Способы обезвреживания аммиака в организме растений. 1 Пути образования и обезвреживания аммиака.Особенности обезвреживания аммиака в печени и почках,головном мозге.

Детский сад № 4 "Золотая рыбка"

город Карпинск Свердловской области

 

Азотистый баланс. Пути обезвреживания аммиака. Способы обезвреживания аммиака в организме растений


Обезвреживание аммиака в организме - Справочник химика 21

    Источники и пути обезвреживания аммиака в организме. [c.259]

    Амидирование — присоединение аммиака по свободной карбоксильной группе с образованием амидов. Амидирование — один из путей обезвреживания аммиака в животных и растительных организмах. Чаще всего амидируется глутаминовая и аспарагиновая кислоты с образованием глутамина и аспарагина. Глутамин синтезируется. с участием глутаминсинтетазы (Ь-глутамат аммиак—лигаза (АДФ), К-Ф.6.3.1.2), аллостерическим ферментом, мол. масса от 500 ООО до 600 ООО. Суммарное уравнение приведено ниже  [c.95]

    Основным механизмом обезвреживания аммиака в организме является биосинтез мочевины. Последняя выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового, соответственно аминокислотного, обмена. На долю мочевины приходится до 80—85% от всего азота мочи. Основным [c.448]

    Обезвреживание аммиака в организме [c.446]

    Одним из важнейших механизмов обезвреживания аммиака и является синтез мочевины. В результате этого синтеза из аммиака, обладающего токсическими свойствами, образуется мочевина — вещество, безвредное для организма. Синтез мочевины в печени является, таким образом, основным путем обезвреживания аммиака. [c.343]

    Учитывая известные фактические данные о механизмах обезвреживания аммиака в организме, можно сделать следующее заключение. Часть аммиака используется на биосинтез аминокислот путем восстановительного аминирования а-кетокислот по механизму реакции трансаминирования. Аммиак связывается при биосинтезе глутамина и аспарагина. Некоторое количество аммиака выводится с мочой в виде аммонийных солей. В форме креатинина, который образуется из креатина и креатинфосфата, выделяется из организма значительная часть азота аминокислот. Наибольшее количество аммиака расходуется на синтез мочевины, которая выводится [c.450]

    В клетке постоянно происходят образование и распад белка, а также неиспользованных для синтеза аминокислот. В результате окислительного дезаминирования аминокислот и других азотистых веществ образуется токсичный для клеток живого организма аммиак. Но свободного аммиака в тканях очень мало. Часть его поглощается в процессе восстановительного аминирования кетокислот, а часть включается в состав аммонийных солей, удаляемых из организма через почки. Но этот путь не приводит к обезвреживанию аммиака, так как соли диссоциируют с образованием катиона ЫН+, вредного для организма. [c.133]

    Как уже указывалось, в печени происходит обезвреживание аммиака путем синтеза мочевины. Аммиак, однако, не является единственным веществом, обезвреживающимся в печени. В печени обезвреживаются и некоторые другие, обладающие ядовитым действием вещества, образующиеся в кишечнике и поступающие с кровью через воротную вену. В печени обезвреживаются и вещества с ядовитым действием, вводимые в организм извне (многие лекарственные вещества). [c.487]

    В результате работ И. П. Бородина выяснилось, что синтез аспарагина протекает в растениях с большой скоростью в условиях недостатка углеводов, когда происходит интенсивный окислительный распад белков. Д. Н. Прянишников выполнил очень важные исследования по обмену амидов (аспарагина и глютамина) в растениях. В исследованиях Д. Н. Прянишникова было показано, что синтез аспарагина и глютамина в растениях является процессом, аналогичным синтезу мочевины в животном мире. В обоих случаях достигается обезвреживание аммиака, но при этом все же имеется существенная разница. Мочевина является неактивным веществом в отношении дальнейшего участия в процессах обмена она выводится из организма без изменений, являясь типичным примером конечного продукта обмена. Аспарагин же и глютамин способны к дальнейшим превращениям и могут вовлекаться в процессы синтеза белка и других азотистых соединений (стр. 378). В. Л. Кретович показал, что в обмене аспарагина и глютамина в растениях имеется существенное различие. [c.375]

    Обезвреживание аммиака может происходить также при образовании-в тканях безвредной для растительного организма мочевины. [c.185]

    Мочевая кислота — продукт распада нуклеиновых кислот и азотистых оснований. Выделяется из организма с мочой. При нарушении обмена откладывается в виде солей в хрящах и других тканях организма, развивается заболевание "подагра . Мочевина (Н М—СО—МН ) — конечный продукт белкового обмена. Образуется в процессе связывания и обезвреживания аммиака в печени. [c.491]

    Перечислите способы обезвреживания аммиака в организме I... 2... 3... [c.238]

    Чистый диметилсульфат—жидкость относительной плотности 1,332 (при 20°С) с показателем преломления =1,387, кипящая при 188° С, обладающая слабым приятным запахом перечной мяты. Он чрезвычайно токсичен, причем действует не только через органы дыхания, но также быстро проникает в организм сквозь кожу. Лучшее средство для его обезвреживания при попадании на кожу — водные растворы аммиака. [c.231]

    Цель занятия изучить механизмы обезвреживания аммиака в организме. Освоить методы количественного определения содержания мочевины в сыворотке крови. [c.259]

    Источники и пути обезвреживания аммиака в организме. Местное и общее обезвреживание аммиака. Гипераммониемия. Остаточный азот. [c.327]

    Заболевания печени (гепатиты, цирроз и др.) или наследственный дефект ферментов обезвреживания аммиака могуг вызвать повышение содержания аммиака в крови — гипераммониемию, что оказывает токсическое действие на организм. [c.242]

    У растений синтез аспарагина и глютамина представляет один из важнейших и наиболее активных процессов азотистого обмена. Д. Н. Прянишников при исследовании обмена амидов (аспарагина и глютамина) показал, что синтез глютамина и аспарагина в растениях является процессом, аналогичным синтезу мочевины в животном мире. В обоих случаях достигается обезвреживание аммиака, но при этом все же имеется существенная разница. Мочевина является неактивным веществом в отношении дальнейшего участия в процессах обмена она выводится из организма без изменений, являясь типичным примером конеч- [c.257]

    Свободный аммиак — токсичное для организма человека вещество, особенно для мозга. Токсичность его связана с возможным локальным изменением pH в отдельных частях клетки или заряда на клеточной мембране. Поэтому в организме существует несколько механизмов связывания и обезвреживания свободного аммиака. Непосредствен- [c.258]

    Общим продуктом всех четырех типов дезаминирования является аммиак — довольно токсичное для клеток и тканей соединение, поэтому он подвергается обезвреживанию в организме (см. далее). Кроме аммиака продуктами дезаминирования (в зависимости от его типа) являют- [c.378]

    Диметилсульфат очень токсичен Действует не только через органы дыхания. Он быстро проникает в организм через кожу. Лучшее средство для его обезвреживания при попадании на кожу —водные растворы аммиака [c.369]

    Глутаминовая кислота участвует в процессе азотистого обмена в организме, она связывает образующийся в процессе обмена веществ аммиак и тем самым способствует обезвреживанию его. [c.191]

