия.

В ГОСНИИХП совместно с МГУПБ проводились исследования по использованию в хлебопечении проращенной сои как источника ферментов. Установлено, что липоксигеназа, входящая в ее состав, положительно влияет на свойства теста и качество хлеба из пшеничной муки высшего сорта.

В тропических и субтропических странах для получения ферментов, в частности протеолитической группы используют латекс дынного дерева, латекс фикусовых растений, например листья и побеги инжира и сок зеленой массы ананаса.

Ферменты микробного происхождения

Наиболее перспективным источником ферментов являются микроорганизмы. В качестве продуцентов ферментных препаратов используются культуры представителей различных таксономических групп – бактерий, актиномицетов, микроскопических и высших базидиальных грибов, среди которых можно найти продуцента практически всех ферментов, участвующих в круговороте органических веществ. Промышленностью налажено применение как природных штаммов микроорганизмов, выделенных из естественных объектов, так и полученных искусственной селекцией с применением мутагенов.

Преимуществом использования микроорганизмов для получения ферментных препаратов является сравнительно короткий цикл роста (16-100 ч), неприхотливость к составу питательной среды, способность легко переключаться с синтеза одного фермента на другой, а также генетическая стабильность по признаку синтеза фермента.

Следует отметить, что подавляющее количество применяемых в промышленности ферментных препаратов являются комплексными и содержат помимо основного фермента значительное количество сопутствующих ферментов и белков, в связи с чем в технологии ферментов препараты часто классифицируют по основному компоненту. Так, различают амилолитические, протеолитические, липолитические, пектолитические и другие виды препаратов.

В качестве бактериальных продуцентов нейтральных и щелочных протеолитических ферментов в промышленности наиболее часто используются различные штаммы бактерии рода Bacillus, в частности Bacillus subtilis, Bacillus mesentericus, Bacillus brevis, Bacillus cereus и Bacillus licheniformis.

Широко известны как продуценты протеолитических ферментов микроскопические грибы рода Aspergillus, Rhizopus, Penicillium, Strepyomyces, Pseudomonas и Mycor, способные синтезировать не только нейтральные и щелочные, но и кислые протеазы. Наиболее полно изучены протеазы у различных представителей рода Aspergillus и Penicillium. Так, например, установлена молекулярная масса протеаз Penicillium wortmanii и определены оптимальные условия их действия, находящиеся в температурном диапазоне 20-40 °С и области рН от 6,0 до 9,0.

Значительный интерес вызывают протеазы, полученные из культур актиномицетов, в частности Actinomyces thermovulgaris, Actinomyces fradiae, Streptomyces griseus. Указанные штаммы синтезируют богатейшие комплексы протеаз с различной субстратной специфичностью и действующие в широких диапазонах рН.

В литературе описано использование актиномицетов в качестве продуцентов кератиназы, эластазы, коллагеназы.

Однако исследователями отмечается существенный недостаток, не позволяющий использовать ферменты актиномицетов в пищевой промышленности, суть которого в состоит том, что эти микроорганизмы наряду с протеазами активно синтезируют антибиотики.

Источниками амилолитических ферментов являются бактериальные и грибные культуры. Наиболее активными продуцентами амилаз являются грибы рода Aspergillus и Rhizopus, такие как Aspergillus oryzae, Aspergillus niger, Aspergillus awamory, Rhizopus delamar и Rhizopus niveus.

Микробные продуценты амилолитических ферментов активно изучаются российскими учеными. Так, в ГУ ВНИИПАКК проведена разработка технологии получения комплекса амилолитических ферментов грибной культуры Aspergillus niger, обладающих способностью сохранять активность в кислой области рН при повышенных температурах. Максимальная активность указанного комплекса проявляется при температуре 55-60 °С и рН 4,5-5,0.

Пектолитические ферменты в промышленности получают с использованием бактерии рода Clostridium и Bacillus, такие как Bacillus macerans, Bacillus polymyxa, Bacillus felseneus, Clostridium multifermentas, Clostridium felsineum и микроскопические грибы рода Aspergillus, Fusarium и Penicillium: Aspergillus niger, Aspergillus oryzae, Aspergillus foetidus, Fusarium moliniforme, Penicillium digitatus, Penicillium еxpansum, Penicillium italicum.