    Распад биогенных аминов. Накопление биогенных аминов может отрицательно сказываться на физиологическом статусе и вызывать ряд существенных нарушений функций в организме. Однако органы и ткани, как и целостный организм, располагают специальными механизмами обезвреживания биогенных аминов, которые в общем виде сводятся к окислительному дезаминированию этих аминов с образованием соответствующих альдегидов и освобождением аммиака  [c.446]

    Детоксикация биогенных аминов. Накопление биогенных аминов может отрицательно сказываться на физиологическом статусе и вызывать серьезные нарушения в организме. Одним из механизмов обезвреживания биогенных аминов является их окислительное дезаминирование с образованием альдегидов и освобождением аммиака  [c.386]

    Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках, печени и мышцах,—это биосинтез глутамина (и, возможно, аспарагина). Глутамин и аспарагин выделяются с мочой в небольшом количестве. Было высказано предположение, что они выполняют скорее транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме. Ниже приводится химическая реакция синтеза глутамина, катализируемого глутаминсинтетазой .  [c.447]

    Аммиак ядовит для организма, поэтому в процессе эволюции возникли многочисленные системы его обезвреживания. Тем не менее ткани и жидкости организма содержат малые количества этого вещества. Только в моче содержание аммонийных солей более значительно, чем в других жидкостях организма. Ионы аммония нейтрализуют [c.200]

    Второй продукт косвенного дезаминирования аминокислот - аммиак. Для организма аммиак является высоко токсичным. Поэтому в организме имеются молекулярные механизмы его обезвреживания. [c.75]

    Образование глютамина и аспарагина из аммиака и глк1таминовой и аспарагиновой кислот является одним из путей обезвреживания аммиака, так как аспарагин н глютамин токсическими свойствами не обладают (стр. 337). Далее аспарагин и глютамин выполняют функции транспортной формы аммиака, перенося последний из тканей в ночки. Было, например, показано, что основным источником аммиака мочи является глютамин крови, который, проходя через ночки, дезаминируется глютамина-зой образующийся при этом аммиак выделяется из организма в виде аммонийных солей. [c.355]

    Возбуждение нервной системы сопровождается освобождением аммиака в нервной ткани. Это наблюдается при раздражении как периферических нервов, так и мозга. Имеется указание, что образование аммиака в данном случае происходит путем дезаминирования адениловой кислоты. Количество аммиака в мозгу животных уменьшается в период спячки и увеличивается при пробуждении в связи с повышением деятельности мозга. Аммиак обычно нельзя открыть в спинномозговой жидкости, и только в условиях резкого раздражения мозга, особенно при судорогах, он появляется в ней в заметных количествах. Необходимо напомнить, что аммиак является весьма ядовитым веществом, особенно для нервной системы, поэтсму сколько-нибудь значительное повышение его концентрации может оказаться роковым. Для обезвреживания аммиака в мозговой ткани имеется важнейший биохимический механизм, котором устраняет аммиак, связывая его в виде глютамина — безвредного для организма вещества. Кора головного мозга при достаточном содержании глютаминовой кислоты может таким путем связать большие количества аммиака. [c.408]

    При физической работе усиливается распад мышечных белков, приводящий к образованию свободных аминокислот, которые далее дезаминируются, выделяя ЫНз. Аммиак является клеточньш ядом, его обезвреживание происходит в печени, где он превращается в мочевину. Синтез мочевины требует значительного количества энергии. При истощающих нагрузках, несоответствующих функциональному состоянию организма, печень может не справляться с обезвреживанием аммиака, в этом случае возникает интоксикация организма этим ядом, ведущая к снижению работоспособности. [c.160]

    При избыточном потреблении белков пищеварительные ферменты оказываются не в состоянии их полностью расщепить. Непереваренные белки попадают в толстую кишку и под действием микрофлоры подвергаются там гниению, в ходе которого образуются различные ядовитые вещества. В тканях организма избыток аминокислот распадается с выделением аммиака, что создает дополнительную нагрузку на печеш , в которой осуществляется обезвреживание аммиака путем синтеза мочевины. Кроме того, при распаде аминокислот возможно накопление недоокисленньгх продуктов, в основном органических кислот, что вызывает сдвиг кислотно-щелочного баланса в кислую сторону. [c.228]

    В тканях животных обнаружен еще один ферментативный механизм обезвреживания аммиака — связывание его путем амидирования карбоксильных групп белков тканей (Д. Л. Фердман и С. Ф. Эпштейн). Белки содержат некоторое количество так называемого амидного азота. Этот азот сравнительно легко отщепляется при гидролизе белков он принадлежит амидным группам остатков глютамина и аспарагина, имеющихся в белковых молекулах. Установлено, что при введении в организм аммиачной соли содержание амидного азота в белках мышечной ткани увеличивается, а затем возвращается к норме. [c.413]

    Способность к обезвреживанию аммиака путем синтеза амидов и мочевины появилась у животных на определенной ступени их эволюционного развития. У некоторых животных главным конечным продуктом азотистого обмена является аммиак, который и выделяется в виде аммонийных солей с мочой. Эти животные названы аммониотелическими. Многие беспозвоночные, особенно обитатели водоемов, относятся к аммониотелическим животным и у них больше половины (у некоторых до 80%) азотистых веществ, выделяющихся из организма, представлены аммонийными солями. [c.413]

    NHo—С = 0 — амид аминомуравьиной кислоты —.мочевина). Отсюда, по.ча-гал Д. Н. Прянишников, обезвреживание аммиака и у растений и у животных сопровождается синтезом амидов, у растений — аспарагина и глютамина, у животных (а также и у грибов) — мочевины. Заключение об общности процессов устранения аммиака в организмах растений и лзования в тканях животных. [c.418]

    Другим важным путем модификации аммиака является реакция транс-реаминирования, т. е. реакция, обратная окислительному дезаминированию глутаминовой кислоты (см. выше). Но вклад этой реакции в сравнении с другими способами обезвреживания аммиака защитными системами организма, по-видимому, невелик. [c.386]

    Дальнейшие исследования касались влияния адипо-нитрила на организм теплокровных животных при хроническом введении малых доз. Как уже указывалось, по мнению большинства авторов, токсикодинамика АДН обусловлена его гидролизом в организме до N . В организме цианиды подвергаются изменениям, из которых наиболее изучено превращение их в роданиды путем присоединения серы. В механизме образования роданидов важное место принадлежит, по-видимому, веществам, содержащим сульфгидрильные группы. Местом образования роданидов некоторые авторы считают печень. Помимо указанного пути гидролиза цианидов до роданидов, возможно окисление синильной кислоты до циановой, а затем до аммиака и СО2 (И. Д. Гадас-кина, 1939). В обезвреживании цианидов принимают участие и углеводы, образуя циангидрины. [c.91]

    Выберите из предложенного ряда процессы, сопровождающиеся образованием аммиака в организме а) дезаминирование аминокислот б) обезвреживание биогенных аминов в) распад мочевины г) дезаминирование азотистых оснований д) аминирование а-кетогаутарата е) декарбоксилирование аминокислот. [c.266]

    Возникает вопрос а может быть, именно такого рода трансформация чужеродных соединений может рассматриваться как обезвреживание Если иметь в виду исходное вещество, то действительно при дезаминировании токсичность его падает, оно обезвреживается, и,., тем не менее организму может наноситься вред. Ничего удивительного в этом нет. При отщеплении аминогруппы образуется аммиак (МНз), ядовитость которого очень велика. Недаром в процессе эволюции в тканях развились особые, весьма сложные процессы, связывающие аммиак и не допускающие образование его в свободном виде. При обмене веществ в обычных условиях могло бы обра-зсчзаться много аммиака, но весь он надежно акцептируется (воспринимается) некоторыми аминокисло- [c.42]

    Основным способом обезвреживания и удаления аммиака у млекопитающих является образование мочевины, протекающее в клетках печени (орнитиновый цикл). Образование цитрулина происходит в митохондриях, а образование аргинина в матриксе цитоплазмы Этот процесс требует необходимого количества энергии и соответствующих ферментов. Поэтому при повреждении паренхимы печени и уменьшении АТР наблюдается увеличение в крови аммиака, аминного азота, уменьшение в крови и моче мочевины и мочевой кислоты. Задержка в организме аммиака приводит к токсическим явления.м, особенно со стороны центральной нервной системы. [c.232]

chem21.info

Азотистый баланс. Пути обезвреживания аммиака.

Азотистый баланс. Состояние белкового обмена можно оценить по азотистому балансу, то есть по соотношению между азотом, поступающим в организм с пищей и азотом, который выводится из организма в составе пота, слюны и мочи.

Взрослый человек при обычном питании находится в состоянии азотистого равновесия (азота выводится столько же, сколько поступает с пищей). Это свидетельствует об одинаковой скорости синтеза и распада белков.

При положительном азотистом балансе с пищей азота поступает больше, чем выводится. В этом случае синтез белков протекает с более высокой скоростью, чем распад. Положительный азотистый баланс наблюдается у растущего организма, а также у спортсменов, наращивающих мышечную массу.

При отрицательном азотистом балансе (азота выводится больше, чем поступает) белков в организме распадается больше, чем образуется. Такой баланс характерен для длительного белкового голодания.

Пути обезвреживания аммиака.

В таблице показаны основные источники выделения аммиака в организме.

Таблица. Основные источники аммиака

Источник

Процесс

Ферменты

Локализация процесса

Аминокислоты

Непрямое дезаминирование (основной путь дезаминирования аминокислот)

Аминотрансферазы, ПФ Глутаматдегидрогеназа, НАД+

Все ткани

 

Окислительное дезаминирование глутамата

Глутаматдегидрогеназа, НАД+

Все ткани

 

Неокислительное дезаминирование Гис, Сер, Тре

Гистидаза-Серин, треониндегидратазы, ПФ

Преимущественно печень

 

Окислительное дезаминирование аминокислот (малозначимый путь дезаминирования)

Оксидаза L-аминокислот, ФМН

Печень и почки

Биогенные амины

Окислительное дезаминирование (путь инактивации биогенных аминов)

Аминооксидазы, ФАД

Все ткани

АМФ

Гидролитическое дезаминирование

АМФ-дезаминаза

Интенсивно работающая мышца

По мере образования, аммиак во всех тканях связывается с глутаминовой кислотой с образованием глутамина.

Это временное обезвреживание аммиака. С током крови глутамин поступает в печень, где распадается опять на глутаминовую кислоту и аммиак. Глутаминовая кислота с кровью снова поступает в органы для обезвреживания новых порций аммиака. Освободившийся аммиак, а также углекислый газ используются в печени для синтеза мочевины:

Синтез мочевины – это циклический многостадийный процесс, идущий с большими затратами энергии. В синтезе мочевины важнейшую роль играет аминокислота орнитин

Синтез мочевины часто называют орнитиновым циклом.

В процессе синтеза к орнитину присоединяются две молекулы аммиака и молекула углекислого газа, и орнитин превращается в другую аминокислоту – аргинин. От аргинина отщепляется мочевина и вновь образуется орнитин.

Синтез мочевины – это окончательное обезвреживание аммиака. Из печени с кровью мочевина поступает в почки и выделяется с мочой. В сутки её образуется 20-35 г. Выделение мочевины с мочой характеризует интенсивность распада белков в организме.

Орнитиновый цикл. Окислительное дезаминирование глутамата происходит в митохондриях. Ферменты орнитинового цикла распределены между митохондриями и цитозолем. Поэтому необходим трансмембранный перенос глутамата, цитруллина и орнитина с помощью специфических транслоказ. На схеме показаны пути включения азота двух разных аминокислот (аминокислота 1 и аминокислота 2) в молекулу мочевины: • одна аминогруппа - в виде аммиака в матриксе митохондрии; • вторую аминогруппу поставляет аспартат цитозоля.

studfiles.net

1 Пути образования и обезвреживания аммиака.Особенности обезвреживания аммиака в печени и почках,головном мозге.

Промежуточный обмен аминокислот в тканях.

Промежуточный метаболизм аминокислот белковых молекул, как и других питательных веществ в организме, включает катаболические (распад до конечных продуктов) и анаболические (биосинтез аминокислот) процессы, а также ряд других специфических превращений, сопровождающихся образованием биологически активных веществ. Условно промежуточный метаболизм аминокислот можно разделить на общие пути обмена и индивидуальные превращения отдельных аминокислот.

Общие пути обмена аминокислот.

Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации. Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов, физиологическая роль которой заключается в синтезе D-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки.

Дезаминирование( отщепление аминогруппы) – существует четыре типа реакций, катализируемых своими ферментами:

Восстановительное дезаминорование( +2H+)

Гидролитическое дезаминированиие (+h3О)

Внутримолекулярное дезаминирование

Окислительное дезаминирование (+1/2 О2)

Во всех случаях Nh3- группа аминокислоты высвобождается в виде аммиака. Помимо аммиака продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, окикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительноедезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, который подвергается внутримолекулярному дезаминированию.

Кроме перечисленных четырех типов реакций и катализирующих их ферментов в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-γ- лиаза), катализирующих неокислительное дезаминированиесерина, треонина и цистеина. Они требуют присутствия пиридоксаль-фосфата в качестве кофермента. Конечными продуктами реакции являются пируват и α- кетобутират, аммиак и сероводород.

Трансаминирование – реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (Nh3) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака (глутамат+ пируват =

α-кетоглутарат + аланин). Впервые эти реакции были открыты в 1937г. А.Е. Браунштейном и М.Г. Крицман. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов, они протекают при участии специфических ферментов – аминотрансфераз (трансамниназ). Теоретически реакции возможны между любой амино- и кетокислотой, но наиболее интенсивно они протекают, если один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В переносе амниогруппы активное участие принимает коферметтрансминаз – пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Ферменты реакции катализируют перенос аминогруппы не на α -кетокислоту, а на кофермент; образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям, приводящим к освобождению α-кетокислоты и пиридоксамнофосфата. Последний на втолрой стадии реагирует с любой другой α-кетокислотой, что через те же стадии приводит к синтезу новой аминокислоты и пиридоксальфосфата.