Микробными продуцентами ферментов разрушающих целлюлозу являются анаэробные бактерии рода Clostridium, а также микроскопические грибы рода Aspergillus, Trichoderma, Fusarium, Cellulomonas, Geotrichum такие как Aspergillus amstelodamy, Aspergillus fumigatus, Aspergillus oryzae, Trichoderma koningii, Trichoderma lignorum, Fusarium culmotum, Fusrium lini, Fusarium solani, Geotrichum candidum.

В литературе встречаются упоминания об использовании для производства целюлаз микроскопического гриба Trichoderma viride, способного также синтезировать ксиланазу, как сопутствующий фермент. М.В. Гернет исследован процесс получения целлюлаз штамма Trichoderma longibranchiatum глубинным и поверхностным способом.

Наиболее перспективным методом получения ферментов из источников различного происхождения является сорбция на макропористых носителях – сорбентах, не изменяющих структуру ферментов.

В настоящее время с использованием животных, растительных и микробных источников мировой промышленностью выпускается около 250 наименований ферментных препаратов.

Следует отметить, что по статистическим данным за 2000 год в нашей стране было выпущено всего 7,5 тыс. усл. т ферментов в год, большинство из которых уступают по качеству и цене мировому уровню, при потребности порядка 40 тыс. т. Наибольший удельный вес среди промышленных ферментных препаратов занимают препараты, гидролизующие белковые вещества – протеиназы.

Надеемся, производство ферментных препаратов станет понятнее после прочтения этой статьи о источниках получения ферментов.

foodtechnologist.ru

Растительные ферменты

Поиск по сайту:

ПУДИЛАНЬ СЯОЯНЬПЯНЬ "САНЬ КАНСУ"

Натуральный антибиотик

Несмотря на то, что современный мировой рынок ферментов располагает множеством доступных ферментных препаратов, фирма TEC, производит уникальную продукцию, претендующую на лидерство "в своём классе" по следующим обстоятельствам:

• производит ферменты только растительного происхождения самого высокого качества (очистка и стабилизация свойств) для целей ферментной заместительной терапии, но в отличие от ферментов животного происхождения эти препараты не подавляют, а активируют синтез собственных ферментов,
• не использует наполнителей в ферментных или других препаратах
• продукция TEC на 100 % натуральная
• протеазы и липазы имеют самую высокую ферментативную активность (единицу активности) в сравнении с другими ферментными препаратами
• содержащиеся в ферментных препаратах компоненты растительного происхождения или другие составляющие (витамины, микроэлементы) обладают повышенной усвояемостью вследствие наличия в рецептуре ферментов, как синергистов фармакологического действия составляющих препарата
• ферментные комплексы, имеющие растительное (и грибковое) происхождение, активны в широком диапазоне pH (от 3 до 9), в отличие от ферментов животного происхождения
• практически все препараты имеют ощелачивающие свойства, что способствует ликвидации закисления тканей и повышает терапевтическую эффективность других средств, используемых одновременно
• в состав ряда ферментных комплексов включены органопрепараты - экстракты клеточного содержимого от стволовых до зрелых клеток органов и тканей животных, специально выращиваемых в Новой Зеландии. Органопрепараты являются проводниками в органы-мишени других компонентов рецептуры и активируют процессы клеточной и внутриклеточной регенерации/

BalanceZyme Plus (БалансЗим Плюс) CalmZyme (КалмЗим) Digest (Дигест) DigestZyme (ДигестЗим) DigestZyme, Powdered (ДигестЗим, порошок) Electron Transport (Транспорт электронов) ExcellZyme (ЭксцеллЗим) Gastro (Гастро) GastroZyme (ГастроЗим) L-Drain (Л-Дрейн) (ранее Lymph Drainage - Лимфатик Дренаж) Lypo (Липо) LypoZyme (ЛипоЗим) MasterZyme (МастерЗим) Proteаse (Протеаза) Protease 375K (Протеаза 375К) Thyroid Complex (Тироид Комплекс)