Декарбоксилирование - отщепление карбоксильной группы в виде СО2, образующиеся продукты реакции называются биогенными аминами, они оказывают сильное фармакологическое действие на множество функций. Эти реакции являются необратимыми, они катализируютя специфическими ферментами – декарбоксилазамиаминокмлот- которые в качестве кофермента содержат пиридоксальфосфат ( кроме гистидиндекарбоксилазы и аденозилдекарбоксилазы – содержат остаток пировиноградной кислоты в качестве кофермента). В живых организмах открыты четыре типа декарбоксилирования аминокислот.

α-декарбоксилирование – характерно для тканей животных: от аминокислот отщепляется соседняя от α-углеродного атома карбоксильная группа.

ω-декарбоксилирование- свойственно микроорганизмам

декарбоксилирование, связанное с реакцией трансаминирования. Образуется альдегид и новая аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте.

Декарбоксилирование, связанное с реакцией конденсацией двух молекул:

Обезвреживание аммиака в организме.

В организме человека подвергается распаду около 70г аминокислот в сутки: при этом освобождается большое количество аммиака, являющегося высокотоксичным соединением. Поэтому крнцентрация аммиака должна сохраняться на низком уровне (в норме уровень его не превышает 60 мкмоль/л). Концентрация аммиака 3 ммоль/л является летальной.

1. Восстановительное аминирование.

Одним из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках, печени и мышцах - это биосинтез амидов глутаминовой и аспарагиновой кислот (глутамина или аспарагина):

Эта реакция протекает во многих тканях, но наиболее важна для нервной, особенно чувствительной к токсическому действию аммиака. Первая реакция представляет собой обращение глутаматдегидрогеназной реакции (обратная окислительномудезаминированию ГЛУ).

Обезвреживание аммиака путем синтеза глутамина имеет и анаболическое значение, поскольку глутамин используется для синтеза ряда соединений. Прежде всего нужно отметить, что глутамин — одна из 20 аминокислот, входящих в белки. Кроме того, амидная группа глутамина используется для синтеза аспарагина, глюкозамина и других аминосахаров, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Таким образом, в этих реакциях азот аммиака включается в разнообразные структурно-функциональные компоненты клетки.

Глутамин затем может поступать во все ткани, где осуществляется его гидролиз при участии глутаминазы:

Подобным образом происходит образование аспарагина (через ЩУК).

2. Образование аммонийных солей.

Экскреция аммиака с мочой в норме невелика — около 0,5 г в сутки. Но она в несколько раз повышается при ацидозе, т. е. при увеличении содержания кислот в организме. Аммиак в почках образуется главным образом за счет амидной группы глутамина. Глутамингидролизуется активируемой фосфатом глутаминазой, имеющейся в клетках эпителия канальцев почки. Часть аммиака (примерно 30%) образуется другим путем — в результате непрямого дезаминирования аминокислот.

Образующийся аммиак нейтрализует кислоты: Nh4 + Н+ → Nh5+. Неионизированные аммиак и кислоты в клетках находятся в равновесии с их ионизированными формами. Через клеточные мембраны проникают преимущественно неионизированные аммиак и кислоты, и в просвете почечного канальца (т. е. уже в моче) аммиак акцептирует протон кислоты, образуя аммонийную соль, которая выводится из организма. Экскреция аммиака почками служит для выведения именно кислот, а не азота, на что указывает значительная скорость экскреции при ацидозе, малая — при нормальной кислотности межклеточной жидкости и крови, и отсутствие экскреции аммиака при алкалозе. Одновременно этот процесс обеспечивает сохранение организмом ионов Na+, которые в отсутствие ионов аммония выводились бы с анионами кислот. Потеря таких количеств Na+, которые необходимы для выведения кислот при ацидозе, могла бы вызвать снижение осмотического давления межклеточной жидкости и крови, а вследствие этого уменьшение объема межклеточной жидкости, т. е. обезвоживание тканей.

3. Основным механизмом связывания аммиака в организме является синтез мочевины. Мочевина выводится из организма с мочой в качестве главного конечного продукта белкового, соответственно аминокислотного обмена. На долю мочевины приходится до 80-85 % от всего выводимого из организма азота. Количество выделяемой мочевины зависит от количества белков, поступающих с пищей. Если суточный рацион включает 80–100 г белка, то за сутки образуется и выводится 25–30 г мочевины.

Основным местом синтеза мочевины является печень. Синтез мочевины является циклическим метаболическим процессом и носит название орнитинового цикла мочевинообразования Кребса (цикл мочевины Кребса - Хензеляйта).

На первом этапе из NН3 и СО2 при участии АТФ синтезируется макроэргическое соединение карбамоилфосфат:

На втором этапе цикла мочевинообразования происходит конденсация карбомоилфосфата и орнитина с образованием цитруллина. На следующей стадии вначале происходит связывание одной молекулы NН3 путем восстановительногоаминирования с образованием (с затратой молекулы АТФ) аспарагиновой кислоты. Затем цитруллин и аспарагиновая кислота взаимодействуют с образованием аргининосукцината, который распадается на аргинин и фумарат при участии аргининосукцинатлиазы. Аргинин расщепляется под действием фермента аргиназы на орнитин и мочевину .

Образовавшийся орнитин может вступать в следующий цикл мочевинообразования. Хотя аргинин есть во всех клетках организма человека, образование мочевины происходит исключительно в клетках печени - единственном органе, где локализован фермент аргиназа. Мочевина из клеток печени поступает в кровь и выводится из организма через почки.

Для синтеза одной молекулы мочевины требуется две молекулы NН3, одна молекула СО2 и три молекулы АТФ.

Т.о., исходя из фактических данных о механизмах обезвреживания аммиака в организме часть аммиака используется на биосинтез аминокислот путем восстановительного аминирования a-кетокислот по механизму реакции трансаминирования. Аммиак связывается при биосинтезе глутамина и аспарагина. Некоторое количество аммиака выводится с мочой в виде аммонийных солей. В форме креатинина, который образуется из креатина и креатинфосфата, выделяется из организма значительная часть азота аминокислот. Наибольшее количество аммиак расходуется на синтез мочевины, которая выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового обмена в организме человека и животных.

studfiles.net

Образование и обезвреживание аммиака

24.4.1. Биосинтез мочевины – основной путь обезвреживания аммиака. Мочевина синтезируется в орнитиновом цикле, протекающем в клетках печени. Эту последовательность реакций открыли Х.Кребс и К.Хензелейт в 1932 г. Согласно современным представлениям, цикл мочевины включает последовательность пяти реакций.

Две начальные реакции биосинтеза мочевины происходят в митохондриях клеток печени.

Последующие реакции протекают в цитоплазме клеток печени.

Общая схема орнитинового цикла представлена на рисунке 24.2:

Рисунок 24.2. Схема орнитинового цикла и его связь с превращениями фумаровой и аспарагиновой кислот. Цифрами обозначены ферменты, катализирующие реакции орнитинового цикла: 1 – карбамоилфосфатсинтетаза; 2 – орнитин-карбамоилтрансфераза; 3 – аргининосукцинатсинтетаза; 4 – аргининосукцинатлиаза; 5 – аргиназа.

24.4.2. Орнитиновый цикл находится в тесной взаимосвязи с циклом трикарбоновых кислот:

  1. пусковые реакции цикла мочевины, как и реакции ЦТК, протекают в митохондриальном матриксе;
  2. поступление СО2 и АТФ, необходимых для образования мочевины, обеспечивается работой ЦТК;
  3. в цикле мочевины образуется фумарат, который является одним из субстратов ЦТК. Фумарат гидратируется в малат, который в свою очередь окисляется в оксалоацетат. Оксалоацетат может подвергаться трансаминированию в аспартат; эта аминокислота участвует в образовании аргининосукцината.

24.4.3. Регуляция активности ферментов цикла осуществляется главным образом на уровне карбамоилфосфатсинтетазы, которая малоактивна в отсутствие своего аллостерического активатора - N-ацетил-глутамата. Концентрация последнего зависит от концентрации его предшественников (ацетил-КоА и глутамата), а также аргинина, который является аллостерическим активатором N-ацетилглутаматсинтазы:

Ацетил-КоА + Глутамат  N-ацетилглутамат + КоА-SH

Концентрация ферментов орнитинового цикла зависит от содержания белка в пищевом рационе. При переходе на диету, богатую белком, в печени повышается синтез ферментов орнитинового цикла. При возвращении к сбалансированному рациону концентрация ферментов снижается. В условиях голодания, когда усиливается распад тканевых белков и использование аминокислот как энергетических субстратов, возрастает продукция аммиака, концентрация ферментов орнитинового цикла увеличивается.

24.4.4. Нарушения орнитинового цикла. Известны метаболические нарушения, обусловленные частичным блокированием каждого из 5 ферментов, катализирующих в печени реакции синтеза мочевины, а также N-ацетилглутаматсинтазы. Эти генетические дефекты, очевидно, являются частичными. Полное блокирование какой-либо из стадий цикла мочевины в печени, по-видимому, несовместимо с жизнью, потому что другого эффективного пути удаления аммиака не существует.

Общим признаком всех нарушений синтеза мочевины является повышенное содержание Nh5+ в крови (гипераммониемия). Наиболее тяжёлые клинические проявления наблюдаются при дефекте фермента карбамоилфосфатсинтетазы. Клиническими симптомами, общими для всех нарушений цикла мочевины, являются рвота, нарушение координации движений, раздражительность, сонливость и умственная отсталость. Если заболевание не диагностируется, то быстро наступает гибель. У детей старшего возраста проявлениями заболевания служат повышенная возбудимость, увеличение размеров печени и отвращение к пище с высоким содержанием белка.

Лабораторная диагностика заболеваний включает определение содержания аммиака и метаболитов орнитинового цикла в крови, моче и спинномозговой жидкости; в сложных случаях прибегают к биопсии печени.

Значительное улучшение наблюдается при ограничении белка в диете, при этом могут быть предотвращены многие нарушения мозговой деятельности. Малобелковая диета приводит к снижению содержания аммиака в крови и к улучшению клинической картины при мягких формах этих наследственных нарушений. Пищу следует принимать часто, небольшими порциями, для того чтобы избежать резкого повышения уровня аммиака в крови.

24.4.5. Клинико-диагностическое значение определения мочевины в крови и моче. В крови здорового человека содержание мочевины составляет 3,33 – 8,32 ммоль/л. За сутки с мочой выводится 20 – 35 г мочевины.

Изменения содержания мочевины в крови при заболеваниях зависят от соотношения процессов её образования в печени и выведения почками. Повышение содержания мочевины в крови (гиперазотемия) отмечается при почечной недостаточности, снижение – при недостаточности печени, при диете с низким содержанием белков.

Повышение экскреции мочевины с мочой наблюдается при употреблении пищи с высоким содержанием белков, при заболеваниях, сопровождающихся усилением катаболизма белков в тканях, при приёме некоторых лекарств (например, салицилатов). Снижение экскреции мочевины с мочой характерно для заболеваний и токсических поражений печени, заболеваний почек, сопровождающихся нарушением их фильтрационной способности.

dendrit.ru

2.2. Пути образования и обезвреживания аммиака.

2.2.1. Аммиак (NН3) – продукт обмена большинства соединений, содержащих амино- и амидогруппы. Главным путём образования аммиака служит окислительное дезаминирование.

Аммиак – очень токсичное вещество, особенно для нервной системы. При физиологических значениях рН молекула NН3 легко превращается в ион аммония NН4+, который не способен проникать через биологические мембраны и задерживается в клетке. Накопление NН4+ вызывает торможение заключительных этапов цикла трикарбоновых кислот и снижение продукции АТФ. Поэтому в организме существует ряд механизмов связывания (обезвреживания) аммиака (см. рисунок 2.3).

Рисунок 2.3. Образование аммиака в организме и его обезвреживание.

2.2.2. Образование транспортных форм аммиака в тканях. Аммиак, образующийся в тканях, сначала превращается в нетоксичное соединение и в таком виде переносится кровью к печени или почкам. Такими транспортными формами являются аминокислоты глутамин, аспарагин и аланин.

Образование глутамина и аспарагина из глутамата и аспартата соответственно происходит во многих тканях, включая головной мозг:

Глутамин - нейтральное нетоксичное соединение, способное легко проходить через клеточные мембраны. В виде этой аминокислоты аммиак транспортируется в крови. В крови здоровых людей содержание глутамина существенно превышает содержание других аминокислот. Глутамин, помимо участия в синтезе белка, служит источником азота в биосинтезе гистидина, глюкозамина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. С кровью глутамин поступает в печень и почки. Здесь он под действием фермента глутаминазы превращается в глутамат и аммиак. При участии аспарагиназы также происходит образование аммиака из аспарагина.

Аланин является транспортной формой аммиака, которая образуется преимущественно в мышцах. При интенсивной физической нагрузке источниками аммиака служат реакции дезаминирования аминокислот и аденозинмонофосфата (АМФ). Сначала аммиак превращается в аминогруппу глутамата в реакции восстановительного аминирования (см. параграф 2.1.2), катализируемой глутаматдегидрогеназой:

Образовавшийся глутамат переносит затем свою α-аминогруппу на пируват, всегда имеющийся в достаточном количестве, поскольку это продукт протекающего в мышцах гликолиза. Реакция катализируется аланинаминотрансферазой.

Глутамат + Пируват α-Кетоглутарат + Аланин

Аланин (нейтральная аминокислота, не несущая суммарного заряда при значениях рН, близких к 7) выходит из клеток и доставляется кровью к печени. Здесь он под действием аланинаминотрансферазы передаёт свою аминогруппу α-кетоглутарату, в результате чего образуется глутамат.

α-Кетоглутарат + Аланин Глутамат + Пируват

Далее в реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой, глутамат дезаминируется с образованием α-кетоглутарата и аммиака, который в печени превращается в мочевину.

2.2.3. Экскреция аммиака с мочой. Клетки почек поглощают из циркулирующей крови глутамин. Фермент глутаминаза в почках катализирует гидролиз глутамина с образованием глутамата и аммиака.

Образующийся глутамат может в дальнейшем подвергаться дезаминированию при участии глутаматдегидрогеназы. Таким образом, из одной молекулы глутамина всего может образоваться две молекулы аммиака.

Аспарагин аналогичным образом подвергается гидролизу при участии аспарагиназы, присутствующей в клетках канальцев почек.