• BalanceZyme Plus (БалансЗим Плюс)Назначение: Способствует физиологическому "сгоранию" жировых отложений без "сгорания" мышечной массы, регулирует обмен веществ, улучшает функции печени и поджелудочной железы, повышает чувствительность тканей к глюкозе, стимулирует синтез инсулина и его метаболическую активность, снижает уровень холестерина крови, препятствует его отложению на стенках сосудов, повышает микроциркуляцию, обладает антиатеросклеротическим эффектом, нормализует (стимулирует) функциональную активность щитовидной железы, регулирует аппетит, уменьшает чувство голода, снижает тягу к сладкому, улучшает пищеварение, стимулирует перистальтику, уменьшает стрессорные повреждения, нормализует артериальное давление, повышает умственную и физическую работоспособность, обладает иммуностимулирующим эффектом, оказывает противовоспалительное и дезинтоксикационное действие, улучшает зрение, нормализует структуру волос и кожи. Включенные в состав препарата ферменты нормализуют пищеварение, осуществляют оптимальное усвоение все питательных веществ.

• Digest (Дигест)Назначение: Для восполнения пищеварительных ферментов, необходимых для гидролиза многих поступающих с пищей макромолекул, включая триглицериды, белки, крахмалы, ксиланы, целлюлозу, гемицеллюлозу, лактозу, декстрины и др. Ферменты улучшают усвоение пищевых веществ, наиболее часто присутствующих в разнообразных диетах и, в конечном счете, оптимизируют более полное и сбалансированное поступление питательных веществ для поддержания здоровья и работоспособности

• Probiotic (Пробиотик) Комплекс бактерий физиологической кишечной микрофлоры человека, необходимых для поддержания эубиоза и обеспечения эндоэкологии.Назначение: Способствует улучшению пищеварения и усвоению питательных веществ. Подавляет рост болезнетворных бактерий. Восстанавливает колонизацию физиологической кишечной флоры. Обеспечивает детоксикацию организма. Повышает защитные свойства организма, стимулируя выработку интерферона. "Защищает" собственную мукоидную (пристеночную) микрофлору, создает благоприятные условия для выработки ими витаминов группы В, К и аминокислот. Улучшает перистальтику толстой кишки. Снижает уровень холестерина. Артишок богат фруктоолигосахаридами, особенно лактулозой, которые являются сильным специфическим стимулятором жизнедеятельности бифидобактерий, способствуя их бурному размножению. Не усваивается в желудке и тонкой кишке из-за отсутствия в организме ферментов для ее расщепления, и практически без изменения достигает толстой кишки - места обитания бифидо- и лактобактерий. Питаясь лактулозой, бактерии выделяют молочную кислоту, меняя кислотность содержимого толстой кишки, что подавляет рост и развитие гнилостной и болезнетворной микрофлоры, в том числе и патогенных грибков. Нормальная микрофлора активно участвует в процессах обмена белков, жиров, углеводов, способствует правильному всасыванию витаминов, макро- и микроэлементов, сама продуцирует некоторые витамины и антибиотики, способствует резкому снижению гистаминоподобных веществ - виновников аллергизации, регулирует уровень холестерина. Покрывая внутреннюю поверхность толстой кишки сплошным защитным слоем, нормофлора препятствует всасыванию слизистой многих токсинов, тем самым разгружая печень от их дезинтоксикации. Кроме того, развитие нормофлоры меняет кислотность толстой кишки со слабощелочной, которая возникает при преобладании патогенной флоры, на слабокислую или нормальную. Это, в свою очередь, переводит образующийся в щелочной среде аммиак, отравляющий печень, в аммоний - безвредную и неадсорбируемую форму. Лица, потребляющие много белковой пищи, страдают главным образом от аммиака - основного продукта ее разложения. В больших дозировках оказывает послабляющее действие.

• Proteаse (Протеаза)Назначение: Патентованная смесь активных и стабильных протеолитических ферментов с широким диапазоном pH для системной энзимотерапии и в меньшей мере для активации гидролиза пищевых белков.

• ReleaseZyme (РелизЗим)Назначение: Активирует перистальтику кишечника.

• Thyroid Complex (Тироид Комплекс)Назначение: Активатор обмена веществ и функций щитовидной железы.

m-cm.ru

Смотрите также

• 
  Растения пижма
• 
  Растения засушенные
• 
  Растений экстракты
• 
  Космос растение
• 
  Полынь растения
• 
  Колючки растения
• 
  Космические растения
• Морское растение
• 
  Растения лох
• 
  Большинство растений
• 
  Горец растения