Аммиак секретируется в просвет почечных канальцев и выводится в виде солей минеральных и органических кислот, например:

NН3 + НСl NН4Сl                         хлорид аммония

Образование солей аммония в почечных канальцах является важным механизмом регуляции кислотно-основного состояния организма. Оно резко возрастает при метаболическом ацидозе - накоплении в организме кислот и снижается при потере кислот организмом (алкалозе).

2.2.4. Биосинтез мочевины – основной путь обезвреживания аммиака. Мочевина синтезируется в орнитиновом цикле, протекающем в клетках печени. Эту последовательность реакций открыли Х.Кребс и К.Хензелейт в 1932 г. Согласно современным представлениям, цикл мочевины включает последовательность пяти реакций.

Две начальные реакции биосинтеза мочевины происходят в митохондриях клеток печени.

Последующие реакции протекают в цитоплазме клеток печени.

Общая схема орнитинового цикла представлена на рисунке 2.4:

Рисунок 2.4. Схема орнитинового цикла и его связь с превращениями фумаровой и аспарагиновой кислот. Цифрами обозначены ферменты, катализирующие реакции орнитинового цикла: 1 – карбамоилфосфатсинтетаза; 2 – орнитин-карбамоилтрансфераза; 3 – аргининосукцинатсинтетаза; 4 – аргининосукцинатлиаза; 5 – аргиназа.

2.2.5. Орнитиновый цикл находится в тесной взаимосвязи с циклом трикарбоновых кислот:

  1. пусковые реакции цикла мочевины, как и реакции ЦТК, протекают в митохондриальном матриксе;

  2. поступление СО2 и АТФ, необходимых для образования мочевины, обеспечивается работой ЦТК;

  3. в цикле мочевины образуется фумарат, который является одним из субстратов ЦТК. Фумарат гидратируется в малат, который в свою очередь окисляется в оксалоацетат. Оксалоацетат может  подвергаться трансаминированию в аспартат; эта аминокислота участвует в образовании аргининосукцината.   

2.2.6. Регуляция активности ферментов цикла осуществляется главным образом на уровне карбамоилфосфатсинтетазы, которая малоактивна в отсутствие своего аллостерического активатора - N-ацетил-глутамата. Концентрация последнего зависит от концентрации его предшественников (ацетил-КоА и глутамата), а также аргинина, который является аллостерическим активатором N-ацетилглутаматсинтазы:

Ацетил-КоА + Глутамат N-ацетилглутамат + КоА-SH

Концентрация ферментов орнитинового цикла зависит от содержания белка в пищевом рационе. При переходе на диету, богатую белком, в печени повышается синтез ферментов орнитинового цикла. При возвращении к сбалансированному рациону концентрация ферментов снижается. В условиях голодания, когда усиливается распад тканевых белков и использование аминокислот как энергетических субстратов, возрастает продукция аммиака, концентрация ферментов орнитинового цикла увеличивается.

2.2.7. Нарушения орнитинового цикла. Известны метаболические нарушения, обусловленные частичным блокированием каждого из 5 ферментов, катализирующих в печени реакции синтеза мочевины, а также N-ацетилглутаматсинтазы. Эти генетические дефекты, очевидно, являются частичными. Полное блокирование какой-либо из стадий цикла мочевины в печени, по-видимому, несовместимо с жизнью, потому что другого эффективного пути удаления аммиака не существует.

Общим признаком всех нарушений синтеза мочевины является повышенное содержание Nh5+ в крови (гипераммониемия). Наиболее тяжёлые клинические проявления наблюдаются при дефекте фермента карбамоилфосфатсинтетазы. Клиническими симптомами, общими для всех нарушений цикла мочевины, являются рвота, нарушение координации движений, раздражительность, сонливость и умственная отсталость. Если заболевание не диагностируется, то быстро наступает гибель. У детей старшего возраста проявлениями заболевания служат повышенная возбудимость, увеличение размеров печени и отвращение к пище с высоким содержанием белка.

Лабораторная диагностика заболеваний включает определение содержания аммиака и метаболитов орнитинового цикла в крови, моче и спинномозговой жидкости; в сложных случаях прибегают к биопсии печени.

Значительное улучшение наблюдается при ограничении белка в диете, при этом могут быть предотвращены многие нарушения мозговой деятельности. Малобелковая диета приводит к снижению содержания аммиака в крови и к улучшению клинической картины при мягких формах этих наследственных нарушений. Пищу следует принимать часто, небольшими порциями, для того чтобы избежать резкого повышения уровня аммиака в крови.

2.2.8. Клинико-диагностическое значение определения мочевины в крови и моче. В крови здорового человека содержание мочевины составляет 3,33 – 8,32 ммоль/л. За сутки с мочой выводится 20 – 35 г мочевины.

Изменения содержания мочевины в крови при заболеваниях зависят от соотношения процессов её образования в печени и выведения почками. Повышение содержания мочевины в крови (гиперазотемия) отмечается при почечной недостаточности, снижение – при недостаточности печени, при диете с низким содержанием белков.

Повышение экскреции мочевины с мочой наблюдается при употреблении пищи с высоким содержанием белков, при заболеваниях, сопровождающихся усилением катаболизма белков в тканях, при приёме некоторых лекарств (например, салицилатов). Снижение экскреции мочевины с мочой характерно для заболеваний и токсических поражений печени, заболеваний почек, сопровождающихся нарушением их фильтрационной способности.

studfiles.net

Обезвреживание аммиака в организме

В процессе превращения аминокислот в тканях образуются их конечные продукты обмена — оксид углерода, вода и аммиак. Вода используется организмом для обеспечения биохимических процессов. Оксид углерода частично выводится из организма с выдыхаемым воздухом, другая его часть утилизируется в процессах синтеза (например, при синтезе жирных кислот, пуриновых оснований и т.д.).

Аммиак, образующийся в результате дезаминирования аминокислот, является токсичным веществом, увеличение его концентрации в крови и других тканях оказывает неблагоприятное воздействие, особенно на нервную систему. Токсичность аммиака обусловлена тем, что он способствует восстановительному аминированию альфа-кетоглутаровой кислоты в митохондриях. Это приводит к удалению её из цикла Кребса и, как следствие, к падению тканевого дыхания и избыточнму образованию кетоновых тел из ацетил-КоА (ацетилкоэнзим А).

В процессе эволюции живые организмы выработали различные эффективные механизмы по обезвреживанию токсического действия аммиака, основными из которых являются: образование аминов глутамина или аспарагина, восстановительное аминирование, нейтрализация кислот, синтез мочевины.

Синтез глутамина или аспарагина имеет большое значение для организма. Он протекает в местах непосредственного образования аммиака (например, в печени, мозге), там же находится и фермент, катализирующий этот процесс — глутаминсинтетаза, относящийся к классу лигаз. Синтез амидов требует доставки энергии в виде АТФ, присутствия глутаминовой или аспарагиновой кислот, свободного аммиака и соответствующих специфических ферментов. Реакция синтеза амида связана с распадом АТФ.

Глутаминовая кислота COOH=Ch3=Ch3=CH (Nh3)=COOH                 -Nh4     —->  Глутамин  Nh3-CH(COOH)-(Ch3)2-CO-Nh3

Аналогично образуется и аспарагин.

В результате взаимодействия аммиака с глутаминовой и аспарагиновой кислотами происходит его связывание и таким образом аммиак обезвреживается. Связанный  аммиак может быть использован в качестве источника азота (например, для синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, мукополисахаридов ). Глутамин и аспарагин не только обезвреживают аммиак, но и выступают в качестве его транспортной формы. В связанном виде аммиак доставляется к месту окончательной утилизации — в печень, где из него синтезируется мочевина.

Синтез мочевины.

Одним из наиболее эффективных методов обезвреживания аммиака является синтез мочевины. Впервые схема синтеза мочевины была предложена российским биохимиком М. В. Ненцким, который считал, что мочевина образуется из двух молекул аммиака и одной молекулы угольной кислоты, но эта теория оказалась ошибочной.

В специальных опытах М.В. Залесского и С.С. Салазкина на животных (лаборатория акад. И.П. Павлова) было установлено, что если венозную кровь направить не в печень, а, минуя ее, в нижнюю полую вену, то наблюдается резкое увеличение содержания аммиака в крови и отравление. На основании этих результатов был сделан вывод, что печень является органом, в котором происходит обезвреживание аммиака в организме.

В работах X.А. Кребса и других исследователей было показано участие в данном процессе веществ и ферментов, катализирующих реакции синтеза мочевины. Английский биохимик Х.А. Кребс внес большой вклад в современную теорию синтеза мочевины. Он установил, что этот процесс носит циклический характер, и указал на роль в нем орнитина.

Предпосылкой для создания теории синтеза мочевины было выявление в печени аминокислоты орнитина и фермента аргиназы, расщепляющей аргинин на орнитин и мочевину. По теории Кребса, синтез мочевины начинается взаимодействием орнитина с аммиаком и оксидом карбогена. При этом образуется аминокислота цитруллин, которая взаимодействует с еще одной молекулой аммиака с выделением аргинина. Последний гидролизуется аргиназой на орнитин и мочевину. Орнитин в этих реакциях выполняет роль катализатора. За открытие этого цикла X. А. Кребс был удостоен Нобелевской премии.

Замкнутый цикл синтеза мочевины условно можно разделить на три этапа. На первом и втором этапах происходит связывание двух молекул аммиака в безвредное для организма соединение, на третьем этапе образуется мочевина.

Первый этап.

За счет энергии АТФ из молекулы аммиака и оксида карбогена синтезируется карбомоилфосфат. Затем происходит конденсация карбомоилфосфата с орнитином, в результате которой синтезируется цитруллин. При этом высвобождается неорганический фосфат. Синтез цитруллина обеспечивается за счет энергии, аккумулированной в карбомоилфосфате.

Nh4 + CO2 + АТФ  —>  карбомоилфосфат  h3N-CO-O-PO3h3 + АДФ

Таким образом, в цитруллине зафиксирована одна молекула аммиака.

карбомоилфосфат h3N-CO-O-PO3h3 + орнитин  h3N (Ch3)ЗСН (Nh3) COOH  —> цитруллин h3NCONH (Ch3)3CH (Nh3) COOH + ФК

Второй этап.

Происходит связывание еще одной молекулы аммиака в глутаминовую кислоту путем восстановительного аминирования с aльфа-кетоглутаровой кислотой. Глутаминовая кислота передает зафиксированную молекулу аммиака в виде Nh3-группы на щавелевоуксусную кислоту, превращается в аспарагиновую кислоту (процесс  переаминирования):

альфа-кетоглутаровая кислота НООС(СН2)2С(О)СООН + Nh4 + 2H+ — h3O  —>  глутаминовая кислота COOH=Ch3=Ch3=CH (Nh3)=COOH  +  щавелевоуксусная кислота  CO2H—COCh3CO2H      —>  аспарагиновая кислота HOOCCh3CH(Nh3)COOH +  альфа-кетоглутаровая кислота НООС(СН2)2С(О)СООН

Третий этап.

На этом этапе осуществляется синтез мочевины. Цитруллин, взаимодействуя с аминогруппой аспарагиновой кислоты, образует аргинин-янтарную  кислоту (аргининосукцинат). В этом процессе используется энергия еще одной молекулы АТФ.

Цитруллин  h3NCONH (Ch3)3CH(Nh3)COOH + аспарагиновая кислота HOOCCh3CH(Nh3)COOH  +  АТФ  —>  аргинин-янтарная кислота  HNC=N-CH(COOH)(Ch3COOH)NH(Ch3)3CH(Nh3)COOH  +  АДФ + Н3РО4    —>   фумаровая кислота  HO2CCH=CHCO2H

Аргинин-янтарная кислота расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту. Фумаровая кислота включается в углеводный обмен, превращаясь в яблочную, которая путем  дегидрирования переходит в щавелевоуксусную.

аргинин-янтарная кислота  HNC=N-CH(COOH)(Ch3COOH)NH(Ch3)3CH(Nh3)COOH  —>  аргинин HN=C(Nh3)NH(Ch3)3CH(Nh3)COOH   +  фумаровая кислота HO2CCH=CHCO2H

Щавелевоуксусная кислота может присоединять к себе аммиак и снова превращаться в аспарагиновую кислоту или, подвергаясь декарбоксилированию, в пировиноградную, а затем в коэнзим А, который используется в различных реакциях биосинтеза или окисляется до СО2 и Н2О.

Аргинин, образовавшийся под действием аргиназы, гидролитически расщепляется на орнитин и мочевину. Освободившийся орнитин может снова вступить в реакцию с новой молекулой карбомоилфосфата и процесс повторяется.

Подсчитано, что в состоянии азотистого равновесия организм взрослого человека потребляет и соответственно выделяет 15 г азота; из экскретированного с мочой азота на долю мочевины приходится около 85%, креатинина – 5%, аммонийных солей – 3%, мочевой кислоты – 1%, других его форм – 6%.

аргинин  HN=C(Nh3)NH(Ch3)3CH(Nh3)COOH  + Н2О   —>  орнитин h3N (Ch3)ЗСН (Nh3) COOH  +  мочевина  h3NCONh3

Мочевина – безвредное соединение, синтез его происходит в печени, нарушение функции которой ведёт к замедлению процесса, снижению содержания мочевины в крови и уменьшению выделения её с мочой.

«Обезвреживание аммиака  в организме» — это четвёртая статья из цикла «Обмен белков в организме человека». Первая статья – «Расщепление белков в пищеварительном тракте». Вторая статья «Обезвреживание продуктов гниения белков в кишечнике». Третья статья «Обмен аминокислот в тканях»

infection-net.ru

Обезвреживание аммиака в организме — КиберПедия

Образующийся при окислительном дезаминировании глутаминовой кислоты и в других реакциях аммиак опасен для организма. Поэтому происходит его обезвреживание несколькими путями.

Связывание аммиака глутаминовой и аспарагиновой кислотами протекает в головном мозге.

Аналогично протекает реакция с аспарагиновой кислой:

Аспартат + Nh5-OH Аспарагинсинтетаза Аспарагин + Н2О.

АТФ – АДФ + Фн

Аспарагин и глутамин поступают в почки, где гидратазы отщепляют от них аммиак. Он связывается с ионом хлора и образовавшийся хлорид аммония выводится из организма.

Орнитиновый цикл – обезвреживание аммиака в мочевину, протекающее в почках и печени. Последняя реакция этого процесса, аргиназная, протекает только в печени. Начинается он с соединения карбомоилфосфата с орнитином и заканчивается высвобождением последней.

Nh4 + CO2 + 2АТФ + Н2О Карбомоилфосфатсинтетаза

 

 

Nh3 Nh3 COOH

Карбомоил- 1 1 1

СО2 + Nh4фосфат- h3N- CO-O~РО3Н2 + Ch3 Орнитин- C=O + h3N-CH →

синтетаза Карбомоилфосфат 1 карбомо- 1 1

+2 АТФ СН2 илтранс- NH Ch3 1 - -2АДФ 1 фераза 1 1

-Н3 РО4 СН2 -Н3РО4 (Ch3)3 COOH

1 1

СН-Nh3 CH-Nh3

1 1

COOH CООН

Орнитин Цитруллин Аспартат

 

Nh3 COOH Nh3 Nh3

1 1 1 1

С= NH- CH С=NH C=O

1 1 1 1

Аргинин- NH Ch3 Аргинин- NH Аргиназа Nh3

сукцинат- 1 1 сукцинат- 1 + HOH

синтетаза (Ch3)2 COOH лиаза (Ch3)3 Мочевина

+ АТФ 1 1

- АМФ CH-Nh3 CH-Nh3

- Ф-Ф 1 - Фумаровая 1

CООН кислота COOH

Аргининсукцинат Аргинин

 

 

-

 

Образующаяся в печени мочевина, конечный продукт окисления аминокислот, доставляется током крови и почки и выделяется с мочой.

Образование мочевой кислоты происходит при расщеплении пуриновых нуклеотидов (АМФ и ГМФ).

 

 

Образование креатина, креатинфосфата и креатинина.Первая реакция этого процесса, образование гуанидинуксусной кислоты, протекает в почках. Это вещество током крови переносится в мышечную ткань, где подвергается дальнейшим превращениям.

Nh3 Nh3 Nh3 Ch4

1 1 1 1

С=NH + Ch3Глицинамидо- C=NH + СН2 -S+-Аденозин Гуанидинацетат-

1 1 трансфераза 1 1 метилтрансфераза

NH COOH NH СН 2

1 Глицин -Орнитин 1 1

(Ch3)3 Ch3 СН-Nh3 1 1 1

CH-Nh3 COOH COOH

1 Гуанидин- S-аденозил-

COOH уксусная метионин

Аргинин кислота

 

Nh3

1 Н-N~РО3Н2 H-N───

C=NH 1 1 ‌

1 + АТФ АДФ + С=NH C=NH

→ N-Ch4 Кеатинкиназа 1 1 ‌‌

1 ──────→ N-Ch4 ────→ N-Ch4

СН2 ←────── 1 -Н3РО4 1

1 СН2 Ch3

СООН 1 1

Креатин СООН O=C───

Креатин- Креатинин

Фосфат

Часть креатинфосфата, отщепляя остаток фосфорной кислоты, с постоянной скоростью превращается в креатинин, который выделятся из организма почками. Определяя количество креатинина в крови и моче, судят о сохранности функции почек.

 

Патология белкового обмена может развиваться на различных этапах его.

1.Недостаточно поступление с пищей хотя бы одной из 10 незаменимых аминокислот приводит к нарушению биосинтеза белков. Например, недостаток лизина у молодняка может привести к развитию болезни квашиокор, проявляющейся в нарушении функции пищеварительной и эндокринной систем, задержке развития.

2. При сниженной выработке ферментов, гидролизующих белки и пептиды, нерасщепленные остатки их поступают в толстый кишечник, где расщепляются микроорганизмами до аммиака, метана, сероводорода, фенола, скатола и индола. Последний через воротную вену поступает в печень, где гидроксилируется до индоксила. После присоединения к этому веществу остатка серной кислоты, отщепляемого от фосфоаденозинфосфосульфата (ФАФС), и атома калия образуется индикан, выделяемый с мочой. Триптофан расщепляется так:

 

Увеличение количества индикана в суточном количестве ее – признак недостаточно эффективного переваривания белков. Появление в моче индола – свидетельство того, что у животного также снижена антитоксическая функция печени.

 

 

 

3. Нарушение метаболизма аминокислот может развиться при врожденных отсутствии или снижении активности некоторых ферментов. Так отсутствие фенилаланингидроксилазы, превращающей фенилаланин в тирозин. Первая из этих аминокислот, накапливаясь в тканях, превращается в фенилпируват, затем – в фениллактат, способные повреждать нервные клетки. Выделение их с мочой называется фенилкетонурией. При сниженной активности некоторых ферментов в тканях увеличивается содержание мочевой кислоты. Накапливаясь в суставах, она вызывает их воспаление (подагра).

4. Мутация генов. Нередко от различных причин, внешних и внутренних, нарушается первичная структура ДНК, что приводит к мутации генов. Возможно выпадение из генов одного или нескольких нуклеотидов (делеция). Если число их равно трем и ли кратное трем, то синтезируется белок без одной или нескольких аминокислот. Если же выпадает число генов, не кратное трем, то происходит «перемешивание» нуклеотидов в триплетах и синтезируется белок со случайным аминокислотным составом. Возможно появление в составе гена одного или нескольких дополнительных нуклеотидов (вставка). Если число их равно или кратное трем, то синтезируется белок с одной или несколькими лишними аминокислотами

Если число нуклеотидов не кратное трем, то также происходит «перемешивание» нуклеотидов в триплетах и синтезируется белок со случайным аминокислотным составом. Мутации могут приводить к гибели организма на различных стадиях его развития, к появлению заболеваний, к сниженной устойчивости организма к патогенным факторам. Они могут и не проявлять себя или в редких случаях даже быть полезными для индивидуума, способствуя лучшей приспособляемости к изменяющимся условиям внешней среды.

5. Нарушение белкового обмена возможно и на стадии образования конечных продуктов. Отсутствие или недостаточная активность одного из ферментов орнитинового цикла может привести к нарушению обезвреживания аммиака в мочевину. Концентрация в крови и моче первого из них увеличивается, а мочевины – снижается. Содержание последней в этих биологических жидкостях увеличивается при усиленном окислении белков. При недостаточно эффективной функции почек концентрация мочевины и креатинина в крови увеличивается, а в моче снижается. Содержание мочевой кислоты в этих биологических жидкостях увеличивается при подагре, состояниях, связанных с усиленным распадом тканей, недостатком кислорода и др.

 

 

Лекция №9

ОБМЕН УГЛЕВОДОВ

План

  1. Структура и биологическая роль углеводов.
  2. Гидролиз углеводов в органах пищеварительной системы.
  3. Синтез и распад гликогена в печени.
  4. Обмен углеводов в тканях: анаэробный, аэробный гликолиз., глюконеогенез, пентозный цикл.
  5. Регуляция и патология углеводного обмена.

 

cyberpedia.su


Sad4-Karpinsk | Все права защищены © 2018 | Карта сайта